ALFA-AMYLAS: EGENSKAPER, STRUKTUR, FUNKTIONER - BIOLOGI - 2025

Den alfa-amylas (α-amylas) är ett amylolytiskt enzym grupp amylaser Endo som är ansvarig för hydrolysen av a-1,4 bindningar mellan glukosrester som innefattar olika typer av kolhydrater i naturen.

Systematiskt känd som systematiskt känd som α-1,4-glukan 4-glukanohydroler har en bred distribution eftersom det finns i djur, växter och mikroorganismer. Hos människor är till exempel amylaserna som finns i saliv och de som utsöndras av bukspottkörteln av typen a-amylaser.

Struktur av det C-terminala domänet för djurens alfa-amylasenzym (Källa: Jawahar Swaminathan och MSD-personal vid European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)

Kuhn, 1925, var den första att mynta uttrycket "a-amylas" baserat på det faktum att hydrolysprodukterna som katalyserar dessa enzymer har a-konfiguration. Senare, 1968, bestämdes det att dessa verkar företrädesvis på underlag med linjär och ogrenad strukturell konfiguration.

Liksom andra amylolytiska enzymer är α-amylas ansvarig för hydrolysen av stärkelse och andra relaterade molekyler såsom glykogen, vilket producerar mindre polymerer som består av upprepande glukosenheter.

Förutom de fysiologiska funktionerna som detta enzym har i djur, växter och de mikroorganismer som uttrycker det, representerar a-amylas, tillsammans med de andra befintliga klasserna av amylaser, 25% av de enzymer som används för industriella och biotekniska ändamål i världen. nuvarande marknad.

Många arter av svampar och bakterier är den viktigaste källan till a-amylaserna som används oftare i industri och vetenskapliga experiment. Detta beror främst på dess mångsidighet, dess lätta att erhålla, dess enkla hantering och de låga kostnaderna för dess produktion.

egenskaper

De a-amylaser som finns i naturen kan ha mycket olika optimala pH-områden för deras funktion; till exempel är det optimala för djur- och växters a-amylaser mellan 5,5 och 8,0 pH-enheter, men vissa bakterier och svampar har mer alkaliska och surare enzymer.

Enzymerna som finns i saliv och däggdjurspankreas fungerar bäst vid pH-värden nära 7 (neutral). Dessutom kräver de kloridjoner för att uppnå sin maximala enzymatiska aktivitet och kan binda till tvåvärda kalciumjoner.

Både djurenszymer, saliv och bukspottkörtel, produceras i organismer av oberoende mekanismer som involverar specifika celler och körtlar och som förmodligen inte är relaterade till enzymerna som finns i blodomloppet och andra kroppshåligheter.

Både det optimala pH och temperaturen för funktionen av dessa enzymer beror i hög grad på fysiologin hos den organ som beaktas, eftersom det finns extremofila mikroorganismer som växer under mycket speciella förhållanden med avseende på dessa och många andra parametrar.

Slutligen, när det gäller regleringen av deras aktivitet, är ett kännetecken som delas mellan enzymerna i gruppen av a-amylaser att dessa, liksom andra amylaser, kan hämmas av tungmetalljoner såsom kvicksilver, koppar, silver och bly.

Strukturera

Α-amylas är ett multidomainenzym som i djur och växter har en ungefärlig molekylvikt på 50 kDa och olika författare är överens om att enzymerna som tillhör denna familj av glykohydrolaser är enzymer med mer än tio strukturella domäner.

Den centrala domänen eller den katalytiska domänen är mycket bevarad och är känd som domän A, som består av en symmetrisk vikning av 8 ß-vikta ark arrangerade i en "fat" -form som är omgiven av 8 alfa-helices, så det kan också vara finns i litteraturen som (β / α) 8 eller fattypen "TIM".

Det är viktigt att notera att vid den C-terminala änden av p-arken av domän A finns konserverade aminosyrarester som är involverade i katalys och substratbindning och att denna domän är belägen i proteinets N-terminala region .

En annan av de mest studerade domänerna för dessa enzymer är den så kallade B-domänen, som sticker ut mellan det p-vikta arket och alfahalixen nummer 3 för domän A. Detta spelar en grundläggande roll för bindningen av substratet och divalent kalcium.

Ytterligare domäner har beskrivits för a-amylasenzymer, såsom domäner C, D, F, G, H och I, som är belägna framför eller bakom domän A och vars funktioner inte är exakt kända och beror på organismen som det studeras.

a-amylaser av mikroorganismer

Molekylvikten för a-amylaser beror, liksom andra biokemiska och strukturella egenskaper, på organismen som studeras. Således har a-amylaserna hos många svampar och bakterier vikter så låga som 10 kDa och så höga som 210 kDa.

Den höga molekylvikten hos några av dessa mikrobiella enzymer är ofta relaterad till närvaron av glykosyleringar, även om glykosylering av proteiner i bakterier är ganska sällsynt.

Funktioner

Hos djur är a-amylaser ansvariga för de första stegen i metabolismen av stärkelse och glykogen, eftersom de är ansvariga för deras hydrolys till mindre fragment. Organen i mag-tarmsystemet som ansvarar för dess produktion hos däggdjur är bukspottkörteln och salivkörtlarna.

Utöver dess uppenbara metaboliska funktion, anses produktionen av a-amylaser producerade av spottkörtlarna hos många däggdjur, aktiverade genom verkan av noradrenalin, av många författare som en viktig "psykobiologisk" markör för stress i det centrala nervsystemet.

Det har också sekundära funktioner i munhälsa, eftersom dess aktivitet fungerar i eliminering av orala bakterier och i att förhindra deras vidhäftning till orala ytor.

Huvudfunktion i växter

I växter spelar α-amylaser en väsentlig roll i frögronningen, eftersom de är enzymerna som hydrolyserar stärkelsen som finns i endospermen som ger näring till embryot inuti, en process som i huvudsak styrs av gibberellin, en fytohormon.

Industriella tillämpningar

Enzymer som tillhör a-amylasfamiljen har flera tillämpningar i många olika sammanhang: industriella, vetenskapliga och biotekniska, etc.

I de stora stärkelseförädlingsindustrierna används a-amylaser populärt för produktion av glukos och fruktos, samt för produktion av bröd med förbättrade strukturer och högre höjningskapacitet.

Inom det bioteknologiska området finns det ett stort intresse för förbättring av de kommersiellt använda enzymerna för att förbättra deras stabilitet och prestanda under olika förhållanden.

referenser

1. Aiyer, PV (2005). Amylaser och deras tillämpningar. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525–1529.
2. Bernfeld, P. (1960). Amylaser, a och B. I enzymer av kolhydratmetabolism (Vol. I, s. 149–158).
3. Granger, DA, Kivlighan, KT, El, M., Gordis, EB, & Stroud, LR (2007). Salivary a-Amylase i biobeteende-forskning. Senaste utvecklingen och applikationer. Ann. NY Acad. Sci., 1098, 122–144.
4. Monteiro, P., & Oliveira, P. (2010). Tillämpning av mikrobiell a-amylas i industrin - En översyn. Brazilian Journal of Microbiology, 41, 850–861.
5. Reddy, NS, Nimmagadda, A., & Rao, KRSS (2003). En översikt över den mikrobiella a-amylasfamiljen. African Journal of Biotechnology, 2 (12), 645–648.
6. Salt, W., & Schenker, S. (1976). Amylase - Dess kliniska betydelse: en översyn av litteraturen. Medicine, 55 (4), 269–289.
7. Svensson, B., & Macgregor, EA (2001). Förhållande mellan sekvens och struktur till specificitet i a-amylasfamiljen av enzymer. Biochimica et Biophysica Acta, 1546, 1–20.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE, & Dygert, S. (1925). Växt- och djuramylaser. Ann. Chem., 1, 115-189.