DE 20 AMINOSYRORNA I PROTEINER OCH DERAS FUNKTIONER - BIOLOGI - 2025

De aminosyrorna är organiska föreningar som bildar proteiner som är aminosyrakedjor. Som namnet antyder innehåller dessa både basiska grupper (amino, NH2) och syragrupper (karboxyl, COOH).

Dessa underenheter är nyckeln till bildandet av hundratusentals olika proteiner i organismer så olika som en bakterie och en elefant eller en svamp och ett träd.

Ven-diagram för aminosyror (Källa: Amino_Acids_Venn_Diagram.png: Klaus Hoffmeierderivativt arbete: solde9 / Public domain, via Wikimedia Commons)

Mer än 200 olika aminosyror har beskrivits, men forskare av ämnet har bestämt att proteinerna från alla levande varelser (enkla eller komplexa) alltid består av samma 20, som sammanfogas för att bilda karakteristiska linjära sekvenser.

Eftersom alla aminosyror delar samma huvudsakliga ”ryggrad” är det deras sidokedjor som skiljer dem. därför kan dessa molekyler betraktas som "alfabetet" där språket i proteinstrukturen är "skrivet".

Den gemensamma ryggraden för alla 20 aminosyror består av en karboxylgrupp (COOH) och en aminogrupp (NH2) kopplad genom en kolatom, känd som a-kol (de 20 vanliga aminosyrorna är a-aminosyror).

De 20 aminosyrorna och deras strukturer

A-kolet förenas också av en väteatom (H) och en sidokedja. Denna sidokedja, även känd som R-gruppen, varierar i storlek, struktur, elektrisk laddning och löslighet beroende på varje aminosyra i fråga.

Hur klassificeras aminosyror?

De 20 vanligaste aminosyrorna, det vill säga proteinaminosyror, kan delas in i två grupper: väsentliga och icke-väsentliga. De senare syntetiseras av människokroppen, men de förstnämnda måste förvärvas med mat och är nödvändiga för att celler ska fungera.

De essentiella aminosyrorna för människor och andra djur är 9:

- histidin (H, His)

- isoleucin (I, Ile)

- leucin (L, Leu)

- lysin (K, Lys)

- metionin (M, Met)

- fenylalanin (F, Phe)

- treonin (T, Thr)

- tryptofan (W, Trp) och

- valin (V, Val)

De icke-essentiella aminosyrorna är 11:

- Alanine (A, Ala)

- arginin (R, Arg)

- asparagin (N, Asn)

- asparaginsyra (D, Asp)

- cystein (C, Cys)

- glutaminsyra (E, Glu)

- glutamin (Q, Gln)

- glycin (G, Gly)

- prolin (P, Pro)

- serin (S, Ser) och

- tyrosin (Y, Tyr)

Utöver denna klassificering kan de 20 proteinaminosyrorna (av vilka de bildar proteiner) separeras beroende på egenskaperna hos deras R-grupper i:

- Icke-polära eller alifatiska aminosyror : glycin, alanin, prolin, valin, leucin, isoleucin och metionin.

- Aminosyror med aromatiska R-grupper : fenylalanin, tyrosin och tryptofan.

- Oladdade polära aminosyror : serin, treonin, cystein, asparagin och glutamin.

- Positivt laddade polära aminosyror : lysin, histidin och arginin.

- Negativt laddade polära aminosyror : asparaginsyra och glutaminsyra.

De 20 proteinaminosyrorna

Här är en kort beskrivning av de viktigaste egenskaperna och funktionerna hos var och en av dessa viktiga föreningar:

1. Glycin (Gly, G)

Detta är aminosyran med den enklaste strukturen, eftersom R-gruppen består av en väteatom (H), så att den också är liten i storlek. Det isolerades för första gången 1820 från gelatin, men det är också mycket rikligt i proteinet som utgör silke: fibroin .

Glycine (Källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Det är inte en essentiell aminosyra för däggdjur, eftersom den kan syntetiseras av cellerna från dessa djur från andra aminosyror, såsom serin och treonin.

Den deltar direkt i vissa "kanaler" i cellmembran som styr passagen av kalciumjoner från ena sidan till den andra. Det har också att göra med syntesen av puriner, porfyriner och vissa hämmande neurotransmittorer i det centrala nervsystemet.

1. Alanine (Ala, A)

Denna aminosyra, även känd som 2-aminopropansyra , har en relativt enkel struktur, eftersom dess R-grupp består av en metylgrupp (-CH3), så dess storlek är också ganska liten.

Alanina (Källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Det är en del av många proteiner och eftersom det kan syntetiseras av kroppsceller anses det inte vara nödvändigt, men det är metaboliskt viktigt. Den är mycket riklig i sidenfibroin, varifrån den först isolerades 1879.

Alanin kan syntetiseras från pyruvat, en förening som produceras genom en metabolisk väg känd som glykolys , vilket involverar nedbrytningen av glukos för att erhålla energi i form av ATP.

Den deltar i glukos-alanincykeln, som sker mellan levern och andra vävnader hos djur, och som är en katabolisk väg som beror på protein för bildning av kolhydrater och för energiproduktion.

Det är också en del av transamineringsreaktioner, i glukoneogenes och i hämningen av det glykolytiska enzymet pyruvat-kinas, såväl som i leverens autofagi.

1. Proline (Pro, P)

Proline ( pyrrolidin-2-karboxylsyra ) är en aminosyra som har en speciell struktur, eftersom dess R-grupp består av en pyrrolidinring, bildad av fem kolatomer som är kopplade ihop, inklusive a-kolatomen.

Proline (Källa: Den ursprungliga uppladdaren var Paginazero på italienska Wikipedia. / Public domain, via Wikimedia Commons)

I många proteiner är den stela strukturen hos denna aminosyra mycket användbar för att införa "vändningar" eller "veck". Så är fallet med kollagenfibrer i de flesta ryggradsdjur, som består av många prolin- och glycinrester.

I växter har det visats att det deltar i upprätthållandet av cellulär homeostas, inklusive redoxbalans och energitillstånd. Det kan fungera som en signalmolekyl och modulera olika mitokondriella funktioner, påverka cellproliferation eller död, etc.

1. Valine (Val, V)

Detta är en annan aminosyra med en alifatisk R-grupp, som består av tre kolatomer (CH3-CH-CH3). Dess IUPAC-namn är 2-3-amino-3-butansyra , även om det också finns i litteraturen som a-aminovaleriansyra .

Valine (Källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Valine renades för första gången 1856 från ett vattenhaltigt extrakt av bukspottkörteln hos en människa, men namnet myntades 1906 på grund av dess strukturella likhet med valerinsyra extraherad från vissa växter.

Det är en essentiell aminosyra, eftersom den inte kan syntetiseras av kroppen, även om den inte verkar ha många andra funktioner utöver att den är en del av strukturen för många kulaproteiner.

Från dess nedbrytning kan till exempel andra aminosyror såsom glutamin och alanin syntetiseras.

1. Leucine (Leu, L)

Leucin är en annan essentiell aminosyra och ingår i gruppen av grenade aminosyror, tillsammans med valin och isoleucin. R-gruppen som kännetecknar denna förening är en isobutylgrupp ( CH2-CH-CH3-CH3 ), så den är mycket hydrofob (avvisar vatten).

Leucine (Källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Det upptäcktes 1819 som en del av proteinerna från animaliska muskelfibrer och fårull.

Det är mycket rikligt med proteiner som hemoglobin och deltar direkt i regleringen av proteinomsättning och syntes, eftersom det är en aktiv aminosyra med tanke på intracellulär signalering och genetiskt uttryck. I många fall är det en smakförstärkare för vissa livsmedel.

1. Isoleucin (Ile, I)

Även en grenad aminosyra, isoleucin, upptäcktes 1904 från fibrin, ett protein som är involverat i blodkoagulation.

Isoleucine (Källa: Taekyubabo, via Wikimedia Commons)

Liksom leucin är det en essentiell aminosyra, vars sidokedja består av en grenad kedja med 4 kolatomer (CH3-CH-CH2-CH3).

Det är extremt vanligt i cellproteiner och kan representera mer än 10% av deras vikt. Det fungerar också i syntesen av glutamin och alanin, liksom i balansen mellan grenade aminosyror.

1. Metionin (Met, M)

Metionin, även kallad y-metyltiol-a-aminobutyrinsyra , är en aminosyra som upptäcktes under det första decenniet av 1900-talet, isolerat från kasein, ett protein som finns i komjölk.

Metionin (Källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Det är en essentiell aminosyra, den är hydrofob, eftersom R-gruppen består av en alifatisk kedja med en svavelatom (-CH2-CH2-S-CH3).

Det är viktigt för syntesen av många proteiner, inklusive hormoner, proteiner från hud, hår och naglar hos djur. Det marknadsförs i form av tabletter som fungerar som naturliga relaxanter, användbara för att sova och dessutom för att upprätthålla hårets och naglarnas goda skick.

1. Fenylalanin (Phe, F)

Fenylalanin eller p-fenyl-a-aminopropionsyra är en aromatisk aminosyra vars R-grupp är en bensenring. Det upptäcktes 1879 i en anläggning av familjen Fabaceae och idag är det känt att det är en del av många naturliga hartser som polystyren.

Fenylalanin (Källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Som en hydrofob aminosyra finns fenylalanin närvarande i praktiskt taget alla hydrofoba domäner av proteiner. I många växter är denna aminosyra väsentlig för syntesen av sekundära metaboliter kända som fenylpropanoider och flavonoider.

Hos djur finns fenylalanin också i mycket viktiga peptider såsom vasopressin, melanotropin och enkefalin, allt nödvändigt för neuronal funktion.

1. Tyrosine (Tyr, Y)

Tyrosin ( ß-parahydroxifenyl-a-aminopropionsyra ) är en annan aromatisk aminosyra, vars R-grupp är en aromatisk ring förknippad med en hydroxylgrupp (-OH), varför den kan interagera med olika element. Det upptäcktes 1846 och erhålls generellt från fenylalanin.

Tyrosine (Källa: NEUROtiker / Public domain, via Wikimedia Commons)

Det är inte en essentiell aminosyra, men det kan vara om dess biosyntetiska vägar misslyckas. Det har många funktioner i människokroppen, bland vilka dess deltagande som ett substrat för syntes av neurotransmittorer och hormoner som adrenalin och sköldkörtelhormon sticker ut.

Det är viktigt för syntesen av melanin, en molekyl som ger oss skydd mot solens ultravioletta strålar. Det bidrar också till produktionen av endorfiner (endogena smärtstillande medel) och antioxidanter som vitamin E.

Det verkar direkt i fosforylering av proteiner, samt i tillsats av kväve- och svavelgrupper.

1. Tryptophan (Trp, W)

Denna aminosyra, även känd som 2-amino-3-indolylpropionsyra , är en del av gruppen av essentiella aminosyror och är också en aromatisk aminosyra, eftersom dess R-grupp består av en indolgrupp.

Tryptophan (Källa: Den ursprungliga uppladdaren var Paginazero på italienska Wikipedia. / Public domain, via Wikimedia Commons)

Dess huvudfunktioner hos djur har, förutom proteinsyntes, att göra med syntesen av serotonin , en neurotransmitter och melatonin , en antioxidant som också fungerar i sömnen och vaknar.

Denna aminosyra används också av celler som en föregångare för bildandet av kofaktorn NAD, som deltar i multipla oxidationsreducerande enzymatiska reaktioner.

I växter är tryptofan en av de viktigaste föregångarna för syntesen av växthormonet auxin , som deltar i regleringen av tillväxt, utveckling och andra fysiologiska funktioner i dessa organismer.

1. Serine (Ser, S)

Serin, eller 2-amino-3-hydroxipropansyra , är en icke-essentiell aminosyra som kan framställas från glycin. Dess R-grupp är en alkohol med formeln -CH2OH, så det är en polär aminosyra utan laddning.

Serina (Källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Det är funktionellt viktigt i många viktiga proteiner och krävs för metabolism av fetter, fettsyror och cellmembran. Deltar i muskeltillväxt och hälsa hos immunförsvaret hos däggdjur.

Deras funktioner är också relaterade till syntesen av cystein, puriner och pyrimidiner (kvävebas), ceramid och fosfatidylserin (en membranfosfolipid). Hos bakterier deltar den i syntesen av tryptofan och hos idisslare i glukoneogenes.

Det är en del av det aktiva stället för enzymer med hydrolytisk aktivitet känd som serinproteaser och deltar också i fosforylering av andra proteiner.

1. Threonine (Thr, T)

Treonin eller treo-Ls-a-amino-p-smörsyra är en annan viktig aminosyra som är en del av ett stort antal cellulära proteiner i djur och växter. Det var en av de senaste upptäckta aminosyrorna (1936) och har många viktiga funktioner i celler, inklusive:

- Det är ett bindande ställe för kolhydratkedjorna i glykoproteiner

- Det är en igenkänningsplats för proteinkinaser med specifika funktioner

- Det är en del av viktiga proteiner som de som bildar tandemaljen, elastin och kollagen, liksom andra i nervsystemet

- Farmakologiskt används det som ett kosttillskott, ängslar och antidepressiva

Threonine (Källa: Borb, via Wikimedia Commons)

R-gruppen av treonin, som serin, innehåller en -OH-grupp, så det är en alkohol med strukturen -CH-OH-CH3.

1. Cystein (Cys, C)

Denna icke-essentiella aminosyra upptäcktes 1810 som den huvudsakliga beståndsdelen i proteinet som finns i hornen hos olika djur.

Cysteine ​​(Källa: Den ursprungliga uppladdaren var Paginazero på italienska Wikipedia. / Public domain, via Wikimedia Commons)

Dess R-grupp består av en tiol- eller sulfhydrylgrupp (-CH2-SH), så det är väsentligt för bildandet av intra- och intermolekylära disulfidbryggor i proteiner där de finns, vilket är mycket viktigt för strukturen. tredimensionella av dessa.

Denna aminosyra är också involverad i syntesen av glutation, metionin, liponsyra, tiamin, koenzym A och många andra biologiskt viktiga molekyler. Dessutom är det en del av keratiner, strukturella proteiner som är mycket rikliga i djur.

1. Asparagine (Asn, N)

Asparagin är en icke-essentiell aminosyra som tillhör gruppen av oladdade polära aminosyror. Detta var den första upptäckta aminosyran (1806), isolerad från sparrisjuice.

Asparagine (Källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Det kännetecknas av att en grupp R är en karboxamid (-CH2-CO-NH2), så att den lätt kan bilda vätebindningar.

Den är aktiv i djurens cellmetabolism och kroppsfysiologi. Det fungerar i regleringen av genuttryck och immunsystemet, förutom att delta i nervsystemet och i avgiftningen av ammoniak.

1. Glutamin (Gln, G)

R-gruppen av glutamin beskrivs av vissa författare som en amid i sidokedjan av glutaminsyra (-CH2-CH2-CO-NH2). Detta är inte en essentiell aminosyra, eftersom det finns vägar för dess biosyntes i djurceller.

Glutamine (Källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Det deltar direkt i omsättningen av proteiner och i cellsignalering, i genuttryck och i immunsystemet hos däggdjur. Det betraktas som ett "bränsle" för att sprida celler och har funktioner som en hämmare av celldöd.

Glutamin är också involverat i syntesen av puriner, pyrimidiner, ornitin, citrulline, arginin, prolin och asparagin.

1. Lysin (Lys, K)

Lysin eller e-aminokapronsyra är en essentiell aminosyra för människor och andra djur. Det upptäcktes 1889 som en del av kasein, gelatin, äggalbumin och andra animaliska proteiner.

Lysine (Källa: Borb, via Wikimedia Commons)

I sin R-grupp har lysin en positivt laddad aminogrupp (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +) kännetecknad av dess hydrofobicitet.

Det fungerar inte bara som ett mikronäringsämne för celler i kroppen, utan det är också en metabolit för olika typer av organismer. Det är viktigt för muskeltillväxt och ombyggnad och verkar också ha antiviral aktivitet, i proteinmetylering och i andra modifieringar.

1. Histidin (His, H)

Det är en "semi-essential" aminosyra, eftersom det finns vägar för syntesen hos vuxna människor, men de uppfyller inte alltid kroppens krav.

Histidine (Källa: NEUROtiker / Public domain, via Wikimedia Commons)

Det är en polär aminosyra som har en R-grupp känd som imidazolium, som har en cyklisk struktur med två kväveatomer vars egenskaper tillåter den att delta i olika enzymatiska reaktioner där protonöverföringar sker.

Histidin deltar i proteinmetylering, är en del av strukturen i hemoglobin (proteinet som bär syre i djurens blod), är i vissa antioxidantdipeptider och är en föregångare för andra viktiga molekyler som histamin.

1. Arginin (Arg, R)

Denna positivt laddade aminosyra isolerades först 1895 från gevärproteinerna hos vissa djur. Det är inte en essentiell aminosyra, men det är mycket viktigt för syntesen av urea, ett av sätten på vilket kväve utsöndras i djur.

Arginine (Källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Dess R-grupp är -CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2 och fungerar som en antioxidant, regulator för hormonell sekretion, ammoniumavgiftare, regulator för genuttryck, kvävebehållare, i proteinmetylering, etc. .

1. Asparaginsyra (Asp, D)

Asparaginsyra har en R-grupp med en andra karboxylgrupp (-CH2-COOH) och är en del av gruppen negativt laddade aminosyror.

Asparaginsyra (Källa: Den ursprungliga uppladdaren var Paginazero på italiensk Wikipedia. / Public domain, via Wikimedia Commons)

Dess huvudfunktioner har att göra med syntesen av puriner, pyrimidiner, asparagin och arginin. Det deltar i transamineringsreaktioner, i ureacykeln och i syntesen av inositol.

1. Glutaminsyra (Glu, E)

Det tillhör också gruppen negativt laddade aminosyror, med en R-grupp med strukturen -CH2-CH2-COOH, mycket lik den för asparaginsyra. Den upptäcktes 1866 från hydrolyserad vetegluten och är känd för att vara en del av många vanliga proteiner i många levande saker.

Glutaminsyra (Källa: Borb, via Wikimedia Commons)

Denna icke-essentiella aminosyra har många viktiga funktioner i djurceller, särskilt i syntesen av glutamin och arginin, två andra proteinaminosyror.

Dessutom är det en viktig förmedlare för överföring av excitatoriska signaler i det centrala nervsystemet hos ryggradsdjur, så dess närvaro i vissa proteiner är avgörande för hjärnfunktion, för kognitiv utveckling, minne och inlärning.

referenser

1. Fonnum, F. (1984). Glutamat: en neurotransmitter i däggdjurshjärnan. Journal of Neurochemistry, 18 (1), 27–33.
2. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Lehninger-principerna för biokemi. Macmillan.
3. Szabados, L., & Savoure, A. (2010). Proline: en multifunktionell aminosyra. Trender inom växtvetenskap, 15 (2), 89-97.
4. Wu, G. (2009). Aminosyror: ämnesomsättning, funktioner och näring. Aminosyror, 37 (1), 1-17.
5. Wu, G. (2013). Aminosyror: biokemi och näring. CRC Press.