Den katalas är ett oxidoreduktasenzym (H2O2: H2O2 oxidoreduktas) vitt fördelade i naturen. Det katalyserar, i olika vävnader och celltyper, "nedbrytning" -reaktionen av väteperoxid till molekylärt syre och vatten.
De första observationerna av denna typ av enzym går tillbaka till början av 1810-talet, men det var 1901 som Loew erkände att katalas finns i praktiskt taget alla befintliga levande organismer och i flera olika celltyper.
Molekylstrukturen hos enzymet Catalase (Källa: Vossman via Wikimedia Commons)
Detta enzym, avgörande för att upprätthålla cellintegriteten och huvudregleraren för väteperoxidmetabolismen, var en grundläggande faktor för att kunna bekräfta att det i naturen finns enzymer som verkar på specifika substrat.
Däggdjur och andra organismer har katalasenzym som också kan bete sig som peroxidaser och katalysera redoxreaktioner av olika substrat med väteperoxid.
I de flesta eukaryoter finns katalasenzymer främst i subcellulära organeller kända som "peroxisomer", och hos människor finns det många patologiska tillstånd relaterade till bristen på detta enzym.
egenskaper
Aktiviteten hos enzymer som katalas kan variera avsevärt beroende på vilken vävnadstyp som beaktas. Hos däggdjur är till exempel katalasaktivitet betydande i både njurarna och levern och är mycket lägre i bindvävnader.
Således är katalas i däggdjur primärt associerat med alla vävnader som uppvisar betydande aerob metabolism.
Däggdjur har katalaser i både mitokondrier och peroxisomer, och i båda avdelningarna är de enzymer associerade med organellmembran. I erytrocyter, däremot, är katalasaktivitet associerad med ett lösligt enzym (kom ihåg att erytrocyter har få inre organeller).
Catalase är ett enzym med högt omsättningstal eller katalytisk konstant (det är mycket snabbt och effektivt) och den allmänna reaktionen som det katalyserar är följande:
2H2O2 → 2H2O + O2
I närvaro av låga koncentrationer av väteperoxid, uppför sig exempelvis däggdjurskatalas som ett oxidas, och använder istället molekylärt syre (O2) för att oxidera molekyler såsom indol och p-fenyletylamin, föregångare för aminosyran tryptofan och en neurotransmitter.
Vissa konkurrerande hämmare av katalasaktivitet är för närvarande kända, särskilt natriumazid och 3-aminotriazol. Azid, i sin anjoniska form, är en kraftfull hämmare av andra proteiner med hemgrupper och används för eliminering eller förebyggande av tillväxt av mikroorganismer under olika förhållanden.
Strukturera
Hos människor kodas katalas av en 34 kb gen som har 12 introner och 13 exoner och kodar ett 526 aminosyraprotein.
De flesta av de studerade katalasema är tetrameriska enzymer med en molekylvikt nära 240 kDa (60 kDa för varje underenhet) och varje monomer är associerad med en protetisk hemin- eller ferroprotoporfyringrupp.
Strukturen består av fyra domäner sammansatta av sekundära strukturer bildade av alfa-helices och beta-vikta ark, och studier utförda i leverenzymet hos människor och nötkreatur har visat att dessa proteiner är bundna till fyra NADPH-molekyler.
Dessa NADPH-molekyler verkar inte vara väsentliga för den enzymatiska aktiviteten hos katalas (för produktion av vatten och syre från väteperoxid), men de verkar vara relaterade till en minskning av känsligheten hos detta enzym för höga koncentrationer av dess giftigt underlag.
Domänerna för varje underenhet i humant katalas är:
-En icke-kula utsträckt N-terminal arm, som fungerar för stabilisering av den kvartära strukturen
-En p-tunn med åtta antiparallella p-vikta ark, som bidrar med några av de laterala bindningsresterna till hemgruppen
-En "kuvert" -domän som omger den yttre domänen, inklusive hemgruppen och slutligen
-En domän med alfahalixstruktur
De fyra subenheterna, med dessa fyra domäner, ansvarar för bildandet av en lång kanal vars storlek är avgörande för mekanismen för igenkänning av väteperoxid av enzymet (som använder aminosyror som histidin, asparagin, glutamin och asparaginsyra för att den).
Funktioner
Enligt vissa författare uppfyller katalas två enzymatiska funktioner:
-Sönderdelningen av väteperoxid i vatten och molekylärt syre (som ett specifikt peroxidas).
-Oxidation av protondonatorer, såsom metanol, etanol, många fenoler och myrsyra, med användning av en mol väteperoxid (som ett icke-specifikt peroxidas).
-I erytrocyter verkar den stora mängden katalas spela en viktig roll i skyddet av hemoglobin mot oxidationsmedel, såsom väteperoxid, askorbinsyra, metylhydrazin och andra.
Enzymet som finns i dessa celler ansvarar för försvaret av andra vävnader med liten katalasaktivitet mot höga koncentrationer av väteperoxid.
-Vissa insekter som bombardierbaggen använder katalas som en försvarsmekanism, eftersom de sönderdelar väteperoxid och använder den gasformiga syreprodukten enligt denna reaktion för att driva ut frisättningen av vatten och andra kemiska föreningar i form av ånga.
-I växter är katalas (även närvarande i peroxisomer) en av komponenterna i fotorespirationsmekanismen, under vilken fosfoglykollatet som produceras av enzymet RuBisCO används för produktion av 3-fosfoglycerat.
Relaterade patologier hos människor
De huvudsakliga produktionskällorna för substratet för katalas, väteperoxid, är reaktioner katalyserade av oxidasenzymer, reaktiva syrearter och vissa tumörceller.
Denna förening är involverad i inflammatoriska processer, i uttrycket av vidhäftande molekyler, i apoptos, i reglering av blodplättaggregering och i kontrollen av cellproliferation.
När det finns brister i detta enzym genereras höga koncentrationer av dess substrat, vilket orsakar lesioner i cellmembranet, defekter i elektrontransport i mitokondrier, i homocysteinmetabolism och i DNA.
Bland de sjukdomar som är associerade med mutationer i den kodande genen för humant katalas är:
-Mellitus diabetes
-Ateriell hypertoni
-Alzheimer
-Vitiligo och andra
referenser
- Agar, N., Sadrzadeh, S., Hallaway, P., & Eaton, J. (1986). Erythrocyte Catalase. Ett Somatic Oxidant Defense? J. Clin. Investera. , 77, 319–321.
- Góth, L., Rass, P., & Páy, A. (2004). Catalase enzymmutationer och deras associering med sjukdomar. Molekylär diagnos, 8 (3), 141–149.
- Kirkman, H., & Gaetanit, GF (1984). Catalase: Ett tetrameriskt enzym med fyra tätt bundna molekyler av NADPH. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 81, 4343-4347.
- Kirkman, HN, & Gaetani, GF (2006). Däggdjurskatalas: ett värdigt enzym med nya mysterier. Trends in Biochemical Sciences, 32 (1), 44–50.
- Rawn, JD (1998). Biokemi. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson förlag.
- Solomon, E., Berg, L., & Martin, D. (1999). Biologi (5: e upplagan). Philadelphia, Pennsylvania: Saunders College Publishing.
- Vainshtein, B., Melik-Adamyan, W., Barynin, V., Vagin, A., & Grebenko, A. (1981). Tredimensionell struktur för enzymkatalaset. Nature, 293 (1), 411-412.