CYSTEIN: EGENSKAPER, STRUKTUR, FUNKTIONER, BIOSYNTES - BIOLOGI - 2025

Den cystein ( Cys, C ) är en av de 22 aminosyror som finns i naturen som en del av polypeptidkedjor som utgör proteiner av levande varelser. Det är väsentligt för stabiliteten hos proteinernas tertiära strukturer, eftersom det hjälper bildningen av intramolekylära disulfidbroar.

Precis som det gäller för andra aminosyror som alanin, arginin, asparagin, glutamat och glutamin, glycin, prolin, serin och tyrosin, kan människor syntetisera cystein, så detta är inte betraktas som en essentiell aminosyra.

Strukturen av aminosyran Cystein (Källa: Hattrich via Wikimedia Commons)

Trots detta, och med tanke på det faktum att synteshastigheterna inte alltid uppfyller kroppens krav, beskriver vissa författare cystein som en "villkorad" essentiell aminosyra.

Denna aminosyra fick sitt namn efter "cystin", en del av gallsten som upptäcktes 1810, vars namn myntades 1832 av A. Baudrimont och F. Malaguti. Några år senare, 1884, upptäckte E. Baumann att cystein var produkten till minskning av cystin.

Efter det arbete som Bauman utförde 1899 fastställdes det att cystein är den huvudsakliga beståndsdelen i proteinet som utgör hornen hos olika djur, vilket antydde dess möjliga användning för syntes av polypeptider.

Det är nu känt att kroppscystein kommer från mat, proteinåtervinning och endogen syntes, som huvudsakligen förekommer i hepatocyter.

egenskaper

Cystein har en molekylvikt av 121,16 g / mol och är, tillsammans med leucin, isoleucin, valin, fenylalanin, tryptofan, metionin och tyrosin, bland de mest hydrofoba aminosyrorna.

Det tillhör gruppen av oladdade polära aminosyror och kan, liksom andra aminosyror, brytas ned genom alkalisk hydrolys vid höga temperaturer.

Liksom tryptofan, serin, glycin och treonin är cystein en metabolisk föregångare för glukoneogenes och ketogenes (bildning av ketonkroppar).

Denna aminosyra existerar som en del av peptidsekvensen för proteiner, men den kan också hittas fri i blodplasma som homogen (cystin, ett derivat) eller blandad disulfider, sammansatt av homocystein-cysteinformen.

Den huvudsakliga skillnaden mellan fri cystein och den som finns i proteinstrukturen är att den förstnämnda är i ett mycket oxiderat redoxtillstånd, medan det senare vanligtvis är ganska reducerat.

Strukturera

Liksom med resten av de aminosyror som hittills beskrivits har cystein en central kolatom, som är chiral och är känd som a-kol.

Fyra olika kemiska arter är kopplade till denna kolatom:

- en aminogrupp (-NH3 +)

- en karboxylgrupp (-COO-)

- en väteatom och

- en substituent (-R).

Substituentgruppen är den som ger identiteten för varje aminosyra och den av cystein kännetecknas av att den innehåller en svavelatom som en del av en tiol- eller sulfhydrylgrupp (-CH2-SH).

Det är denna grupp som tillåter den att delta i bildandet av intra- och intermolekylära disulfidbroar. Eftersom det är en nukleofil kan den också delta i substitutionsreaktioner.

I själva verket kan denna sidokedja av cystein modifieras för att bilda två föreningar kända som "selenocystein" och "lantionin." Den första är en aminosyra som också deltar i bildandet av proteiner och den andra är ett icke-protein-aminosyraderivat.

Tiolgruppen av cystein kännetecknas också av dess höga affinitet till silver- och kvicksilverjoner (Ag + och Hg2 +).

Funktioner

Cysteins huvudfunktioner i levande organismer har att göra med dess deltagande i bildandet av proteiner. Specifikt deltar cystein i upprättandet av disulfidbroar, vilka är väsentliga för bildandet av den tertiära proteinstrukturen.

Dessutom är denna aminosyra inte bara användbar för proteinsyntes, utan deltar också i syntesen av glutation (GSH) och tillhandahåller det reducerade svavlet för metionin, liponsyra, tiamin, koenzym A (CoA), molybdopterin (en kofaktor) och andra biologiskt viktiga föreningar.

Under förhållanden med överdrivna mängder svavelaminosyror kan cystein och andra relaterade aminosyror användas för framställning av pyruvat och oorganiskt svavel. Pyruvat lyckas omdirigeras mot glukoneogen väg, vilket tjänar till produktion av glukos.

Keratiner, som är en av de vanligaste typerna av strukturella proteiner i djurriket, är rika på cysteinrester. Exempelvis innehåller fårull mer än 4% svavel från denna aminosyra.

Cystein deltar också i många oxidationsreduktionsreaktioner, vilket gör det till en del av det aktiva stället för vissa enzymer.

Genom att reagera med glukos genererar denna aminosyra reaktionsprodukter som introducerar attraktiva smaker och aromer till vissa kulinariska preparat.

Biosyntes

Biosyntesen av aminosyror i människokroppen och hos andra djur (däggdjur och icke-däggdjur) sker på vävnads- och cellspecifikt sätt; Det är en process som kräver energi och vanligtvis separeras mellan olika organ.

Levern är ett av de viktigaste organen som är involverade i syntesen av de flesta icke-essentiella aminosyror, oavsett vilken art som beaktas.

I detta syntetiseras inte bara cystein, utan även aspartat, asparagin, glutamat och glutamin, glycin, serin, tyrosin och andra från deras specifika föregångare av aminosyror.

1935 bestämde Erwin Brand att cystein i däggdjur naturligt syntetiseras från metionin, som exklusivt förekommer i levervävnad.

Denna process kan ske genom en "transmetylering" av metionin, där metylgrupperna överförs till kolin och kreatin. Emellertid kan cystein också bildas av metionin tack vare trans-sulfurization.

Senare visades att förutom metionin, några syntetiska föreningar såsom N-acetylcystein, cysteamin och cystamin, är användbara föregångare för cysteinsyntes.

När det gäller N-acetylcystein tas den upp av celler, där den omvandlas till cystein av ett deacetylasenzym i cytosolen.

Syntesmekanism

Den mest kända syntesmekanismen för cystein från metionin är trans-sulfurization. Detta förekommer främst i levern, men har också bestämts i tarmen och bukspottkörteln.

Detta sker från homocystein, en förening härledd från aminosyran metionin; och den första reaktionen i denna biosyntetiska väg är en kondensation katalyserad av enzymet cystationin-P-syntas (CBS).

Detta enzym representerar "kompromiss" -steget i vägen och kondenserar en homocystein med en serinrest, en annan proteinaminosyra, som producerar cystationin. Därefter "skärs" eller "klyvs" denna förening av enzymet cystationas, vilket leder till frisättning av cystein.

Regleringen av enzymatisk CBS-aktivitet medieras av tillgängligheten av metionin och av redoxtillståndet i cellen där denna process sker.

Genom cysteinsyntesvägen kan celler hantera överskott av metionin, eftersom dess omvandling till cystein är en irreversibel process.

Cysteinsyntes i växter och mikroorganismer

I dessa organismer syntetiseras cystein främst från oorganiskt svavel, som är den vanligaste källan för användbart svavel i den aeroba biosfären.

Detta tas, kommer in i cellerna och reduceras sedan till svavel (S2-), som införlivas i cystein på liknande sätt som vad som händer med ammoniak i syntesen av glutamat eller glutamin.

Metabolism och nedbrytning

Cysteinkatabolism förekommer huvudsakligen i leverceller (hepatocyter), även om den också kan förekomma i andra typer av celler, såsom nervceller, endotelceller och glatta muskelceller i kroppens kärlsjukdom.

Vissa defekter i cysteinkatabolism ger en ärftlig sjukdom som kallas "cystinuri", kännetecknad av närvaron av cystinstenar i njurarna, urinblåsan och urinledaren.

Cystin är en aminosyra härrörande från cystein och stenar bildas genom sammansättning av två molekyler av dessa genom deras svavelatomer.

En del av metabolismen av cystein resulterar i bildandet av scientosulfinic acid, från vilken taurin, en icke-protein aminosyra, bildas. Reaktionen katalyseras av enzymet cysteindioxygenas.

Dessutom kan cystein oxideras av formaldehyd för att producera N-formylcystein, varvid den efterföljande bearbetningen kan leda till bildningen av "merkapturat" (produkten av kondensation av cysteiner med aromatiska föreningar).

Hos djur används cystein, liksom glutamat och glutamin, för syntes av koenzym A, glutation (GSH), pyruvat, sulfat och vätesulfid.

En av metoderna för omvandling av cystein till pyruvat förekommer i två steg: det första involverar avlägsnandet av svavelatomen och det andra en transamineringsreaktion.

Njurarna är ansvariga för utsöndring av sulfater och sulfiter härledda från metabolismen av svavelföreningar såsom cystein, medan lungorna andas ut svaveldioxid och vätesulfid.

glutation

Glutathione, en molekyl som består av tre aminosyrarester (glycin, glutamat och cystein) är en molekyl som finns i växter, djur och bakterier.

Det har speciella egenskaper som gör det till en utmärkt redoxbuffert, eftersom den skyddar celler från olika typer av oxidativ stress.

Livsmedel rik på cystein

Cystein finns naturligt i livsmedel som innehåller svavel som (gula) äggulor, röd paprika, vitlök, lök, broccoli, blomkål, grönkål och rosenkål, vattenkrasse och senapgröna.

Det finns också främst i livsmedel som är rika på protein som kött, baljväxter och mejeriprodukter, bland vilka är:

- Nötkött, fläsk, kyckling och fisk

- Havre och linser

- Solrosfrön

- Yoghurt och ost

Fördelarna med cysteintag

Det anses att dess intag förhindrar håravfall och stimulerar tillväxten. I livsmedelsindustrin används den ofta som en bröddegförbättrare och också för att "reproducera" köttliknande smaker.

Andra författare har rapporterat att intaget av kosttillskott eller livsmedel som är rika på cystein minskar biokemiska skador orsakade av överdriven konsumtion av livsmedel förorenade med metalliska element, eftersom det deltar i "kelat" -reaktioner.

Vissa kosttillskott relaterade till cystein används av människor som antioxidanter, vilket anses vara fördelaktigt med tanke på "retardering" åldrande.

N-acetylcystein (en föregångare i syntesen av cystein) tas till exempel som ett näringstillskott, eftersom detta resulterar i en ökning av biosyntesen av glutation (GSH).

Relaterade sjukdomar

Det finns några vetenskapliga publikationer som länkar höga nivåer av plasmacystein med fetma och andra relaterade patologier såsom hjärt-kärlsjukdomar och andra metaboliska syndrom.

Cystinuria är, som nämnts ovan, en patologi som är relaterad till närvaron av cystinstenar, ett derivat av cystein, på grund av en genetisk defekt i renalreabsorptionen av dibasiska aminosyror, såsom cystin.

Briststörningar

Cysteinbrist har varit relaterat till oxidativ stress, eftersom detta är en av de viktigaste föregångarna för glutation-syntes. Därför kan brister i denna aminosyra leda till för tidigt åldrande och alla lägenheter som detta betyder.

Cysteintillskott har experimentellt visat sig förbättra skelettmuskelfunktioner, minska förhållandet mellan fett och icke-fett kroppsmassa, minska plasmanivåerna av inflammatoriska cytokiner, förbättra immunsystemets funktioner, etc.

I mitten av 1990-talet antydde vissa studier att förvärvat immunbrist syndrom (AIDS) kan vara en konsekvens av en virusinducerad cysteinbrist.

Dessa påståenden stöds av det faktum att de HIV-positiva patienterna som undersöktes hade låga nivåer av plasmacystin och cystein, utöver låga intracellulära glutationkoncentrationer.

referenser

1. Dröge, W. (1993). Cystein- och glutation-brist hos AIDS-patienter: En grund för behandling med N-Acetyl-Cystein. Farmakologi, 46, 61-65.
2. Dröge, W. (2005). Oxidativ stress och åldrande: Är åldrande ett cysteinbrist-syndrom? Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biologics Sciences, 360 (1464), 2355–2372.
3. Elshorbagy, AK, Smith, AD, Kozich, V., & Refsum, H. (2011). Cystein och fetma. Fetma, 20 (3), 1–9.
4. Kredich, N. (2013). Biosyntes av cystein. EcoSal Plus, 1–30.
5. McPherson, RA, & Hardy, G. (2011). Kliniska och näringsmässiga fördelar med cysteinanrikade proteintillskott. Aktuellt yttrande inom klinisk näring och metabolisk vård, 14, 562–568.
6. Mokhtari, V., Afsharian, P., Shahhoseini, M., Kalantar, SM, & Moini, A. (2017). En översikt över olika användningar av N-acetylcystein. Cell Journal, 19 (1), 11–17.
7. Piste, P. (2013). Cystein-master antioxidant. International Journal of Pharmaceutical, Chemical and Biology Sciences, 3 (1), 143–149.
8. Quig, D. (1998). Cysteinmetabolism och metalloxicitet. Alternativ medicinsk granskning, 3 (4), 262–270.
9. Wu, G. (2013). Aminosyror. Biokemi och näring. Boca Raton, FL: Taylor & Francis Group.