Den ovalbumin är den vanligast förekommande protein i "klar" ägg av fåglar. Det tillhör familjen proteiner känd som "serpin" eller "serinproteasinhibitor", som är en mycket mångfaldig grupp av eukaryota proteiner (inkluderar mer än 300 homologa proteiner).
Det var ett av de första proteinerna som isolerats med stor renhet och tack vare dess överraskande överflöd i fågelns reproduktiva strukturer används det allmänt som en "modell" i beredningen av "standarder" för att studera strukturen, egenskaperna, syntes och utsöndring av många proteiner.
Molekylstruktur för ovalbumin (Källa: Jawahar Swaminathan och MSD-personal vid European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)
I procentuella termer utgör ovalbumin mellan 60 och 65% av det totala proteininnehållet i äggvita, men till skillnad från de andra medlemmarna i Serpin-proteinfamiljen har det ingen aktivitet som en proteashämmare.
Det vita av kycklingägg har också andra proteiner:
- Ovotransferrin, även kallad conalbumin, som representerar 13% av det totala proteininnehållet i det vita
- Ovomucoid, ett glykoprotein som utgör 11% av det totala
- Ovomucin, ett annat sulfaterat glykoprotein som representerar 3,5%
- Lysozym eller muramidas, som också utgör 3,5% av det vita proteinets totala protein
- Globuliner, som representerar 4%
Syntesen av ovalbumin sker från en blandning av mellanliggande peptider under överföringen av ägget genom fåglarnas äggled och det finns rapporter om att transkriptionen av de inblandade generna endast sker som svar på närvaron av östrogen, ett könshormon.
Strukturera
Ovalbumin är ett monomert fosfoglykoprotein med en molekylvikt på cirka 45 kDa och en isoelektrisk punkt nära 4,5. I dess struktur finns det därför många platser för fosforylering och glykosylering, som är mycket vanliga post-translationella modifieringar i proteiner.
Detta protein kodas av en 7 700 baspargen, kännetecknad av närvaron av 8 exoner isär med 7 introner, så det misstänks att dess budbärare genomgår flera post-transkriptionella modifieringar för att ge det mogna proteinet.
Ovalbuminet från kycklingägg har 386 aminosyrarester och det har visats att den rena formen av detta protein består av tre underklasser kända som A1, A2 och A3, kännetecknade av att de innehåller två, en respektive ingen fosfatgrupp.
Beträffande den tertiära strukturen avslöjar aminosyrasekvensen för ovalbumin närvaron av 6 cysteinrester, mellan vilka fyra disulfidbroar bildas. Vidare har några strukturella studier visat att den N-terminala änden av detta protein är acetylerad.
S-
När äggen lagras modifieras strukturen hos ovalbumin, vilket bildar det som är känt i litteraturen som S-ovalbumin, som är en mer stabil form mot värme och som bildas på grund av utbytningsmekanismer mellan disulfider och sulfhydryls.
Förutom lagringstemperatur bildas även denna "form" av ovalbumin beroende på äggets inre pH, vilket kan förväntas i vilken typ av protein som helst i naturen.
S-ovalbumin är alltså till vilket vissa överkänslighetsreaktioner som vissa människor lider efter ägg ägg tillskrivs.
Funktioner
Trots det faktum att ovalbumin tillhör en familj av proteiner som kännetecknas av deras aktivitet som proteashämmare, har den inte hämmande aktivitet och dess funktion har inte klargjorts till fullo.
Det har emellertid antagits att en potentiell funktion av detta enzym är transport och lagring av metalljoner till och från embryot. Andra författare har föreslagit att det också fungerar som en näringskälla för embryot under dess tillväxt.
Ur experimentell synvinkel representerar ovalbumin ett av de viktigaste "modell" -proteinerna för olika strukturella, funktionella, syntes- och proteinsekretionsstudiesystem, varför det har varit mycket viktigt för framsteg inom vetenskapliga frågor.
Funktioner för livsmedelsindustrin
Eftersom det dessutom är ett av de vanligaste proteinerna i äggvita kyckling, är detta ett oerhört viktigt protein för näring av människor och andra djur som matar på ägg från olika fåglar.
I den kulinariska aspekten används ovalbumin, liksom resten av proteinerna i äggvita, för deras funktionella egenskaper, särskilt för förmågan att skumma, en process under vilken polypeptiderna denatureras och bildar luftgränssnittet. / stabil vätskekaraktäristik för nämnda spridningstillstånd.
denaturering
Eftersom ovalbumin har många sulfhydrylgrupper är det ett ganska reaktivt och lätt denaturerat protein.
Denatureringstemperaturen för ovalbumin är mellan 84 och 93 ° C, 93 är den som kännetecknar S-ovalbuminformen, som är mer stabil vid högre temperaturer. Denaturering av ovalbumin genom värme resulterar i bildandet av de karakteristiska vitaktiga "gelerna" som observeras under tillagning av ägg.
Stekte ägg (Källa: WhatamIdoing via Wikimedia Commons)
PH är också en viktig faktor när man överväger denatureringen av detta protein, liksom typen och koncentrationen av salter. För ovalbumin är denaturerings-pH omkring 6,6.
Under olika denatureringsförhållanden har ovalbuminmolekyler en hög tendens att aggregeras, en process som vanligtvis kan påskyndas med tillsats av salter och öka temperaturen.
Förmågan hos ovalbumin och andra äggvita proteiner att bilda gelliknande strukturer när de värms upp, liksom deras förmåga att binda till vattenmolekyler och fungera som emulgatorer, är det som ger dem deras viktigaste funktionella egenskaper och varför de utnyttjas så särskilt i livsmedelsindustrin.
Denatureringsprocessen för detta protein har varit mycket användbar för att undersöka övergångsmekanismerna mellan fast och gelstillstånd, liksom för att studera effekten som olika typer av salter har i olika koncentrationer (jonstyrka) på integritet av proteiner.
referenser
- Huntington, JA, & Stein, PE (2001). Struktur och egenskaper hos ovalbumin. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 756 (1-2), 189-198.
- Koseki, T., Kitabatake, N., & Doi, E. (1989). Oåterkallelig termisk denaturering och bildning av linjära aggregat av ovalbumin. Mathydrokolloider, 3 (2), 123-134.
- Nisbet, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA, & Fothergill, JE (1981). Den fullständiga aminosyrasekvensen för höna ovalbumin. European Journal of Biochemistry, 115 (2), 335-345.
- Phillips, GO, & Williams, PA (Eds.). (2011). Handbok med matproteiner. Elsevier.
- Remold-O'Donnell, E. (1993). Ovalbumin-familjen av serpinproteiner. FEBS-brev, 315 (2), 105-108.
- Sankar, DS, & Theis, HW (1959). Biosyntes av ovalbumin. Nature, 183 (4667), 1057.
- Sharif, MK, Saleem, M., & Javed, K. (2018). Matmaterialvetenskap inom äggpulverindustri. In Roll of Materials Science in Food Bioengineering (s. 505-537). Academic Press.
- Weijers, M., Barneveld, PA, Cohen Stuart, MA, & Visschers, RW (2003). Värmeinducerad denaturering och aggregering av ovalbumin vid neutralt pH beskrivet av irreversibel första ordens kinetik. Protein science: en publikation av Protein Society, 12 (12), 2693–2703.