PORINS: EGENSKAPER, FUNKTION OCH MONTERING - BIOLOGI - 2025

De poriner är en typ av integrerade membranproteiner som tillåter diffusionen av olika typer av medel - stora molekyler. De finns på de yttre membranen av gramnegativa bakterier (som i E. coli) och på mitokondrier och kloroplaster. Dessa transmembranproteiner penetrerar helt membran och deras struktur består av ß-ark.

Till skillnad från transporterproteiner är poriner kanalproteiner, det vill säga de bildar öppna kanaler eller porer som korsar membranet där det är beläget, vilket tillåter fri diffusion av molekyler med en lämplig storlek och laddning.

Källa: sv: Användare: Zephyris

egenskaper

Porins är proteiner som skapar transmembrankanaler och till skillnad från de flesta proteiner som korsar ett membran består den del som korsar nämnda membran av β-ark istället för α-spiraler.

Dessa integrerade membranproteiner kan sakna selektivitet för molekylerna som kommer att passera genom dem, eller de kan uppvisa vissa grader av selektivitet för storlek och laddning. De kan också tillåta passage av molekyler som är mindre än en viss storlek.

Det polära området hos porinkedjan återfinns på insidan som täcker den vattenhaltiga kanalen, medan den apolära delen skjuter ut på utsidan av cylindern och interagerar med det hydrofoba området i membranets lipid-skikt.

Diffusion genom kanalerna som bildas av dessa proteiner beror på en koncentrationsgradient av molekylen eller substansen som korsar membranet och är en passiv diffusion, det vill säga den kräver inte metabolisk energi för ämnets rörelse.

Denna diffusion styrs av specifika mekanismer som kan öppna eller stänga kanalen och kan hämmas av olika föreningar.

Strukturera

I slutet av 1980-talet, med hjälp av röntgenkristallografi, bestämdes atomstrukturen i ett porin för första gången, vilket motsvarar cellmembranet av Rhodobacter capsulatus, som är en fotosyntetisk bakterie.

Nämnda porin består av en trimer, där varje monomer bildar en p-cylinder med 16 P-ark som rullar samman, bildar en cylindrisk struktur som kan passera genom membranet och innehåller en porer fylld med vatten inuti.

Olika typer av porins har sedan beskrivits, både från prokaryota och eukaryota celler. Alla består av sammanfogade ß-ark som bildar en ß-tunnliknande struktur och en kanal fylld med vatten som kan mäta mellan 0,6 och 3 nm i diameter.

I mitokondrier består porins av 19 ß-ark som när de hopvikts bildar ß-fatet.

I många bakterier består poriner av 16 till 18 anti-parallella p-ark som bildar en p-cylinder, som uppvisar vätebindningar mellan närliggande molekyler längs kedjan.

Fungera

Porinerna av bakterier och membranen i mitokondrier och kloroplaster är funktionellt lika, och fungerar på ett liknande sätt på grund av deras likhet med avseende på pordimensioner, atomstruktur och passiva diffusionsegenskaper.

Porinkanalens bredd definieras av anpassningen av polypeptider på den inre väggen i strukturen, vilket gör det möjligt att begränsa storleken på molekylerna som passerar genom dem.

Likheten hos dessa strukturer förstärker den endosymbiotiska teorin, enligt vilken mitokondrierna hos eukaryota celler kommer från en prokaryotisk organisme som fagocytoserades av en eukaryot cellprekursor.

I eukaryoter

I eukaryota celler finns porins i de yttre membranen i mitokondrier och plastider. De porins som finns i plastider har mycket lite studerats.

När det gäller mitokondrier är de kända som mitokondriella poriner eller spänningsgrindade anjonkanaler (VDAC). De är breda kanaler med en ungefärlig diameter på 3 nm som utgör den största proteinkomponenten i yttermembranen. De representerar cirka 30% av de totala proteinerna i detta membran.

De genererar permeabilitet för oladdade molekyler upp till 5000 Da. Mitokondriella poriner tillåter passage in i mellanmembranutrymmet för små molekyler, joner och metaboliter.

Molekylerna och jonerna som korsar intermembranutrymmet passerar inte genom det inre mitokondriella membranet, eftersom det har större ogenomtränglighet. Därför belastas utrymmet mellan de två membranen med små molekyler och joner, vilket liknar cytoplasma.

I prokaryoter

I gramnegativa bakterier tillåter ett yttre membran dem att isolera sig från miljön som ett skyddsåtgärd. Detta membran innehåller poriner som är permeabla för de näringsämnen som krävs av bakterier.

Cirka 100 000 porins kan hittas i membranet i en prokaryot cell, vilket representerar cirka 70% av de totala proteinerna i den strukturen.

I tarmbakterier representerar det yttre membranet skydd mot yttre skadliga medel såsom antibiotika, gallsalter och proteaser.

Porins säkerställer upptag och eliminering av små hydrofila molekyler, vilket gör det möjligt för cellen att erhålla näringsämnen som är nödvändiga för att den ska fungera korrekt och kunna befria sig från avfallsprodukter. I E. coli tillåter poriner passage av disackarider, fosfater och andra små molekyler.

Montering av porins i eukaryoter och prokaryoter

Mitokondriella poriner importeras till mitokondrierna av ett proteinkomplex som kallas TOM (translokas av det yttre mitokondriella membranet) och införs av SAM-komplexet (proteinklassificerings- och monteringsmaskiner).

Många studier har beskrivit hur vissa bakteriella yttre membranproteiner importeras till mitokondrierna i eukaryota celler genom en mekanism som hanteras av TOM- och SAM-komplexen, vilket indikerar att denna införingsprocess har bevarats mellan de två systemen.

I bakterier infogas poriner av ett komplex som innehas av p-tunnmonteringsmaskineriet som kallas BAM. Detta komplex består av fem proteiner, varav fyra är lipoproteiner.

Även om införingsprocessen för poriner och deras strukturer är likadana mellan eukaryota och prokaryota celler, är en anmärkningsvärd skillnad att närvaron av lipoproteiner i prokaryoter krävs för införandet av dessa strukturer.

Å andra sidan beror dess montering i de mitokondriella yttre membranen på närvaron av två tillbehörsproteiner i SAM-komplexet: proteinerna Sam35 och Sam36.

referenser

1. Alberts, B., Bray, D., Watson, JD, Lewis, J., Roberts, K. & Raff, M. (2002). Molekylärbiologi i cellen. Fjärde upplagan. Ed Garland Science.
2. Devlin, MT (1993). Texbook of Biochemistry With Chemical Correlations. Ed. John Wiley & Sons, Inc.
3. Lodish, H. (2005). Cellulär och molekylärbiologi. Panamerican Medical Ed.
4. Schirmer, T., & Rosenbusch, JP (1991). Prokaryota och eukaryota porins. Aktuellt yttrande i strukturell biologi, 1 (4), 539-545.
5. Schulz, GE (1993). Bakteriella porins: struktur och funktion. Aktuellt yttrande i strukturell biologi, 5 (4), 701-707.
6. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biokemi. Panamerican Medical Ed.
7. Zeth, K., & Thein, M. (2010). Porins i prokaryoter och eukaryoter: vanliga teman och variationer. Biochemical Journal, 431 (1), 13-22.