Den maltas , även känd som α-glukosidas, maltas syra, glukos invertas, glucosidosucrasa, α-glukosidas lysosomala eller maltas-glukoamylas är det enzym som ansvarar för hydrolys av maltos i celler i tarmepitelet under de slutliga stegen för spjälkning av stärkelse.
Det tillhör klassen av hydrolaser, specifikt till underklassen av glykosidaser, som kan bryta de a-glukosidiska bindningarna mellan glukosrester (EC. 3.2.1.20). Denna kategori grupperar flera enzymer vars specificitet är inriktad på exo-hydrolys av terminala glykosider kopplade med a-1,4-bindningar.
Maltaskatalyserad reaktion. Till vänster en maltosemolekyl och till höger de två glukosmolekylerna som härrör från hydrolys (Källa: Dapantazis .jpg via Wikimedia Commons)
Vissa maltaser kan hydrolysera polysackarider, men i mycket långsammare takt. I allmänhet frisätts a-D-glukosrester efter verkan av maltas, men enzymer av samma underklass kan hydrolysera ß-glukaner, vilket således frisätter ß-D-glukosrester.
Förekomsten av maltasenzymer visades ursprungligen år 1880 och det är nu känt att det inte bara finns i däggdjur utan också i mikroorganismer som jäst och bakterier, såväl som i många högre växter och spannmål.
Ett exempel på vikten av aktiviteten hos dessa enzymer är relaterad till Saccharomyces cerevisiae, mikroorganismen som är ansvarig för produktionen av öl och bröd, som kan bryta ner maltos och maltotriose tack vare dess maltoszymer, vars produkter metaboliseras till produkterna karakteristiska fermenteringsmedel för denna organisme.
egenskaper
Hos däggdjur
Maltas är ett amfipatiskt protein som är associerat med membranet i tarmborstcellerna. Ett isozym känt som surt maltas är också känt, beläget i lysosomer och kan hydrolysera olika typer av glykosidbindningar på olika substrat, inte bara maltos och a-1,4-bindningar. Båda enzymerna har många strukturella egenskaper.
Det lysosomala enzymet är ungefär 952 aminosyror långt och behandlas post-translationellt genom glykosylering och avlägsnande av peptider vid N- och C-terminalen.
Studier utförda med enzymet från tarmen hos råttor och grisar visar att i dessa djur består enzymet av två underenheter som skiljer sig från varandra när det gäller vissa fysiska egenskaper. Dessa två underenheter kommer från samma polypeptidprekursor som klyvs proteolytiskt.
Till skillnad från grisar och råttor har enzymet hos människor inte två underenheter, utan är en enda, hög molekylvikt och mycket glykosylerad (genom N- och O-glykosylering).
I jäst
Jäst maltas, kodat av MAL62-genen, väger 68 kDa och är ett cytoplasmiskt protein som finns som en monomer och hydrolyserar ett brett spektrum av a-glukosider.
I jäst finns det fem isoenzymer kodade i telomerzonerna i fem olika kromosomer. Varje kodande lokus för MAL-genen innefattar också ett genkomplex av alla gener involverade i maltosmetabolism, inklusive permeas och regulatoriska proteiner, som om det vore en operon.
I växter
Det har visat sig att enzymet som finns i växter är känsligt för temperaturer över 50 ° C och att maltas förekommer i stora mängder i grodd och icke-grodd spannmål.
Under nedbrytningen av stärkelse är detta enzym dessutom specifikt för maltos, eftersom det inte verkar på andra oligosackarider, men det slutar alltid med bildandet av glukos.
Syntes
Hos däggdjur
Mänskligt tarmmaltas syntetiseras som en enda polypeptidkedja. Kolhydrater som är rika på mannosrester tillsätts ko-translationellt genom glykosylering, vilket verkar skydda sekvensen från proteolytisk nedbrytning.
Studier av biogenes av detta enzym visar att det är sammansatt som en molekyl med hög molekylvikt i ett "membranbundet" tillstånd i det endoplasmiska retikulumet, och att det därefter behandlas av pankreas-enzymer och "re-glykosylerat" i Golgi-komplex.
I jäst
I jäst finns det fem isoenzymer kodade i telomerzonerna i fem olika kromosomer. Varje MAL-gen som kodar lokus innefattar också ett genkomplex av alla gener involverade i maltosmetabolism, inklusive permeas och regulatoriska proteiner.
I bakterier
Maltosmetabolismsystemet i bakterier, såsom E. coli, liknar mycket laktossystemet, speciellt i den genetiska organisationen av operonet som är ansvarigt för syntesen av reglerande, transporterande och enzymaktiva proteiner på substratet (maltaser ).
Funktioner
I de flesta organismer där närvaron av enzymer som maltas har detekterats spelar detta enzym samma roll: nedbrytningen av disackarider såsom maltos för att erhålla lösliga kolhydratprodukter som lättare metaboliseras.
I däggdarmens tarms spelar maltas en nyckelroll i de sista stegen av stärkelsenedbrytning. Brister i detta enzym ses generellt vid tillstånd såsom glykogenos av typ II, som är relaterad till lagring av glykogen.
I bakterier och jäst representerar reaktioner katalyserade av enzymer av denna typ en viktig energikälla i form av glukos som kommer in i den glykolytiska vägen, för jäsningsändamål eller inte.
I växter deltar maltas, tillsammans med amylaser, i nedbrytningen av endospermen i frön som är "sovande" och som aktiveras av gibberelliner, växtreglerande hormoner som en förutsättning för grodd.
Dessutom har många övergående stärkelseproducerande växter under dagen specifika maltaser som bidrar till nedbrytningen av mellanprodukter i deras metabolism på natten, och kloroplast har visat sig vara de viktigaste maltoslagringsplatserna i dessa organismer.
referenser
- Auricchio, F., Bruni, CB, & Sica, V. (1968). Ytterligare rening och karaktärisering av det sura a-glukosidaset. Biochemical Journal, 108, 161-167.
- Danielsen, EM, Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosyntes av mikrovågsproteiner i tarmen. Biochemical Journal, 210, 389–393.
- Davis, WA (1916). III. Distribution av maltas i växter. Maltas funktion i stärkelsenedbrytning och dess påverkan på amyloklastiska aktiviteten hos växtmaterial. Biochemical Journal, 10 (1), 31–48.
- ExPASy. Bioinformatik resursportal. (Nd). Hämtad från enzym.expasy.org
- Lu, Y., Gehan, JP, & Sharkey, TD (2005). Dagslängd och cirkadianska effekter på stärkelsenedbrytning och maltosmetabolism. Växtfysiologi, 138, 2280–2291.
- Naims, HY, Sterchi, EE, & Lentze, MJ (1988). Struktur, biosyntes och glykosylering av mänskligt litet tarm. Journal of Biologic Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
- Needleman, R. (1991). Kontroll av maltasesyntes i jäst. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079–2084.
- Nomenklaturkommittén för International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). (2019). Hämtad från qmul.ac.uk.
- Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., … Ploeg, V. der. (nittonhundranittiofem). Glykogenos typ II (Acid Maltas Deficiency). Muscle & Nerve, 3, 61–69.
- Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Dvalitetsstudier på frön av Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659–1673.
- Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Amfifilisk svinintestinal mikrovillus maltas / glukoamylasstruktur och specificitet. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.