- Egenskaper och struktur
- Vad är hemoglobin för?
- Hur är en hemoglobinmolekyl?
- Hur är hemgruppen?
- Hur bildas oxyhemoglobin?
- Vilken är den maximala mängden syre som hemoglobin kan bära?
- Oxyhemoglobinbindningskurva
- referenser
Eller xyhemoglobin är det namn som ges hemoglobin när det binder till syre. Hemoglobin är ett protein som finns i röda blodkroppar vars huvudfunktion är att transportera syre från lungorna till vävnaderna.
De första levande varelserna var encelliga och levde i en flytande miljö från vilken de fick näring och från vilka de eliminerade sitt avfall, liksom några av de organismer som finns idag. Under dessa förhållanden uppnås dessa processer med enkla diffusionsmekanismer, eftersom cellväggen är i intim kontakt med mediet som tillhandahåller det.
Oxyhemoglobin-dissociationskurva (Källa: Ratznium på engelska WikipediaLater-versionerna laddades upp av Aaronsharpe på en.wikipedia. Via Wikimedia Commons)
Utvecklingen av alltmer komplexa flercelliga organismer innebar att de inre cellerna rörde sig avsevärt från miljön, så att diffusionsmekanismerna som den enda leveranskällan blev otillräckliga.
Således utvecklades specialiserade system för att erhålla näringsämnen och gaser såsom matsmältningssystemet och andningsorganen, liksom transportmekanismer för att föra dessa näringsämnen och gaser närmare cellen: det kardiovaskulära systemet.
För att producera energi i form av ATP-molekyler behöver celler syre. Eftersom ATP inte kan lagras, måste den ständigt syntetiseras, vilket innebär ett permanent behov av syre av cellerna.
Hemoglobin framkom, evolutionärt sett, som en gastransportör som "löst" problemet med syretransport från miljön till cellen.
Egenskaper och struktur
För att diskutera egenskaperna hos och strukturen hos oxyhemoglobin är det nödvändigt att hänvisa till hemoglobin, eftersom oxyhemoglobin inte är mer än hemoglobin bundet till syre. Därför kommer nedan beskrivna ledegenskaper för molekylen i närvaro eller inte av den aktuella gasen.
Vad är hemoglobin för?
Hemoglobin är nödvändigt för att transportera syre till vävnaderna i den mängd och hastighet som dessa motiverar, med tanke på att syre har så liten löslighet i blodet att dess transport genom diffusion inte skulle vara tillräcklig för att tillhandahålla vävnadsbehov.
Hur är en hemoglobinmolekyl?
Hemoglobin är ett tetrameriskt protein (som har fyra underenheter), har en sfärisk form och en molekylmassa på 64 kDa.
Dess fyra underenheter utgör en enda funktionell enhet, där var och en påverkar ömsesidigt den andra. Varje underenhet består av en polypeptidkedja, globin och en protesgrupp, heme- eller "heme" -gruppen, som fungerar som en kofaktor och inte består av aminosyror; det är, det är inte protein i naturen.
Globin finns i två former: alpha globin och beta globin. Hemoglobintetramer består av ett par alfa-globinkedjor (av 141 aminosyror) och ett par beta-globinkedjor (av 146 aminosyror).
Var och en av de fyra polypeptidkedjorna är fästa vid en hemgrupp, som i mitten har en järnatom i järnhaltigt tillstånd (Fe2 +).
Hur är hemgruppen?
Hemgruppen är en porfyrinring som består av fyra pyrroliska ringar (heterocykliska aromatiska föreningar med formeln C4H5N) kopplade med metylbryggor. Järnet i järnläget i mitten är bundet till strukturen genom koordinerade kvävebindningar.
Varje hemgrupp kan binda till en syremolekyl, så varje hemoglobinmolekyl kan bara binda fyra molekyler av gasen.
Den mänskliga kroppen innehåller ungefär 2,5 x 1013 erytrocyter, som är blodcellerna som skapar och transporterar hemoglobin. Varje erytrocyt har cirka 280 miljoner hemoglobinmolekyler och kan därmed bära mer än 1 miljard syremolekyler.
Hur bildas oxyhemoglobin?
Oxyhemoglobin bildas efter förening av en syreatom till varje järnatom i järntillståndet som finns i varje hemgrupp i hemoglobinmolekylen.
Uttrycket oxyhemoglobin hänför sig då till ett syresatt och inte kemiskt oxiderat hemoglobin, eftersom det inte förlorar en elektron när den kombineras med syre och järn kvarstår i järn tillstånd.
Oxygenation producerar en förändring i molekylens kvartära struktur, det vill säga en förändring i konformation som kan överföras från globinkedjorna till hemgruppen och vice versa.
Vilken är den maximala mängden syre som hemoglobin kan bära?
Hemoglobin kan som mest binda fyra syremolekyler i sin struktur. Om den molära volymen av ideala gaser är 22,4 l / mol, kommer en mol hemoglobin (64 500 g) att binda med 89,6 liter syre (4 mol O2 x 22,4 l / mol).
Så varje gram hemoglobin måste binda med 1,39 ml O2 för att vara 100% mättat (89,6L / 64500g x (1000 ml / L)).
I praktiken ger blodprover något lägre resultat, eftersom det finns små mängder metemoglobin (oxiderat hemoglobin) och karboxihemoglobin (hemoglobin + kolmonoxid (CO)) som inte kan binda syre.
Med hänsyn till detta säger "Hüfner" -regeln att i blodet har 1 g hemoglobin en maximal kapacitet att binda syre på 1,34 ml.
Oxyhemoglobinbindningskurva
Antalet syre-molekyler som kan binda till en hemoglobinmolekyl beror på partiellt tryck av syre eller PO2. I frånvaro av syre deoxygeneras hemoglobin, men när PO2 ökar ökar antalet oxygener som binder till hemoglobin.
Processen att binda syre till hemoglobin beroende på partiellt syretryck. Vid plottning kallas resultatet "oxihemoglobinkurvan" och har en karakteristisk "S" eller sigmoidform.
Beroende på PO2 kommer hemoglobinet att vara mindre eller mer kapabelt att "släppa" eller "leverera" det syre som det bär, såväl som att det laddas med det.
Till exempel, i området mellan 10 och 60 mmHg tryck, erhålls den brantaste delen av kurvan. I detta tillstånd kan hemoglobin enkelt ge upp stora mängder O2. Detta är det tillstånd som uppnås i vävnaderna.
När PO2 är mellan 90 och 100 mmHg (12 till 13 kPa) är hemoglobin nästan 100% mättat med O2; och när arteriell PO2 är 60 mmHg (8 kPa) är mättnaden med O2 fortfarande så hög som 90%.
I lungorna är det de rådande förhållandena (tryck mellan 60 och 100 mmHg), och det är detta som gör att hemoglobinmolekylerna som finns i erytrocyterna kan laddas med syre.
Denna sigmoidform som drar oxyhemoglobinkurvan säkerställer att detta protein uppträder som en utmärkt lunglastare, en mycket effektiv transporter i arteriellt blod och en utmärkt O2-donator i vävnader, i proportion till den lokala metaboliska hastigheten. det vill säga på begäran.
referenser
- Fox, SI (2006). Human Physiology 9th Edition (s. 501-502). McGraw-Hill press, New York, USA.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Harpers illustrerade biokemi. McGraw-Hill.
- Rawn, JD (1998). Biochemistry (1989). Burlington, North Carolina: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP Rotopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
- Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Fysiologi. (3: e upplagan) Ediciones Harcourt, SA
- West, JB (1991). Fysiologisk grund för medicinsk praxis. Williams & Wilkins