AQUAPORINS: FUNKTIONER, STRUKTUR OCH TYPER - BIOLOGI - 2025

De aquaporiner , även kända som vattenkanaler är proteininnehållande molekyler som går igenom biologiska membran. De är ansvariga för att förmedla det snabba och effektiva flödet av vatten in och ut från celler, för att förhindra att vatten samverkar med de typiska hydrofoba delarna av fosfolipid-tvåskikten.

Dessa proteiner liknar ett fat och har en mycket speciell molekylstruktur som består huvudsakligen av spiraler. De är spridda i olika linjer, inklusive från små mikroorganismer till djur och växter, där de är rikliga.

Källa: Av María Quezada Aranda, från Wikimedia Commons

Historiskt perspektiv

Med en grundläggande kunskap om fysiologi och mekanismerna som löser sig genom membran (aktiva och passiva) kan vi gissa att vattentransport inte utgör några problem, genom att komma in och lämna cellen genom enkel diffusion.

Denna idé har funnits i många år. Vissa forskare upptäckte emellertid förekomsten av en viss vattentransportkanal, eftersom diffusion i vissa celltyper med hög permeabilitet för vatten (som till exempel njurarna) inte skulle vara en tillräcklig mekanism för att förklara transport av vatten.

Läkaren och forskaren Peter Agre upptäckte dessa proteinkanaler 1992, medan han arbetade med erytrocytmembranet. Tack vare denna upptäckt vann han (tillsammans med sina kollegor) Nobelpriset 2003. Denna första aquaporin kallades "aquaporin 1".

Strukturera

Formen på akvaporinet påminner om ett timglas, med två symmetriska halvor orienterade mitt emot varandra. Denna struktur korsar cellens dubbla lipidmembran.

Det bör nämnas att formen på aquaporin är mycket speciell och inte liknar någon annan typ av membranspannande proteiner.

Aminosyrasekvenserna är övervägande polära. Transmembranproteiner kännetecknas av att ha ett segment rikt på alfa-spiralformade segment. Aquaporiner saknar emellertid sådana regioner.

Tack vare användningen av nuvarande tekniker har strukturen på porin belysats i detalj: de är monomerer från 24 till 30 KDa som består av sex spiralformade segment med två små segment som omger cytoplasma och är förbundna med en liten pore.

Dessa monomerer är sammansatta i en grupp av fyra enheter, även om var och en kan fungera oberoende. I små helices finns det några bevarade motiv, inklusive NPA.

I vissa akvaporiner som finns i däggdjur (AQP4) förekommer högre aggregeringar som bildar supramolequal kristallarrangemang.

För att transportera vatten är insidan av proteinet polärt och utsidan är icke-polär, i motsats till vanliga kulaproteiner.

Källa: By Ingen maskinläsbar författare tillhandahålls. DanielMCR antog (baserat på upphovsrättsanspråk). , via Wikimedia Commons

Funktioner

Aquaporins roll är att medla transporten av vatten in i cellen som svar på en osmotisk gradient. Det behöver ingen extra kraft eller pumpning: vattnet kommer in i och lämnar cellen genom osmos, medierad av aquaporin. Vissa varianter innehåller också glycerolmolekyler.

För att utföra denna transport och öka permeabiliteten för vatten väsentligt är cellmembranet packat med akvaporinmolekyler, i en ordningsföljd av 10 000 kvadratmikrometer.

Funktioner hos djur

Vattentransport är avgörande för organismer. Låt oss ta det specifika exemplet på njurarna: de måste filtrera enorma mängder vatten varje dag. Om denna process inte sker korrekt, skulle konsekvenserna vara dödliga.

Förutom urinkoncentrationen är akvaporiner involverade i generell kroppsvätskehomeostas, hjärnfunktion, körtelutsöndring, hudhydratisering, manlig fertilitet, syn, hörsel - för att bara nämna några processer biologisk.

I experiment som genomfördes på möss drogs slutsatsen att de också deltar i cellvandring, en roll som är långt borta från vattentransport.

Funktioner i växter

Aquaporins är mestadels olika i växtriket. Avgörande processer som svett, reproduktion, metabolism medierar i dessa organismer.

Dessutom spelar de en viktig roll som en anpassningsmekanism i miljöer vars miljöförhållanden inte är optimala.

Funktioner i mikroorganismer

Även om akvaporiner finns i mikroorganismer har en specifik funktion ännu inte hittats.

Huvudsakligen av två orsaker: det höga yt-till-volymförhållandet för mikroberna innebär en snabb osmotisk jämvikt (vilket gör akvaporiner onödiga) och studier av deletioner i mikrober har inte gett en klar fenotyp.

Det spekuleras emellertid i att aquaporiner kan erbjuda ett visst skydd mot successiva frysnings- och upptininghändelser, vilket bibehåller permeabiliteten för vatten i membranen vid låga temperaturer.

typer

Aquaporinmolekyler är kända från olika linjer, både i växter och djur och i mindre komplexa organismer, och dessa liknar varandra - vi antar då att de verkade tidigt i evolutionen.

Cirka 50 olika molekyler har hittats i växter, medan däggdjur endast har 13, fördelade över olika vävnader, såsom epitel- och endotelvävnaden i njurarna, lungorna, exokrina körtlarna och organ relaterade till matsmältningen.

Akvaporiner kan emellertid också uttryckas i vävnader som inte har ett uppenbart och direkt samband med vätsketransport i kroppen, såsom i astrocyter i centrala nervsystemet och i vissa ögonregioner, såsom hornhinnan och ciliär epitel.

Det finns akvaporiner till och med i membranet av svampar, bakterier (såsom E. coli) och i membranen i organeller, såsom kloroplaster och mitokondrier.

Medicinska patologier förknippade med akvaporiner

Hos patienter som har en defekt i sekvensen av aquaporin 2 som finns i njurceller, måste de dricka mer än 20 liter vatten för att hålla sig hydratiserad. I dessa medicinska fall finns det ingen adekvat urinkoncentration.

Det motsatta fallet resulterar också i ett intressant kliniskt fall: produktion av överskott av aquaporin 2 leder till kvarhållning av överdriven vätska hos patienten.

Under graviditeten ökar syntesen av akvaporiner. Detta faktum förklarar den vanliga vätskeansamlingen hos väntande mödrar. På samma sätt har frånvaron av aquaporin 2 kopplats till utvecklingen av en viss typ av diabetes.

referenser

1. Brown, D. (2017). Upptäckten av vattenkanaler (Aquaporins). Annals of Nutrition and Metabolism, 70 (Suppl. 1), 37-42.
2. Campbell A, N., & Reece, JB (2005). Biologi. Redaktör Médica Panamericana.
3. Lodish, H. (2005). Cellulär och molekylärbiologi. Redaktör Médica Panamericana.
4. Park, W., Scheffler, BE, Bauer, PJ, & Campbell, BT (2010). Identifiering av familjen av aquaporingener och deras uttryck i högland bomull (Gossypium hirsutum L.). BMC växtbiologi, 10 (1), 142.
5. Pelagalli, A., Squillacioti, C., Mirabella, N., & Meli, R. (2016). Akvaporiner i hälsa och sjukdom: En översikt med fokus på tarmen hos olika arter. International journal of molecular sciences, 17 (8), 1213.
6. Sadava, D., & Purves, WH (2009). Life: The Science of Biology. Redaktör Médica Panamericana.
7. Verkman, AS (2012). Akvaporiner i klinisk medicin. Årlig översyn av medicinen, 63, 303-316.
8. Verkman, AS, & Mitra, AK (2000). Struktur och funktion för vattenånga vattenkanaler. American Journal of Physiology-Renal Physiology, 278 (1), F13-F28.
9. Verkman, AS (2013). Aquaporiner. Aktuell biologi, 23 (2), R52-5.