- egenskaper
- Substrategenskaper
- Klassificering
- Aktuell ranking
- Funktioner
- Hos djur
- I växter
- I mikroorganismer
- Industriella användningar
- referenser
Amylas är termen som används för att identifiera en viktig grupp enzymer som ansvarar för hydrolysen av glykosidbindningarna mellan glukosmolekyler som finns i kolhydrater, såsom stärkelse och andra besläktade, som intas i kosten för många levande organismer.
Denna typ av enzym produceras av bakterier, svampar, djur och växter, där de katalyserar i princip samma reaktioner och har olika funktioner, främst relaterade till energimetabolism.
Grafisk representation av ett alfa-amylas av animaliskt ursprung (Källa: Jawahar Swaminathan och MSD-personal vid European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)
Produkterna från hydrolysreaktionerna för glykosidbindningarna kan betraktas som karakteristiska för varje typ av amylolytiskt enzym, så detta är ofta en viktig parameter för deras klassificering.
Betydelsen av dessa enzymer, antropocentriskt sett, är inte bara fysiologiska, eftersom för närvarande denna typ av enzymer har stor bioteknologisk betydelse för industriell produktion av livsmedel, papper, textilier, sockerarter och andra.
Uttrycket "amylas" härstammar från det grekiska "amylonet", vilket betyder stärkelse, och myntades 1833 av forskarna Payen och Persoz, som studerade hydrolytiska reaktioner av detta enzym på stärkelse.
egenskaper
Vissa amylaser är multimeriska till sin natur, såsom sötpotatis ß-amylas, som uppträder som en tetramer. Emellertid är amylasmonomerernas ungefärliga molekylvikt i intervallet 50 kDa.
I allmänhet har både växt- och djurenzymer en relativt "vanlig" aminosyrasammansättning och har optimala aktiviteter vid pH mellan 5,5 och 8 enheter (där animaliska amylaser är mer aktiva vid mer neutralt pH).
Amylaser är enzymer som kan hydrolysera glykosidbindningar av ett stort antal polysackarider, generellt producerar disackarider, men de kan inte hydrolysera komplex såsom cellulosa.
Substrategenskaper
Anledningen till att amylaser är så viktiga i naturen, speciellt i matsmältningen av kolhydrater, är relaterade till den allestädes närvarande av deras naturliga substrat (stärkelse) i vävnaderna av "högre" grönsaker, som fungerar som en källa av livsmedel för flera typer av djur och mikroorganismer.
Denna polysackarid består i sin tur av två makromolekylära komplex kända som amylos (olöslig) och amylopektin (löslig). Amylosgrupperna består av linjära kedjor av glukosrester kopplade till a-1,4-bindningar och bryts ned av a-amylaser.
Amylopectin är en förening med hög molekylvikt, den består av grenade kedjor av glukosrester förenade med a-1,4 bindningar, vars grenar stöds av a-1,6 bindningar.
Klassificering
Amylasenzymer klassificeras enligt platsen där de kan bryta glykosidbindningar som endoamylaser eller exoamylaser. Den förra hydrolysen binds i inre regioner av kolhydrater, medan de senare endast kan katalysera hydrolysen av rester vid polysackaridernas ändar.
Den traditionella klassificeringen är dessutom relaterad till stereokemin för deras reaktionsprodukter, så dessa proteiner med enzymatisk aktivitet klassificeras också som a-amylaser, p-amylaser eller y-amylaser.
-A-amylaserna (a-1,4-glukan 4-glukanhydrolaser) är endoamylaser som verkar på inre bindningar av linjära konformationssubstrat och vars produkter har en konfiguration och är blandningar av oligosackarider.
-P-amylaserna (a-1,4-glukan-maltohydrolaser) är växt-exoamylaser som verkar på bindningar vid de icke-reducerande ändarna av polysackarider såsom stärkelse och vars hydrolytiska produkter är rester av ß-maltos.
-Slutligen är y-amylaser en tredje klass av amylaser som också kallas glucoamylaser (a-1,4-glukan glucohydrolaser) som, liksom ß-amylaser, är exoamylaser som kan avlägsna enkla glukosenheter från icke-reducerande ändar polysackarider och invertera deras konfiguration.
Den senare klassen av enzymer kan hydrolysera både a-1,4- och a-, 1-6-bindningar och omvandla substrat såsom stärkelse till D-glukos. Hos djur finns de främst i levervävnad.
Aktuell ranking
Med tillkomsten av nya biokemiska analystekniker för både enzymer och deras substrat och produkter har vissa författare fastställt att det finns minst sex klasser av amylasenzymer:
1-Endoamylaser som hydrolyserar a-1,4 glukosidbindningar och som kan "bypass" (bypass) a-1,6 bindningar. Exempel på denna grupp är a-amylaser.
2-Exoamylaser som kan hydrolysera a-1,4, vars huvudprodukter är maltosrester och a-1,6-bindningarna kan inte "hoppas över". Exempel på gruppen är p-amylaser.
3-Exoamylaser som kan hydrolysera a-1,4- och a-1,6-bindningar, såsom amyloglukosidaser (glucoamylaser) och andra exoamylaser.
4-Amylaser som endast hydrolyserar a-1,6 glukosidbindningar. I denna grupp finns "debranching" -enzymer och andra kända som pullulanaser.
5-Amylaser såsom a-glukosidaser, som företrädesvis hydrolyserar a-1,4-bindningar av korta oligosackarider producerade genom verkan av andra enzymer på substrat såsom amylos eller amylopektin.
6-enzymer som hydrolyserar stärkelse till icke-reducerande cykliska polymerer av D-glukosidrester kända som cyklodextriner, såsom vissa bakteriella amylaser.
Funktioner
Många är de funktioner som tillskrivs enzymerna med amylasaktivitet, inte bara ur den naturliga eller fysiologiska synvinkeln, utan också från den kommersiella och industriella synvinkel, direkt relaterad till människan.
Hos djur
Amylaser i djur förekommer väsentligen i saliv, lever och bukspottkörtel, där de förmedlar nedbrytningen av de olika polysackarider som konsumeras i kosten (av animaliskt ursprung (glykogener) eller grönsak (stärkelse)).
Det a-amylas som finns i saliv används som en indikator på det fysiologiska tillståndet i salivkörtlarna, eftersom det utgör mer än 40% av proteinproduktionen i dessa körtlar.
I det orala facket är detta enzym ansvarigt för "förfördelningen" av stärkelse och producerar rester av maltos, maltotriose och dextrin.
I växter
I växter är stärkelse en reservpolysackarid och dess hydrolys, förmedlad av amylasenzymer, har många viktiga funktioner. Bland dem kan vi lyfta fram:
- Spirning av spannmål frön genom matsmältning av aleuronskiktet.
- Nedbrytning av reservämnen för anskaffning av energi i form av ATP.
I mikroorganismer
Många mikroorganismer använder amylaser för att erhålla kol och energi från olika källor till polysackarider. I industrin utnyttjas dessa mikroorganismer för storskalig produktion av dessa enzymer, som tjänar till att tillfredsställa olika kommersiella krav från människan.
Industriella användningar
I branschen används amylaser för olika ändamål, inklusive tillverkning av maltos, sirap med hög fruktos, oligosackaridblandningar, dextriner etc.
De används också för direkt alkoholhaltig jäsning av stärkelse till etanol i bryggningsindustrin och för användning av avloppsvatten som produceras under bearbetning av växtbaserade livsmedel som en livsmedelskälla för tillväxt av mikroorganismer, till exempel.
referenser
- Aiyer, PV (2005). Amylaser och deras tillämpningar. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525–1529.
- Azcón-Bieto, J., & Talón, M. (2008). Fundamentals of Plant Physiology (2: a upplagan). Madrid: McGraw-Hill Interamericana of Spain.
- Del Vigna, P., Trinidade, A., Naval, M., Soares, A., & Reis, L. (2008). Salivsammansättning och funktioner: En omfattande recension. Journal of Contemporary Dental Practice, 9 (3), 72–80.
- Naidu, MA, & Saranraj, P. (2013). Bakteriell amylas: en recension. International Journal of Pharmaceutical & Biological Archives, 4 (2), 274–287.
- Salt, W., & Schenker, S. (1976). Amylase - Dess kliniska betydelse: en översyn av litteraturen. Medicine, 55 (4), 269–289.
- Saranraj, P., & Stella, D. (2013). Fungal Amylase - En recension. International Journal of Microbiologic Research, 4 (2), 203–211.
- Solomon, E., Berg, L., & Martin, D. (1999). Biologi (5: e upplagan). Philadelphia, Pennsylvania: Saunders College Publishing.
- Thoma, JA, Spradlin, JE, & Dygert, S. (1925). Växt- och djuramylaser. Ann. Chem., 1, 115-189.