- egenskaper
- Katalytisk mekanism
- Substratens specificitet
- Strukturera
- Mänskligt pankreatiskt lipas
- Funktioner
- Industriella funktioner
- referenser
De lipaser utgör en stor familj av enzymer som kan katalysera hydrolysen av esterbindningar närvarande i substrat, såsom triglycerider, fosfolipider, kolesterolestrar och vissa vitaminer.
De är närvarande i praktiskt taget alla livets riken, både i mikroorganismer som bakterier och jästar, såväl som i växter och djur; i varje typ av organismer har dessa enzymer speciella egenskaper och egenskaper som skiljer dem från varandra.
Grafisk representation av molekylstrukturen för ett Lipase (Källa: Jawahar Swaminathan och MSD-personal vid European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)
Beroende på typ av klassificering kan en åtskillnad göras mellan "äkta" lipaser, även kända som triacylglycerol-lipaser, och andra enzymer med liknande lipolytisk aktivitet såsom fosfolipaser, sterolesteraser och retinyl-palmitatesteraser.
Den första publicerade rapporten om sekvensen för ett lipasenzym var den av De Caro et al. 1981, som studerade pankreatiska triacylglycerollipas från svin. Senare studier visade att det finns många andra systemiska lipaser i levande organismer.
De viktigaste lipaserna hos djur är matsmältningslipaser som produceras av bukspottkörteln och levern, som deltar i metabolismen av fetter som konsumeras i kosten regelbundet och därför har viktiga fysiologiska konsekvenser ur olika synvinklar.
För närvarande studeras dessa enzymer inte bara för kliniska och / eller metaboliska ändamål, utan de produceras också industriellt för kommersiella ändamål för bearbetning av livsmedel och andra produkter och kan erhållas från odling av speciella mikroorganismer.
egenskaper
Lipaser är vattenlösliga proteiner och katalyserar hydrolytiska reaktioner på olösliga underlag. De finns i naturen i en balans mellan deras aktiva form och deras inaktiva form och aktivering eller inaktivering beror på olika interna cellulära faktorer.
De tillhör superfamiljen av hydrolasenzymer med a / ß-veck, där esteraser, tioesteraser, vissa proteaser och peroxidaser, dehalogenaser och andra intracellulära hydrolaser också klassificeras.
Lipaser kodas av gener som tillhör en familj som inkluderar gener som kodar för pankreaslipas, leverlipas, lipoprotein-lipas, endotelialfas och fosfatidylserin-fosfolipas A1.
Katalytisk mekanism
Vissa författare föreslår att den form av katalys som dessa enzymer har är analog med serinproteaser, vilket är relaterat till närvaron av tre speciella aminosyrarester på det aktiva stället.
Hydrolysmekanismen innefattar bildning av ett enzym-substratkomplex (lipas: triglycerid), därefter bildning av en hemiacetal-mellanprodukt, och därefter frisättning av en diacylglycerid och en fettsyra.
Det sista steget i hydrolys, frisättningen av fettsyran från det aktiva stället, sker genom ett mönster som kallas "katapult" -modellen, vilket innebär att fetterna efter klyvning eller nedbrytning av esterbindningen snabbt matas ut från stället. katalytisk.
Substratens specificitet
Lipaser kan vara specifika och skilja mellan substrat såsom triglycerider, diacylglycerider, monoglycerider och fosfolipider. Vissa är specifika när det gäller fettsyror, det vill säga vad gäller deras längd, deras mättnadsgrad etc.
De kan också vara selektiva i termer av det område där de katalyserar hydrolys, det betyder att de kan ha positionsspecificitet beträffande det ställe som fettsyramolekylerna binder till glycerolskelettet (vid någon av de tre kolatomerna).
Strukturera
Liksom de andra medlemmarna i enzymfamiljen som de tillhör, kännetecknas lipaser av en topologi sammansatt av a-helices och p-vikta ark. Det katalytiska stället för dessa enzymer består vanligtvis av en triad av aminosyror: serin, asparaginsyra eller glutaminsyra och histidin.
De flesta av lipaserna är glykoproteiner som, beroende på kolhydratdelen, har mellan 50 och 70 kDa i molekylvikt.
Mänskligt pankreatiskt lipas
Den har 449 aminosyrarester och två separata domäner: en N-terminal, där det katalytiska stället och den karakteristiska vikningen av hydrolaser (a / p) finns, och en annan C-terminal, mindre i storlek och betraktas som "hjälpmedel", med en struktur som kallas "ß-sandwich".
Dess molekylvikt är mellan 45 och 53 kDa och dess katalytiska aktivitet är högre vid temperaturer nära 37 ° C och vid pH mellan 6 och 10.
Funktioner
Beroende på organet där de finns hos däggdjur, har till exempel lipaser något olika fysiologiska funktioner.
Som nämnts finns det specifika lipaser i bukspottkörteln, levern, äggstockarna och binjurarna (i njurarna) och i endotelvävnader.
Hepatiska lipaser är ansvariga för metabolismen av lipoproteinpartiklar, som är komplex som bildas av lipider och proteiner som huvudsakligen fungerar vid transport av triglycerider och kolesterol mellan organ och vävnader.
Specifikt deltar lipaser i hydrolysen eller frisättningen av fettsyror från triglyceridmolekylerna i lipoproteiner. Detta är nödvändigt för att utvinna energi från dessa molekyler eller för att återvinna dem genom att använda dem som föregångare i syntesen av andra föreningar.
Endoteliala lipaser finns i levern, lungorna, sköldkörteln och reproduktionsorganen, och uttrycket av deras gener regleras av olika cytokiner. Dessa enzymer är också involverade i lipoproteinmetabolism.
Industriella funktioner
I mjölkproduktionsindustrin är användning av lipaser vanligt för att hydrolysera fett som finns i mjölk, vilket har direkta effekter på "förbättringen" av smaken i ostar, krämer och andra mejeriprodukter.
De används också vid tillverkning av andra livsmedelsprodukter, speciellt under jäsning, för att förbättra smaken och "smältbarheten" hos vissa industriellt framställda livsmedel.
Långt ifrån livsmedelsindustrin är användning av lipaser av mikrobiellt ursprung populärt i formuleringen av tvättmedel och allmänna rengöringsmedel, vilket minskar de skadliga effekterna på miljön som den enorma kemiska belastningen som finns i konventionella rengöringsprodukter har.
referenser
- Lowe, ME (2002). Triglyceridlipas i bukspottkörteln. Journal of Lipid Research, 43, 2007–2016.
- Mead, JR, Irvine, SA, & Ramji, DP (2002). Lipoprotein-lipas: struktur, funktion, reglering och roll vid sjukdom. J. Mol. Med., 80, 753–769.
- Perret, B., Mabile, L., Martinez, L., Tercé, F., Barbaras, R., & Collet, X. (2002). Hepatisk lipas: struktur / funktionsförhållande, syntes och reglering. Journal of Lipid Research, 43, 1163-1169.
- Santamarina-fojo, S., González-navarro, H., Freeman, L., Wagner, E., Santamarina-fojo, S., Gonza, H., … Nong, Z. (2004). Hepatisk lipas, lipoproteinmetabolism och aterogenes. Arterioskleros, trombos och vaskulär biologi, 24, 1750–1754.
- Taylor, P., Kurtovic, I., Marshall, SN, Zhao, X., Simpson, BK, Kurtovic, I., … Zhao, XIN (2012). Lipaser från däggdjur och fiskar. Recensioner inom Fisheries Science, 29, 37–41.