TYROSIN: EGENSKAPER, STRUKTUR, FUNKTIONER, FÖRDELAR - BIOLOGI - 2025

Den tyrosin (Tyr, Y) är en av de 22 aminosyrorna som utgör proteiner av alla celler i levande varelser. Till skillnad från andra aminosyror såsom valin, treonin, tryptofan, leucin, lysin och andra, är tyrosin en "villkorad" essentiell aminosyra.

Namnet "tyrosine" härstammar från det grekiska ordet "tiros", vilket betyder ost, eftersom denna aminosyra upptäcktes för första gången i denna mat. Begreppet myntades 1846 av Liebig, som blandade ost med kaliumhydroxid och erhöll en okänd förening, knappast löslig i vatten.

Kemisk struktur för aminosyran Tyrosine (Källa: Clavecin via Wikimedia Commons)

Efter den första beskrivningen erhöll andra forskare som Warren de la Rue och Hinterberger det från koccoidinsekter respektive hornproteiner. Dess separering från hydrolysen av andra proteiner med saltsyra beskrevs 1901 av Mörner.

I allmänhet erhålles denna aminosyra i däggdjur tack vare hydroxyleringen av fenylalanin, även om den också absorberas i tarmen från proteiner som konsumeras med mat.

Tyrosin har flera funktioner i människokroppen och bland dessa är de mest relevanta kanske den för ett substrat för produktion av neurotransmittorer och hormoner såsom adrenalin och sköldkörtelhormon.

egenskaper

Tyrosin väger ungefär 180 g / mol och dess R-grupp eller sidokedja har en dissociationskonstant pKa av 10,07. Dess relativa mängd cellulära proteiner överstiger inte 4%, men har flera funktioner som är viktiga för människans fysiologi.

Denna aminosyra tillhör gruppen av aromatiska aminosyror, i vilka fenylalanin och tryptofan också finns. Medlemmarna i denna grupp har aromatiska ringar i sina R-grupper eller sidokedjor och är i allmänhet hydrofoba eller apolära aminosyror.

Liksom tryptofan absorberar tyrosin ultraviolett ljus och är en av aminosyraresterna som är ansvariga för absorbansen av ljus vid 280 nm av många proteiner, vilket gör det användbart för dess karakterisering.

Det anses vara en "villkorad" essentiell aminosyra eftersom dess biosyntes hos människor beror på fenylalanin, en essentiell aminosyra. Om kroppen uppfyller sina dagliga fenylalaninbehov kan tyrosin syntetiseras utan problem och är inte en begränsande aminosyra.

Men om dieten saknar fenylalanin, kommer kroppen inte bara att ha en obalans av denna aminosyra, utan också av tyrosin. Det är också viktigt att notera att tyrosinsyntesreaktionen från fenylalanin inte är reversibel, så tyrosin kan inte uppfylla fenylalanins cellulära behov.

Tyrosin tillhör också gruppen av aminosyror med dubbla roller i produktionen av glykogena och ketogena metaboliska mellanprodukter, som är involverade i syntesen av glukos för hjärnan och i bildandet av ketonkroppar i levern.

Strukturera

Liksom övriga aminosyror är tyrosin eller ß-parahydroxifenyl-a-aminopropionsyra en a-aminosyra som har en central kolatom, kallad α-kol och som är chiral, eftersom den är kopplad till fyra olika substituentatomer eller molekyler.

Detta kirala kol är bundet till två karakteristiska aminosyragrupper: en aminogrupp (NH2) och en karboxylgrupp (COOH). Den delar också en av sina bindningar med en väteatom och den återstående bindningen upptas av R-gruppen eller rätt sidokedja av varje aminosyra.

När det gäller tyrosin består denna grupp av en aromatisk ring associerad med en hydroxylgrupp (OH), vilket ger den förmågan att bilda vätebindningar med andra molekyler och som ger den väsentliga funktionella egenskaper för vissa enzymer.

Funktioner

Tyrosin är en grundläggande komponent i många proteiner med en stor mångfald av biologiska aktiviteter och funktioner.

Hos människor och andra däggdjur används denna aminosyra i nerv- och njurvävnaderna för syntes av dopamin, epinefrin och noradrenalin, tre relaterade katekolaminerga neurotransmittorer av stor betydelse för kroppsfunktion.

Det är också viktigt för syntesen av UV-skyddare (ultraviolett strålning), såsom melanin; vissa smärtstillande medel som endorfiner och antioxidantmolekyler som vitamin E.

På samma sätt tjänar denna aminosyra till syntes av tyrosin, oktopamin och sköldkörtelhormoner genom organiseringen av jod i tyrosinresten av tyroglobulin.

Tyramin är en vasoaktiv molekyl som finns i människokroppen, och oktopamin är en amin relaterad till noradrenalin.

Alla dessa tyrosins funktioner är möjliga tack vare att de erhålls från dietproteiner eller genom hydroxylering av fenylalanin med levern som det huvudsakliga organet för systemisk tillförsel av nämnda aminosyra.

Funktioner i växter

Tyrosin och några av de mellanprodukter som genererats under dess biosyntes matar de biosyntetiska vägarna för metaboliter specialiserade på försvar, i attraktionen av pollinerare, i elektronisk transport och i strukturellt stöd.

Biosyntes

Hos människor erhålls tyrosin från kosten eller syntetiseras i ett enda steg av leverceller från fenylalanin, en essentiell aminosyra, genom reaktionen katalyserad av enzymet fenylalaninhydroxylaskomplex.

Detta komplex har oxygenasaktivitet och finns bara i levern hos människor eller andra däggdjur. Tyrosinsyntesreaktionen involverar sedan överföringen av en syreatom till parapositionen för den aromatiska ringen av fenylalanin.

Denna reaktion inträffar samtidigt som en vattenmolekyl bildas genom reduktion av en annan molekylär syreatom och den reducerande kraften tillhandahålls direkt av en NADPH konjugerad med en tetrahydropterinmolekyl, som liknar folsyra.

Biosyntes i växter

I växter syntetiseras tyrosin de novo nedströms "shikimat" -vägen, som matar andra biosyntetiska vägar för andra aromatiska aminosyror, såsom fenylalanin och tryptofan.

I dessa organismer börjar syntesen från en förening känd som ”korismat”, som är slutprodukten av den shikimata vägen och dessutom den gemensamma föregångaren för alla aromatiska aminosyror, vissa vitaminer och växthormoner.

Chorismat omvandlas till prephenat genom den katalytiska effekten av enzymet chorismatmutas och detta är det första "begåvade" steget i syntesen av tyrosin och fenylalanin i växter.

Fenat omvandlas till tyrosin genom oxidativ dekarboxylering och transaminering, vilket kan förekomma i valfri ordning.

I en av de biosyntetiska vägarna kan dessa steg katalyseras av specifika enzymer kända som prephenat-specifikt tyrosin-dehydrogenas (PDH) (som omvandlar prephenat till 4-hydroxifenylpyruvat (HPP)) och tyrosinaminotransferas (som producerar tyrosin från HPP) ) respektive.

En annan syntesväg av tyrosin från prephenat innefattar transaminering av prephenat till en icke-proteinogen aminosyra som kallas L-hydrat, katalyserad av enzymet prephenat aminotransferas.

L-arogenat underkastas därefter oxidativ dekarboxylering för att bilda tyroxin, en reaktion riktad av ett arogenatspecifikt tyrosindhydrogenasenzym, även känt som ADH.

Växter använder företrädesvis hydratvägen, medan de flesta mikrober syntetiserar tyrosin från det prephenat-härledda HPP.

förordning

Som är sant för de flesta aminosyras biosyntetiska vägar, har växter ett strikt system för reglering av syntesen av aromatiska aminosyror, inklusive tyrosin.

I dessa organismer sker reglering på många nivåer, eftersom mekanismerna som styr den shikimata vägen också styr produktionen av tyrosin, en väg som det också finns egna regleringsmekanismer för.

Kraven på tyrosin och därför styvheten i regleringen av dess biosyntes är emellertid specifika för varje växtart.

Degradering

Nedbrytningen eller katabolismen av tyrosin resulterar i bildandet av fumarat och acetoacetat. Det första steget i denna väg är omvandlingen av aminosyran till 4-hydroxifenylpyruvat med ett cytosoliskt enzym känt som tyrosinaminotransferas.

Denna aminosyra kan också transamineras i mitokondrierna hos hepatocyter med ett enzym aspartataminotransferas, även om detta enzym inte är särskilt viktigt under normala fysiologiska förhållanden.

Genom nedbrytningen av tyrosin kan succinylacetoacetat framställas, som kan dekarboxyleras till succinylacetat. Succinylacetat är den mest potenta hämmaren av enzymet som är ansvarigt för syntesen av hemgruppen, enzymet 5-aminolevulinsyradehydratas.

Syntes av epinefrin och noradrenalin

Som nämnts är tyrosin ett av huvudsubstraten för syntesen av två mycket viktiga neurotransmittorer för människokroppen: adrenalin och norepinefrin.

Detta används initialt av ett enzym känt som tyrosinhydroxylas, som kan lägga till en ytterligare hydroxylgrupp till den aromatiska ringen i R-gruppen av tyrosin och därigenom bilda föreningen känd som dopa.

Dopa ger upphov till dopamin när den enzymatiskt har bearbetats av ett enzymdopa-dekarboxylas, som avlägsnar karboxylgruppen från den utgående aminosyran och förtjänar en pyridoxal fosfatmolekyl.

Dopamin omvandlas därefter till norepinefrin genom verkan av enzymet dopamin-p-oxidas, vilket katalyserar tillsatsen av en hydroxylgrupp till -CH som var en del av R-gruppen av tyrosin och som fungerade som en "bro" mellan den aromatiska ringen och a kol.

Epinefrin härrör från noradrenalin genom verkan av fenyletanolamin N-metyltransferas, som är ansvarig för S-adenosyl-metioninberoende överföring av en metylgrupp (-CH3) till den fria aminogruppen av norepinefrin.

Tyrosinrik mat

Såsom diskuterats ovan är tyrosin en "villkorad" essentiell aminosyra, eftersom den syntetiseras i människokroppen genom hydroxylering av fenylalanin, en essentiell aminosyra.

Därför, om intag av fenylalanin uppfyller kroppens krav, är tyrosin inte en begränsande faktor för cellernas normala funktion. Tyrosin förvärvas emellertid också från proteiner som konsumeras med daglig mat.

Vissa studier rapporterar att det minsta dagliga intaget av både tyrosin och fenylalanin bör vara mellan 25 och 30 mg per kilogram vikt, så en genomsnittlig person bör konsumera mer eller mindre 875 mg tyrosin per dag.

Livsmedel med det högsta tyrosininnehållet är ost och soja. Dessa inkluderar också nötkött, lamm, fläsk, kyckling och fisk.

Vissa frön och nötter som valnötter tillhandahåller också betydande mängder av denna aminosyra, liksom ägg, mejeriprodukter, spannmål och spannmål.

Fördelarna med dess intag

Tyrosin konsumeras vanligtvis i form av kost- eller näringstillskott, speciellt för behandling av patologin känd som fenylketonuri, lidit av patienter som inte kan behandla fenylalanin på ett adekvat sätt och därför inte producerar tyrosin.

Man tror att en ökning av mängden tyrosin som konsumeras per dag kan förbättra kognitiva funktioner relaterade till lärande, minne och vakenhet under stressande förhållanden, eftersom dess katabolism är relaterad till syntesen av neurotransmittorerna adrenalin och noradrenalin.

Vissa människor tar tyrosinrika tabletter för att hålla vaken under dagen om de har tappat en betydande mängd sömn.

Eftersom denna aminosyra deltar i bildandet av sköldkörtelhormon kan dess konsumtion ha positiva effekter på systemisk metabolisk reglering.

Briststörningar

Albinism och alkaptonuri är två patologier relaterade till tyrosins metabolism. Det första tillståndet är relaterat till den defekta syntesen av melanin från tyrosin och det andra har att göra med defekter i nedbrytningen av tyrosin.

Albinism kännetecknas av bristen på pigmentering i huden, det vill säga patienter som lider av den har vitt hår och rosa färg, eftersom melanin är det pigment som ansvarar för att ge dessa strukturer färg.

Denna patologi har att göra med en brist i det melanocyt-specifika tyrosinas-enzymet, som ansvarar för att omvandla tyrosin till DOPA-kinon, en mellanprodukt i syntesen av melanin.

Symtom på alkaptonuri är uppenbara som en överdriven (mörk) urinpigmentering och senutvecklande artrit.

Andra metaboliska patologier

Dessutom finns det andra störningar relaterade till tyrosinmetabolism, bland vilka är:

- Ärftlig tyrosinemi typ I: kännetecknas av progressiv leverdegeneration och njursvikt

- Ärftlig tyrosinemi typ II eller Richner-Hanhart-syndrom: vilket är uppenbart som keratit och ampullära skador på handflatorna och fotsålarna

- Tyrosinemia typ III: som kan vara asymptomatisk eller närvarande som mental retardering

- "Hawkinsinuria": kännetecknas av metabolisk acidos i barndomen och oförmågan att trivas i tillväxt

Det finns också andra medfödda defekter i tyrosinmetabolismen som har att göra med brister i de enzymer som är ansvariga för dess nedbrytning, såsom tyrosinhydroxylas, som ansvarar för det första steget i syntesen av dopamin från tyrosin.

referenser

1. Aders Plimmer, R. (1908). Proteins kemiska konstitution. Del I. London, Storbritannien: Longmans, Green och CO.
2. Chakrapani, A., Gissen, P., & McKiernan, P. (2012). Störningar i tyrosinmetabolism. Vid infödda metaboliska sjukdomar: Diagnos och behandling (s. 265–276).
3. Kretchmer, N., Levine, S., McNamara, H., & Barnett, H. (1956). Vissa aspekter av tyrosinmetabolism hos unga. I. Utvecklingen av det tyrosinoxiderande systemet i mänsklig lever. Journal of Clinical Investigation, 35 (10), 1089–1093.
4. La Du, B., Zannoni, V., Laster, L., & Seegmiller, E. (1958). Felens natur i tyrosinmetabolism i Alkaptonuria. Journal of Biologisk kemi, 230, 251-260.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28: e upplagan). McGraw-Hill Medical.
6. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger principer för biokemi. Omega Editions (5: e upplagan).
7. Schenck, CA, & Maeda, HA (2018). Tyrosinbiosyntes, metabolism och katabolism i växter. Fytokemi, 149, 82-102.
8. Slominski, A., Zmijewski, MA, & Pawelek, J. (2012). L-tyrosin och L-dihydroxyfenylalanin som hormonliknande regulatorer för melanocytfunktioner. Pigmentcell- och melanomforskning, 25 (1), 14–27.
9. Van de, G. (2018). Health Line. Hämtad 16 september 2019 från www.healthline.com
10. Web MD. (Nd). Hämtad 15 september 2019 från www.webmd.com
11. Whitbread, D. (2019). My Food Data. Hämtad 15 september 2019 från www.myfooddata.com