ALANIN: EGENSKAPER, STRUKTUR, FUNKTIONER, BIOSYNTES - BIOLOGI - 2025

Den alanin (Ala) är en av de 22 kända aminosyrorna som innefattar proteinstrukturen av alla organismer, från bakterier till människor. Eftersom den kan syntetiseras av kroppen klassificeras den som en icke-essentiell aminosyra.

Proteiner har en basisk eller primär struktur som består av en kedja av aminosyror som kallas polypeptidkedja, i dessa kedjor består varje aminosyra av ett centralt kol som kallas α kol.

Kemisk struktur för aminosyran Alanine (Källa: Borb, via Wikimedia Commons)

A-kolet är bundet till fyra grupper: en aminogrupp (-NH2), en karboxylgrupp (-COOH), en väteatom (-H) och en grupp eller sidokedja (-R) som identifierar varje aminosyra. I sidokedjan tar kolatterna i följd bokstäverna ß, γ, δ och ε.

Aminosyror klassificeras efter polariteten i deras sidokedjor och det finns således apolära hydrofoba och polära hydrofila aminosyror som i sin tur kan vara neutrala, basiska och sura. Alanin är en hydrofob apolär aminosyra och är den enklaste aminosyran efter glycin och den vanligaste i de flesta proteiner.

Alanin kan bildas i muskler och transporteras till levern, där det introduceras till den glukoneogena vägen, det vill säga vägen för bildning av glukos från icke-glykosidiska ämnen. Alanin kan också syntetiseras i levern genom katabolism av tryptofan och uracil och kan brytas ned för att bilda pyruvat.

Den deltar i syntesen av tryptofan, pyridoxin (vitamin B6) och karnosin och eftersom det kan omvandlas till pyruvat deltar det indirekt i regleringen av glykemi eller som en energikälla för skelettmuskulaturen.

Det används som ett kosttillskott för att förbättra sportprestandan och finns naturligtvis i nötkött, fläsk och fisk, såväl som i mjölk och dess derivat och i ägg. Vissa baljväxter, frukt och nötter är också rika på alanin.

Strukturera

Det diskuterades ovan att alanin, som alla aminosyror, har ett a-kol med fyra grupper bundna till den, varvid R-gruppen är en metylgrupp (-CH3).

Därför, vid kroppens pH (cirka 7,4), är a-kolet av alanin bundet till en protonerad aminogrupp (-NH3 +), en karboxylgrupp som har förlorat en proton (-COO-), ett väte och en metylgrupp (-CH3).

De flesta aminosyror är joniserbara vid pH 7,0 och geometriskt kan de ha isomerer, som är kända som enantiomerer, som är spegelbilder, precis som höger och vänster hand.

Sedan kan alla aminosyror hittas som "chirala par" betecknade D eller L (dextro respektive levo), beroende på positionen för atomerna som omger a-kolet.

Men alanin, som för de flesta aminosyror, finns mestadels i L-formen, eftersom det är den form som enzymer sätter in under proteinsyntes.

Denna aminosyra kan också hittas som p-alanin, i vilken aminogruppen är bunden till dess p-kol, det vill säga till det första kolet i sidokedjan.

Β-Alanin finns i pantotensyra (vitamin B5) och i vissa naturliga peptider. D-Alanine finns i vissa polypeptider som är en del av väggarna i vissa bakterieceller.

Grupp R (metyl, CH

Metylgruppen i alanin-sidokedjan är ett mättat kolväte som ger den icke-polära hydrofoba karakteristiken för denna aminosyra. Detta kännetecken för alanin är vanligt med de andra aminosyrorna i denna grupp, såsom glycin, valin, leucin och isoleucin.

Aminosyrorna som utgör gruppen av alifatiska ämnen är kemiskt neutrala aminosyror och spelar en mycket viktig roll i bildandet och underhållet av den tredimensionella strukturen hos proteiner eftersom de har en tendens att reagera med varandra utom vatten.

Dessa aminosyror, inklusive alanin, innehåller samma antal joniserbara grupper med motsatta laddningar, så att de inte har en nettoladdning och kallas "zwitterioner".

Funktioner

Liksom de flesta av de kända aminosyrorna används alanin i syntesen av peptider och proteiner i allmänhet och deltar i upprättandet av polypeptidstrukturen och i den tertiära strukturen hos vissa proteiner.

En annan viktig funktion av alanin är att indirekt delta i kontrollen av glykemi:

Det kan ge upphov till pyruvat och vice versa, det kan också nå levern och bli glukos genom glukoneogenes för att släppas ut i cirkulationen eller användas vid syntes av glykogen vid behov.

Alanine deltar som en ammoniumtransportör från muskeln till levern, eftersom den kan syntetiseras genom aminering från pyruvat, transporteras till levern och där omvandlas genom transaminering.

Detta sker samtidigt med omvandlingen av a-ketoglutarat till glutamat, vilket kan gå in i ureacykeln och konvertera tillbaka till pyruvat.

Andra funktioner

Denna aminosyra är väsentlig för syntesen av tryptofan och pyridoxin. Även om det är kemiskt dåligt reaktivt kan alanin ha substratigenkänning och enzymregleringsfunktioner.

En av β-alanins funktioner är som ett kosttillskott, eftersom det används som ett ergogent träningshjälpmedel. Intag av ß-alanin ökar koncentrationen av karnosin (en dipeptid som bildas av ß-alanin och histidin) i skelettmusklerna och fungerar som en "buffert".

Normalt bidrar karnosin inte signifikant till muskelcellens totala buffertkapacitet och detta beror på dess låga koncentration. Administrering av ß-alanin ökar denna koncentration och därför buffertkapaciteten, vilket förbättrar uthålligheten genom att minska tröttheten.

Biosyntes

Den viktigaste syntesen av alanin i människokroppen sker genom en reduktiv aminering av pyruvinsyra. Denna reaktion kräver ett enda enzymatiskt steg.

Pyruvat tillhandahåller kolskelettet och glutamat tillhandahåller aminogruppen som överförs till pyruvat. Enzymet som katalyserar denna reversibla reaktion är alanintransaminas.

Som ett resultat av denna reaktion produceras alanin och a-ketoglutarat. Alanin kan då vara närvarande vid glukoneogenes, i glykolys och i Krebs-cykeln.

En annan källa till alanin kommer från nedbrytningen av tryptofan till acetyl-CoA. På detta sätt, när enzymet kynureninas hydrolyserar 3-hydroxi-kynurenin, bildas 3-hydroxiantranilat och alanin. Alanin frisätts och 3-hydroxiantranilat följer den metaboliska vägen.

Nedbrytningen av uracil är en annan källa till alanin. I detta fall produceras ß-alanin, som kan följa flera metaboliska vägar, varav en är att bli acetyl-CoA.

Degradering

Allmän process för nedbrytning av aminosyror

Aminosyror lagras inte som kolhydrater och fetter, så de som frigörs under nedbrytning av proteiner måste återanvändas för syntes av nya proteiner och nukleotider.

Å andra sidan kan aminosyror brytas ned och deras kolskelett kan användas vid kataboliska eller anabola reaktioner.

När aminosyror bryts ned bildar överskott av kväve ammoniak, vilket är en giftig substans som måste elimineras och det första steget i aminosyragradering är eliminering av kväve.

Hos däggdjur inträffar denna nedbrytning i levern; där nedbryts alla aminosyror som är i överflöd och inte kan användas.

Alanin nedbrytning

Nedbrytningen av alanin sker genom omvandling av alanin till pyruvat. Denna reaktion katalyseras av alanintransaminas och kräver närvaro av a-ketoglutarat som en acceptor av aminogruppen och den efterföljande bildningen av glutamat; det är en reversibel reaktion.

Dessa reaktioner av bildandet av alanin från pyruvat och nedbrytningen av alanin för att bilda pyruvat är del av en cykel som involverar skelettmuskler och lever.

Levern levererar glukos till muskeln och muskeln, genom glykolys, omvandlar glukos till pyruvat för att generera ATP; Detta pyruvat kan gå in i syntesen av alanin, som kan släppas ut i blodomloppet och återgår till levern som omvandlar den tillbaka till pyruvat, som går in i glukoneogenes för att bilda glukos.

Vid behov upprepas cykeln. I levern genererar produktion av pyruvat från alanin ammoniumjoner som binder till glutamin och glutamat och dessa kommer in i ureacykeln. Sedan elimineras urea i urinen.

Alanin, glycin, cystein, serin och treonin är glukogena aminosyror eftersom deras nedbrytning kan ge upphov till pyruvat, a-ketoglutarat, succinyl-CoA, fumarat eller oxaloacetat, alla glukonogena föregångare till glukos.

Alaninrika livsmedel

De viktigaste källorna till aminosyror är magert kött, fisk, skaldjur, ägg och mejeriprodukter, men alanin finns också i många växtbaserade livsmedel. Exempel på livsmedel som är rika på alanin är:

- Kött som nötkött, fläsk, får, kyckling, kalkon, kanin, fisk; ägg, mjölk och derivat.

- Nötter som hasselnötter, valnötter, kastanjer, mandlar och jordnötter är källor till alanin.

- Kokos, avokado, sparris, aubergine, kassava eller kassava, rödbeta, morot och sötpotatis.

- Baljväxter som majs, bönor och ärter.

- Spannmål som ris, råg, vete, kakao, havre och råg.

referenser

1. Caruso, J., Charles, J., Unruh, K., Giebel, R., Learmonth, L., & Potter, W. (2012). Ergogena effekter av ß-alanin och karnosin: Föreslagen framtida forskning för att kvantifiera deras effektivitet. Näringsämnen, 4 (7), 585–601.
2. Gille, C., Bölling, C., Hoppe, A., Bulik, S., Hoffmann, S., Hübner, K., … Holzhütter, HG (2010). HepatoNet1: En omfattande metabolisk rekonstruktion av den mänskliga hepatocyten för analys av leverfysiologi. Molecular Systems Biology, 6 (411), 1–13.
3. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biokemi (3: e upplagan). San Francisco, Kalifornien: Pearson.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28: e upplagan). McGraw-Hill Medical.
5. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger principer för biokemi. Omega Editions (5: e upplagan).