KERATIN: TYPER, STRUKTUR, PLATS OCH FUNKTIONER - BIOLOGI - 2025

Den Keratin är ett olösligt fibröst protein som bildar den strukturella delen av cellerna och de integument hos många organismer, speciellt vertebrater. Det har mycket varierande former och är inte kemiskt sett mycket reaktivt.

Strukturen beskrevs först av forskarna Linus Pauling och Robert Corey 1951, medan man analyserade djurhårets struktur. Dessa forskare gav också insikter i strukturen för myosin i muskelvävnad.

Alpha-keratin organisationsschema (Källa: Mlpatton via Wikimedia Commons)

Efter kollagen är det ett av de viktigaste proteinerna i djur och representerar det mesta av torrvikten hos hår, ull, naglar, klor och hovar, fjädrar, horn och en väsentlig del av yttre hudskiktet.

Elementen eller "keratiniserade" delar av djur kan ha mycket olika morfologier som till stor del beror på den funktion de utför i varje organisme.

Keratin är ett protein som har egenskaper som ger det stor mekanisk effektivitet när det gäller spänning och kompression. Det produceras av en speciell typ av cell som kallas "keratinocyter", som vanligtvis dör efter att den har producerats.

Vissa författare bekräftar att keratiner uttrycks på vävnad och scenspecifikt sätt. Hos människor finns det mer än 30 gener som kodar för dessa proteiner och de tillhör en familj som utvecklats genom flera omgångar med genetisk duplikation.

Typer av keratiner och deras struktur

Det finns väsentligen två typer av keratiner: α och β. Dessa kännetecknas av att ha en grundstruktur som huvudsakligen består av polypeptidkedjor som kan lindas som alfa-helices (a-keratiner) eller förenas parallellt som de p-vikta arken (p-keratiner).

α-Keratiner

Denna typ av keratin är den mest studerade och det är känt att däggdjur har minst 30 olika varianter av denna typ av keratin. Hos dessa djur är α-keratiner en del av naglar, hår, horn, hovar, pinnar och epidermis.

Liksom kollagen innehåller dessa proteiner i sin struktur en riklig andel små aminosyror som glycin och alanin, vilket är det som möjliggör etablering av alfa-helikser. Molekylstrukturen för ett a-keratin består av tre olika regioner: (1) de kristallina fibrillerna eller spiralerna, (2) de terminala domänerna i filamenten och (3) matrisen.

Helixerna är två och bildar en dimer som liknar en spiralformad spiral som hålls samman tack vare närvaron av bindningar eller disulfidbroar (SS). Var och en av spiralerna har ungefär 3,6 aminosyrarester i varje varv som den gör och består av cirka 310 aminosyror.

Dessa rullade spolar kan sedan associeras för att bilda en struktur känd som ett protofilament eller protofibril, som har förmågan att monteras med andra av samma typ.

Protofilamenter har icke-spiralformade N- och C-terminaler som är rika på cysteinrester och som är bundna till kärnan eller matrisområdet. Dessa molekyler polymeriserar för att bilda mellanliggande filament som har en diameter nära 7 nm.

Två typer av mellanliggande filament bestående av keratin skiljer sig: sura mellanliggande filament (typ I) och basiska (typ II). Dessa är inbäddade i en proteinmatris och sättet på vilket dessa filament är arrangerade direkt påverkar de mekaniska egenskaperna hos strukturen de utgör.

I trådar av typ I är spiralerna förbundna med varandra med hjälp av tre "spiralformade anslutningar" kända som L1, L12 och L2 och som tros ge flexibilitet till det spiralformade området. I filament av typ II finns det också två underdomäner som ligger mellan de spiralformade domänerna.

Exempel på en struktur med α-keratiner: hår

Om strukturen hos ett typiskt hår analyseras är det ungefär 20 mikron i diameter och består av döda celler som innehåller packade makrofibriller som är orienterade parallellt (sida vid sida).

Däggdjurets hår, som denna ko, är tillverkat av keratin (Källa: Frank Winkler via pixabay.com)

Makrofibriller består av mikrofibriller, som är mindre i diameter och är kopplade till varandra genom ett amorft proteinsubstans med högt svavelinnehåll.

Dessa mikrofibriller är grupper av mindre protofibriller med ett 9 + 2 organisationsmönster, vilket innebär att nio protofibriller omger två centrala protofibriller; alla dessa strukturer är väsentligen sammansatta av a-keratin.

Mjuka keratiner och hårda keratiner

Beroende på svavelhalten kan α-keratiner klassificeras som mjuka keratiner eller hårda keratiner. Detta har att göra med den mekaniska motståndskraften som påläggs av disulfidbindningarna i proteinstrukturen.

I gruppen hårda keratiner ingår de som ingår i håret, hornen och naglarna, medan mjuka keratiner representeras av de filament som finns i huden och majs.

Disulfidbindningar kan avlägsnas genom att applicera ett reducerande medel, så att strukturerna bestående av keratin inte lätt kan smältas av djur, såvida de inte har tarmar rika på merkaptaner, som är fallet med vissa insekter.

β-Keratiner

Β-keratiner är mycket starkare än α-keratiner och finns i reptiler och fåglar som en del av klor, våg, fjädrar och näbb. I geckor består mikrovillan som finns på benen (svamp) också av detta protein.

Dess molekylstruktur består av ß-vikta ark bildade av antiparallella polypeptidkedjor som är förenade genom bindningar eller vätebindningar. Dessa kedjor, den ena bredvid den andra, bildar små styva och plana ytor, något vikta.

Var är det och vad är dess funktioner?

Keratins funktioner är framför allt relaterade till den typ av struktur som den bygger och var den finns i djurets kropp.

Liksom andra fibrösa proteiner ger det stabilitet och strukturell styvhet till celler, eftersom det tillhör den stora familj av proteiner känd som familjen av mellanliggande filament, som är proteiner i cytoskelettet.

I skydd och täckning

Det övre skiktet på huden hos högre djur har ett stort nätverk av mellanliggande filament bildat av keratin. Detta lager kallas epidermis och är mellan 30 mikron och 1 nm tjockt hos människor.

Epidermis fungerar som en skyddande barriär mot olika typer av mekanisk och kemisk stress och syntetiseras av en speciell typ av celler som kallas "keratinocyter."

Förutom epidermis finns det ett ännu mer yttre skikt som ständigt tappar och kallas stratum corneum, som utför liknande funktioner.

Tornar och pinnar används också av olika djur för sitt eget skydd mot rovdjur och andra aggressörer.

"Pansringen" av Pangolins, små insektivorösa däggdjur som bebor Asien och Afrika, består också av "skalor" av keratin som skyddar dem.

I försvar och andra funktioner

Hornen observeras hos djur av familjen Bovidae, det vill säga hos kor, får och getter. Det är mycket starka och resistenta strukturer och djuren som har dem använder dem som försvars- och fängelseorgan.

Hornen bildas av ett benigt centrum som består av ”svampigt” ben som täcks av hud som skjuter ut från det bakre området av skallen.

Naglar är ett annat exempel på kroppsdelar som består av keratin (Källa: Adobe Stock via pixabay.com)

Klorna och naglarna, förutom deras funktioner i utfodring och fasthållning, tjänar också djur som "vapen" för försvar mot angripare och rovdjur.

Fåglarnas näbb tjänar flera syften, bland annat mat, försvar, fängelse, värmeväxling och skötsel, bland andra. Flera varianter av näbb finns i naturen hos fåglar, särskilt vad gäller form, färg, storlek och styrka hos de tillhörande käftarna.

Neborna består, liksom hornen, av ett bencentrum som skjuter ut från skallen och täckt med starka β-keratinark.

Tänderna från icke-mandibulerade djur ("förfäder" ryggradsdjur) består av keratin och har, liksom tänderna från "högre" ryggradsdjur flera funktioner när det gäller utfodring och försvar.

På resande fot

Hövarna hos många idisslare och ungdjur (hästar, åsnor, älg, etc.) är gjorda av keratin, är mycket resistenta och är utformade för att skydda benen och hjälpa till i rörelse.

Fjädrar, som också används av fåglar för att röra sig, är gjorda av ß-keratin. Dessa strukturer har också funktioner inom kamouflage, fängelse, värmeisolering och ogenomtränglighet.

Fjädrarna och näbben av fåglar är också sammansatta av keratin (Källa: Couleur, via pixabay.com)

Inom industrin

Textilindustrin är en av de viktigaste exploaterarna av keratiniserade strukturer antropocentriskt sett. Ull och hår hos många djur är viktigt på industriell nivå, eftersom man med dem tillverkar olika plagg som är användbara för män från olika synvinklar.

referenser

1. Koolman, J., & Roehm, K. (2005). Color Atlas of Biochemistry (2: a upplagan). New York, USA: Thieme.
2. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biokemi (3: e upplagan). San Francisco, Kalifornien: Pearson.
3. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger principer för biokemi. Omega Editions (5: e upplagan).
4. Pauling, L., & Corey, R. (1951). Strukturen för hår, muskler och relaterade proteiner. Kemi, 37, 261-271.
5. Phillips, D., Korge, B., & James, W. (1994). Keratin och keratinisering. Journal of the American Academy of Dermatology, 30 (1), 85–102.
6. Rouse, JG, & Dyke, ME Van. (2010). En granskning av keratinbaserade biomaterial för biomedicinska tillämpningar. Material, 3, 999-1014.
7. Smith, FJD (2003). Molekylär genetik för keratinstörningar. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347–364.
8. Voet, D., & Voet, J. (2006). Biokemi (3: e upplagan). Redaktör Médica Panamericana.
9. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Keratin: Struktur, mekaniska egenskaper, förekomst i biologiska organismer och insatser för bioinspiration. Framsteg inom materialvetenskap.