- egenskaper
- Typer av lysozym hos djur och deras egenskaper
- Lysozym av typ C
- Lysozymer typ G
- Lysozym av typ I
- Strukturera
- Funktioner
- referenser
De lysozymer är hydrolytiska enzymer vitt spridda i naturen som kan hydrolysera glykosidbindningar av peptidoglykan vägg av bakterier. De finns i växter och djur och fungerar som en försvarsmekanism mot bakterieinfektioner.
Upptäckten av dessa enzymer går tillbaka till 1922, då Alexander Fleming insåg att det fanns ett protein som hade den katalytiska förmågan att lysa bakterier i vissa mänskliga vävnader och utsöndringar.
Grafisk representation av Lysozymstrukturen (Källa: Jawahar Swaminathan och MSD-personal vid European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)
Tack vare det enkla att erhålla och dess lilla storlek var lysozym en av de första enzymerna som sekvenserades och vars struktur bestämdes genom röntgenstrålar.Det används för närvarande som ett modellsystem inom kemi, enzymologi, kristallografi och proteinmolekylärbiologi.
Lysozym är ett "bakteriolytiskt" enzym som är specialiserat på hydrolys av p-1,4-glykosidbindningarna som bildar mellan N-acetylmuraminsyra och N-acetylglukosamin närvarande i peptidoglykancellväggen som är särskilt synlig i gram-positiva bakterier.
Det har olika funktioner, både matsmältning och immunologiska, i alla organismer där det uttrycks och används som en bioteknologisk resurs för olika ändamål.
egenskaper
Lysozym uttrycks av huvudgrupperna av levande organismer på planeten, men de är särskilt rikliga i djur och det är från dessa att de har renats och studerats ytterligare.
Hos människor finns lysozym i höga koncentrationer i olika vätskor och vävnader såsom levern, brosk, saliv, slem och tårar. Det uttrycks av hematopoietiska celler och finns också i granulocyter, monocyter och makrofager, liksom andra föregångare celler i benmärgen.
Lysozymer av växtursprung hydrolyserar substrat liknande de som används av andra nära besläktade enzymer kända som kitinaser, av dessa skäl kan de också hydrolysera bindningar i kitin, även om de är mindre effektiva.
Typer av lysozym hos djur och deras egenskaper
Minst tre typer av lysozym har beskrivits i djurriket:
-Lysozymerna typ C ("C" " c onvencional" eller " c hicken" som betyder kyckling engelska)
-Lysozymer typ G ("G" för " g oose", vilket betyder gås på engelska) och
-Lysozymer typ I ("jag" från " jag nvertebrater")
De tre klasserna av lysozzymer skiljer sig från varandra med avseende på deras aminosyrasekvenser, deras biokemiska egenskaper och deras enzymatiska egenskaper.
Lysozym av typ C
Dessa lysozzymer betraktas som "modell" -enzymerna i denna familj, eftersom de har fungerat som en modell för studier av struktur och funktion. De är kända som typ “C” på engelska “kyckling” eftersom de för första gången isolerades från vita av kycklingägg.
I denna klass finns lysozym som produceras av de flesta ryggradsdjur, särskilt fåglar och däggdjur. Det inkluderar också enzymer som finns i vissa leddjur såsom Lepidoptera, Diptera, vissa araknider och kräftdjur.
De är små enzymer eftersom de har en molekylvikt som inte överstiger 15 kDa. Det är basiska proteiner med höga isoelektriska punkter.
Lysozymer typ G
Det första lysozymet av denna typ identifierades i gåsäggvitt och finns i många fåglarter som kycklingar, svanar, strutsar, cassowaries och andra.
I vissa fall är lysozym av typ G vanligare än lysozym av typ C i äggvita hos vissa fåglar, medan i andra är det motsatta, lysozym av typ C är rikligare.
Dessa lysozymer finns också i musslor och i vissa tunicat. De är något större än typ C-proteiner, men deras molekylvikt överstiger vanligtvis inte 25 kDa.
Lysozym av typ I
Dessa lysozymer finns främst i ryggradslösa djur. Dess närvaro har bestämts i ringblommor, hästdjur, kräftdjur, insekter, blötdjur och nematoder, och det är frånvarande hos däggdjur och andra ryggradsdjur.
De har surare isoelektriska punkter än de av typ C- och G-proteiner.
Strukturera
De tre typerna av djurenzymer som beskrivs i föregående avsnitt har ganska likvärdiga tredimensionella strukturer.
Humant lysozym är ett lysozym av typ C och var det första av dessa enzymer som studerades och strukturerades. Det är ett litet protein med 130 aminosyrarester och kodas av en gen lokaliserad på kromosom 12, som har 4 exoner och 3 introner.
Dess struktur är indelad i två domäner: en känd som a-domänen och den andra som p-domänen . A-domänen består av fyra alfa-helikser och p-domänen består av ett antiparallellt p-ark och en stor slinga.
Det katalytiska stället för enzymet är beläget i klyftan som bildas mellan båda domänerna och för bindning med substratet har det glutaminsyra- och asparaginsyrarester. Dessutom har den åtminstone sex "delar" kända som A, B, C, D, E och F, som kan binda till sex på varandra följande sockerrester.
Funktioner
Lysozym har inte bara fysiologiska funktioner för att skydda och bekämpa bakteriella infektioner i organismerna som uttrycker det, utan har, som nämnts, varit mycket användbart som ett modellenzym ur kemisk, enzymatisk och strukturell synvinkel.
I dagens industri erkänns den som en kraftfull baktericid och används för att bevara livsmedel och droger.
Tack vare reaktionen som dessa enzymer katalyserar kan de verka på olika bakteriepopulationer och förändra stabiliteten hos deras väggar, vilket därefter översätts till celllys.
I samband med andra liknande enzymer kan lysozzymer verka på både gram-positiva och gram-negativa bakterier, så att de kan betraktas som delar av det antibakteriella "immunsystemet" i olika organismer.
I de vita blodkropparna som finns i blod från däggdjur har dessa enzymer viktiga funktioner i nedbrytningen av invaderande mikroorganismer, vilket gör dem nödvändiga för immunsystemet hos människor och andra däggdjur.
Lysozymer i växter har i huvudsak samma funktioner som hos djuren som uttrycker dem, eftersom de är den första försvarslinjen mot bakteriella patogener.
referenser
- Callewaert, L., & Michels, W. (2010). Lysozym i djurriket. J. Biosci. 35 (1), 127-160.
- Merlini, G., & Bellotti, V. (2005). Lysozym: En paradigmatisk molekyl för undersökning av proteinstruktur, funktion och felfoldning. Clinica Chimica Acta, 357, 168–172.
- Mir, A. (1977). Lysozym: en kort recension. Postgraduate Medical Journal, 53, 257–259.
- Sahoo, NR, Kumar, P., Bhusan, B., Bhattacharya, TK, Dayal, S., & Sahoo, M. (2012). Lysozym i boskap: En guide till urval för sjukdom. Journal of Animal Science Advances, 2 (4), 347–360.
- Wohlkönig, A., Huet, J., Looze, Y., & Wintjens, R. (2010). Strukturella förhållanden i Lysozym Superfamily: Betydande bevis för glykosidhydrolas signaturmotiv. PLoS One, 5 (11), 1–10.