HOLOENZYME: EGENSKAPER, FUNKTIONER OCH EXEMPEL - BIOLOGI - 2025

Ett holoenzym är ett enzym som består av en proteindel som kallas ett apoenzym kombinerat med en icke-proteinmolekyl som kallas en kofaktor. Varken apoenzymet eller kofaktorn är aktiva när de är separata; det vill säga, för att fungera måste de kopplas.

Således är holoenzymer de kombinerade enzymerna och följaktligen är de katalytiskt aktiva. Enzymer är en typ av biomolekyler vars funktion i princip är att öka hastigheten på cellreaktioner. Vissa enzymer behöver hjälp av andra molekyler, kallade kofaktorer.

Apoenzym + kofaktor = holoenzym

Kofaktorer kompletterar apoenzym och bildar ett aktivt holoenzym som utför katalys. De enzymer som kräver en speciell kofaktor kallas konjugerade enzymer. Dessa har två huvudkomponenter: kofaktorn, som kan vara en metalljon (oorganisk) eller en organisk molekyl; apoenzymet, proteindelen.

egenskaper

Bildas av apoenzymer och kofaktorer

Apoenzymer är proteindelen av komplexet och kofaktorer kan vara joner eller organiska molekyler.

De medger olika kofaktorer

Det finns flera typer av kofaktorer som hjälper till att bilda holoenzym. Några exempel är vanliga koenzymer och vitaminer, till exempel: vitamin B, FAD, NAD +, vitamin C och koenzym A.

Vissa kofaktorer med metalljoner, till exempel: koppar, järn, zink, kalcium och magnesium, bland andra. En annan klass med kofaktorer är de så kallade protetiska grupperna.

Tillfällig eller permanent förening

Kofaktorer kan binda till apoenzym med varierande intensitet. I vissa fall är facket svagt och tillfälligt, medan i andra fall är facket så starkt att det är permanent.

I de fall bindningen är tillfällig, när kofaktorn tas bort från holoenzym, vänder den tillbaka till apoenzym och upphör att vara aktiv.

Fungera

Holoenzymet är ett enzym som är redo att utöva sin katalytiska funktion; det vill säga för att påskynda vissa kemiska reaktioner som genereras i olika områden.

Funktionerna kan variera beroende på den specifika effekten av holoenzym. En av de viktigaste är DNA-polymeras, vars funktion är att se till att DNA-kopiering sker korrekt.

Exempel på vanliga holoenzymer

RNA-polymeras

RNA-polymeras är ett holoenzym som katalyserar RNA-syntesreaktionen. Detta holoenzym är nödvändigt för att bygga RNA-strängar från DNA-mallsträngar som fungerar som mallar under transkriptionsprocessen.

Dess funktion är att tillsätta ribonukleotider i 3 änden av en växande RNA-molekyl. I prokaryoter behöver apoenzymet av RNA-polymeras en kofaktor som kallas sigma 70.

DNA-polymeras

DNA-polymeras är också ett holoenzym som katalyserar DNA-polymerisationsreaktionen. Detta enzym har en mycket viktig funktion för celler eftersom det ansvarar för att replikera genetisk information.

DNA-polymeras behöver en positivt laddad jon, vanligtvis magnesium, för att utföra sin funktion.

Det finns flera typer av DNA-polymeras: DNA-polymeras III är ett holoenzym som har två kärnenzymer (Pol III), vardera sammansatta av tre underenheter (α, ɛ och θ), en glidklämma som har två beta-subenheter och ett komplex av laddningskorrigering som har flera underenheter (δ, τ, γ, ψ och χ).

Kolsyraanhydras

Kolanhydras, även kallad karbonatdehydratas, tillhör en familj av holoenzym som katalyserar den snabba omvandlingen av koldioxid (CO2) och vatten (H20) till bikarbonat (H2CO3) och protoner (H +).

Enzymet kräver en zinkjon (Zn + 2) som en kofaktor för att utföra sin funktion. Reaktionen katalyserad av kolanhydras är reversibel, av denna anledning anses dess aktivitet vara viktig eftersom den hjälper till att bibehålla syra-basbalansen mellan blod och vävnader.

Hemoglobin

Hemoglobin är ett mycket viktigt holoenzym för transport av gaser i djurvävnader. Detta protein som finns i röda blodkroppar innehåller järn (Fe + 2), och dess funktion är att transportera syre från lungorna till andra delar av kroppen.

Hemoglobins molekylstruktur är en tetramer, vilket innebär att den består av fyra polypeptidkedjor eller underenheter.

Varje underenhet i detta holoenzym innehåller en hemgrupp, och varje hemgrupp innehåller en järnatom som kan binda till syre-molekyler. Hemgruppen av hemoglobin är dess protetiska grupp, nödvändig för dess katalytiska funktion.

Cytokromoxidas

Cytokromoxidas är ett enzym som deltar i energiproduktionsprocesser, som genomförs i mitokondrierna för nästan alla levande varelser.

Det är ett komplext holoenzym som kräver samverkan av vissa kofaktorer, järn- och kopparjoner för att katalysera reaktionen vid elektronöverföring och ATP-produktion.

Pyruvat-kinas

Pyruvat-kinas är ett annat viktigt holoenzym för alla celler, eftersom det deltar i en av de universella metaboliska vägarna: glykolys.

Dess funktion är att katalysera överföringen av en fosfatgrupp från en molekyl som kallas fosfoenolpyruvat till en annan molekyl som kallas adenosindifosfat, för att bilda ATP och pyruvat.

Apoenzymet kräver katjoner av kalium (K ') och magnesium (Mg + 2) som kofaktorer för att bilda det funktionella holoenzym.

Pyruvat karboxylas

Ett annat viktigt exempel är pyruvatkarboxylas, ett holoenzym som katalyserar överföringen av en karboxylgrupp till en pyruvatmolekyl. Således omvandlas pyruvat till oxaloacetat, en viktig mellanprodukt i metabolismen.

För att vara funktionellt aktivt kräver apoenzym pyruvat karboxylas en kofaktor som kallas biotin.

Acetyl CoA-karboxylas

Acetyl-CoA-karboxylas är ett holoenzym vars kofaktor, som namnet antyder, är koenzym A.

När apoenzym och koenzym A är kopplade är holoenzymet katalytiskt aktivt för att utföra sin funktion: överföra en karboxylgrupp till acetyl-CoA för att omvandla det till malonylkoenzym A (malonyl-CoA).

Acetyl-CoA utför viktiga funktioner i både djurceller och växtceller.

Monoaminoxidas

Detta är ett viktigt holoenzym i det mänskliga nervsystemet, dess funktion är att främja nedbrytningen av vissa neurotransmittorer.

För att monoaminoxidas ska vara katalytiskt aktivt måste det binda kovalent till dess kofaktor, flavinadenindinukleotid (FAD).

Laktatdehydrogenas

Laktatdehydrogenas är ett viktigt holoenzym för alla levande varelser, särskilt i vävnader som förbrukar mycket energi, såsom hjärtat, hjärnan, levern, skelettmuskeln, lungorna, bland andra.

Detta enzym kräver närvaron av dess kofaktor, nikotinamidadenindinukleotid (NAD), för att katalysera pyruvat-laktatomvandlingsreaktionen.

katalas

Catalase är ett viktigt holoenzym i förebyggandet av celltoxicitet. Dess funktion är att bryta ner väteperoxid, en produkt av cellulär metabolism, till syre och vatten.

Katalasens apoenzym kräver två kofaktorer för att aktivera: en manganjon och en protetisk grupp HEMO, liknande den för hemoglobin.

referenser

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Preliminär studie på serumlaktatdehydrogenas (LDH) -Prognostic Biomarker in Carcinoma Breast. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
2. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Struktur av biotinyldomänen i acetyl-koenzym A-karboxylas bestämd genom MAD-fasning. Struktur, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokemi (8: e upplagan). WH Freeman and Company.
4. Butt, AA, Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Föreningen av serumlaktatdehydrogenasnivå med utvalda opportunistiska infektioner och HIV-progression. International Journal of Infectious Diseases, 6 (3), 178–181.
5. Fegler, J. (1944). Funktion av kolsyraanhydras i blod. Naturen, 137–38.
6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Strukturer och mekanism för monoaminoxidasfamiljen. Biomolekylära koncept, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). Humant pyruvat-kinas M2: Ett multifunktionellt protein. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Struktur, mekanism och reglering av pyruvatkarboxylas. Biochemical Journal, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Isoenzymer av pyruvatkinas. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologi (7: e upplagan) Cengage Learning.
11. Supuran, CT (2016). Struktur och funktion av kolsyraanhydraser. Biochemical Journal, 473 (14), 2023–2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Monoaminoxidas: säkerhet och osäkerhet. Current Medicinal Chemistry, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life on the Molecular Level (5: e upplagan). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Är högre laktat en indikator på tumörmetastatisk risk a En pilot-MRS-studie med Hyperpolariserad13C-Pyruvat. Academic Radiology, 21 (2), 223–231.