GLOBIN: EGENSKAPER, STRUKTUR, FUNKTION OCH FÖRÄNDRINGAR - BIOLOGI - 2024

Den globin är en proteinhaltig struktur anordnad i sfärisk eller globulär form, sålunda därav namnet. Denna struktur är av den tertiära typen och kännetecknas av att den är komplex, eftersom kedjan av aminosyror viks för att bilda sfäroproteinet. Det finns flera typer av globinkedjor och dessa klassificerades i grekiska bokstäver: alpha, beta, delta, gamma, epsilon och zeta chain globin.

Aminosyrorna som utgör den primära strukturen hos proteinet varierar beroende på vilken art de tillhör (människor eller djur). Det finns också variationer inom samma art beroende på organisationens nuvarande livslängd (embryonaliv, fosterliv eller liv efter födseln).

Olika strukturer som innehåller globin i deras sammansättning. Källor: Wikipedia.com/BiancaDescals / Den ursprungliga uppladdaren var ProteinBoxBot på engelska Wikipedia. /Wikipedia.com

Den genetiska informationen för syntesen av de olika globinkedjorna finns i olika kromosomer. Exempelvis finns alfa-kedjan-globiner på kromosom 16, medan den genetiska informationen för beta-, delta-, gamma- och epsilon-globiner finns på kromosom 11.

egenskaper

Globin är en del av viktiga strukturer i kroppen, till exempel de mest relevanta är: hemoglobin och myoglobin.

Hemoglobin innehåller fyra globinkedjor (alfa 1 och alfa 2) och (beta 1 och beta 2). Varje globin har en vikning där den skyddar hemgruppen.

Å andra sidan finns det myoglobin. Som har en mindre komplex struktur än hemoglobin. Detta presenterar en globulär polypeptid av en enda remsa som är anordnad sekundärt.

Fram till nyligen trodde man att det var de enda substanserna som innehöll globin i högre varelser, men i dag är två fler kända för att ha globin i sin konstitution: cytoglobin och neuroglobin.

Cytoglobin finns i de flesta vävnader och finns särskilt i bindväv, liksom det har också hittats i näthinnan.

I sin tur har neuroglobin en preferens för nervvävnad, därav dess namn. Neuroglobin har hittats i nervcellerna i hjärnan som ligger på nivån av hjärnbarken, såväl som på andra platser såsom talamus, hypothalamus, hippocampus och cerebellum.

De är emellertid inte de enda platserna, eftersom det utanför nervsystemet kan hittas i Langerhans-öarna i bukspottkörteln och näthinnan.

Strukturera

Det finns 6 olika typer av globinkedjor som utpekas av bokstäverna i det grekiska alfabetet: alfa (α), beta (β), gamma (γ), delta (δ), epsilon (ε) och zeta (ζ). Dessa kedjor tillhör globinfamiljen, men de skiljer sig från varandra i antalet aminosyror de har.

Dessa polypeptider har en primär, sekundär och tertiär struktur. Den enda kedjan av aminosyror representerar den primära strukturen. När kedjan är lindad i spiraler eller spiraler utgör de den sekundära strukturen.

Om denna struktur sedan viks över sig själv många gånger, bildar den en kulaform som motsvarar den tertiära strukturen.

På samma sätt kan de endast förvärva den kvartära formen när 4 globinmolekyler eller -kedjor kombineras i tertiär form.

Så här inträffar det i den komplexa strukturen av hemoglobin. Men i myoglobin är det annorlunda. I detta fall framträder globin som en monomer, det vill säga den har en enda peptidkedja som är arrangerad i veck, vilket skapar 8 spiraler (sekundärstruktur).

Både hemoglobin och myoglobin har en hemgrupp inom deras komplexa struktur.

Hemoglobin

I denna molekyl binder 2 alfa-globinkedjor och 2 beta-kedjor. Således är de perfekt kopplade till hemmagruppen, plus järn, i deras centrum.

Mellan dessa strukturer finns svaga obligationer och starka obligationer. 19 aminosyror deltar i svaga fackföreningar och unionen inträffar enligt följande: alfa 1-kedjan går med i beta 2-kedjan och alfa 2-kedjan går med i beta 1-kedjan.

Samtidigt deltar 35 aminosyror i starka fackföreningar och kedjorna som går med är: alfa 1-kedjan går med i beta 1-kedjan och alfa 2-kedjan går med i beta 2-kedjan.

Plats för alfa 1 och alfa 2, beta 1 och beta 2 kedjor i strukturen av hemoglobin. Källa: OpenStax College redigerad bild (översatt till spanska)

myoglobin

En globulär proteingrupp finns också i myoglobin, men i detta fall finns det en enda peptidkedja som består av 153 aminosyror. Det rumsliga arrangemanget är sekundärt och det har 8 alfa-helices.

Denna proteinstruktur placerar strategiskt hydrofoba aminosyror mot insidan av strukturen, medan hydrofila eller polära aminosyror är mot utsidan.

Denna design är perfekt för att hysa hemgruppen inuti (hydrofob del). Detta är bundet till proteinet av icke-kovalenta bindningar.

Cytoglobin

Det upptäcktes 2001 och sägs vara en typ av hemoglobin, men det skiljer sig i att det är hexakoordinerat, medan hemoglobin och myoglobin är pentakoordinerade. Detta har att göra med den position som aminosyran histidin tar nära hemgruppen.

Neuroglobin

Upptäckten gjordes år 2000. Neuroglobin är en monomer som har 150 aminosyror, därför är den mycket lik myoglobin. Strukturen för neuroglobin är 21% till 25% lik myoglobin och hemoglobin.

Funktioner

Eftersom globin inte finns ensam i kroppen utan snarare som en del av vissa strukturer nämns funktionerna som var och en av dem:

Hemoglobin

Det finns i erytrocyter. Det ansvarar för fixering och transport av syre från lungorna till vävnaderna. Förutom att rena kroppen av koldioxid genom att göra motsatt väg.

myoglobin

Hemgruppen i globin har funktionen att lagra syremolekyler för att syrgasera hjärtmuskeln och skelettmuskeln.

Cytoglobin

Detta protein tros kunna påverka skyddet av hypoxiska och oxidativa stresstillstånd i vävnader. Man tror också att den kan transportera arteriellt syre till hjärnan.

Neuroglobin

Neuroglobin tros ha förmågan att binda syre, kolmonoxid och kväveoxid.

Men neuroglobins funktion är ännu inte känd med säkerhet, men det tros vara relaterat till regleringen av hypoxi och cerebral ischemi. Speciellt skulle det fungera som ett neuroprotective.

Eftersom neuroglobin har en liknande struktur som hemoglobin och myoglobin spekuleras det i att det skulle kunna delta i tillförseln av syre på neuronal nivå. Det antas också att det kan eliminera fria radikaler och kväve som produceras i andningskedjan.

I förhållande till kväveoxid tror man att den eliminerar den när syre är normalt och producerar det i hypoxiska processer från NO ₂ .

ändringar

Alfa- och beta-globinkedjorna kodas av olika gener lokaliserade på kromosomer 16 respektive 11.

Personer med hemoglobin S (sigdcell eller seglcellanemi) har en defekt i beta-globinkedjan. Defekten består av en substitution av kvävebaser vid nivån för nukleotid nummer 20 i den involverade genen, där det sker en förändring av adenin för en tymin.

Mutationer i genen p ^s av kromosom 11 orsakar olika haplotyper kallade globin: Senegal, Kamerun, Benin, Bantu eller CAR och asiatiska eller arabisk-indiska.

Att känna till vilken typ av haplotyp som patienter med sigdcellcellanemi är epidemiologiskt viktigt, eftersom det tillåter oss att veta fördelningen av de olika haplotyperna, men denna information ger också viktiga data för att känna till prognosen för sjukdomen.

Till exempel: Bantu-haplotypen är känd för att vara svårare, medan Senegal och asiatisk typ är mildare.

Skillnaderna mellan en haplotyp och en annan ligger i mängden hemoglobin F de har. Ju högre andel hemoglobin F och lägre hemoglobin S, desto bättre är prognosen. Ju lägre mängd hemoglobin F och desto högre hemoglobin S, desto sämre är prognosen.

Dessa mutationer ärvdes autosomalt tillsammans med hemoglobin S-mutationen.

referenser

1. Globin. Wikipedia, den fria encyklopedin. 19 okt 2018, 13:44 UTC. 11 jul 2019, 17:26, wikipedia.org
2. "Myoglobin." Wikipedia, den fria encyklopedin. 7 jul 2019, 21:16 UTC. 11 jul 2019, 20:42, wikipedia.org
3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. Haplotyper av beta-globingenen i bärare av hemoglobin S i Colombia. Biomédica 2012; 32: 103-111. Finns på: scielo.org
4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobin: en ny medlem av globin-familjen. Rev Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27 (3): 291-296. Finns på: scielo.sld
5. "Cytoglobin." Wikipedia, den fria encyklopedin. 1 september 2017, 17:26 UTC. 12 jul 2019, 00:28 wikipedia.org