PROTEINDENATURERING: FAKTORER OCH KONSEKVENSER - BIOLOGI - 2025

Den denaturering av proteiner består av förlust av den tredimensionella strukturen på grund av olika miljöfaktorer, såsom temperatur, pH eller vissa kemiska medel. Förlusten av strukturen resulterar i förlusten av den biologiska funktionen förknippad med det proteinet, vare sig det är enzymatisk, strukturellt, transporter, bland andra.

Strukturen hos proteinet är mycket känslig för förändringar. Destabiliseringen av en enda väsentlig bindning kan denaturera proteinet. På samma sätt finns det interaktioner som inte är absolut nödvändiga för att uppfylla proteinfunktionen och, om de destabiliseras, inte har någon effekt på funktionen.

Strukturen av proteiner

För att förstå processerna med proteindenaturering måste vi veta hur proteiner är organiserade. Dessa presenterar primär, sekundär, tertiär och kvartär struktur.

Primär struktur

Det är sekvensen av aminosyror som utgör nämnda protein. Aminosyror är de grundläggande byggstenarna som utgör dessa biomolekyler och det finns 20 olika typer, var och en med särskilda fysikaliska och kemiska egenskaper. De är sammanlänkade med hjälp av en peptidbindning.

Sekundär struktur

I denna struktur börjar denna linjära kedja av aminosyror att vikas genom vätebindningar. Det finns två grundläggande sekundära strukturer: α-spiralen, spiralformad; och det vikta arket P, när två linjära kedjor är parallella inriktade.

Tertiär struktur

Det involverar andra typer av krafter som resulterar i specifika veck i den tredimensionella formen.

R-kedjorna av aminosyraresterna som utgör proteinstrukturen kan bilda disulfidbryggor, och de hydrofoba delarna av proteinerna klumpar sig samman på insidan, medan de hydrofila ytorna vetter mot vatten. Van der Waals-krafterna fungerar som stabilisatorer för de beskrivna interaktionerna.

Kvaternär struktur

Det består av aggregat av proteinenheter.

När ett protein denatureras förlorar det sin kvartära, tertiära och sekundära struktur, medan den primära förblir intakt. Proteiner som är rika på disulfidbindningar (tertiär struktur) ger större motstånd mot denaturering.

Faktorer som orsakar denaturering

Varje faktor som destabiliserar de icke-kovalenta bindningarna som är ansvariga för att upprätthålla den ursprungliga strukturen hos proteinet kan orsaka dess denaturering. Bland de viktigaste vi kan nämna:

pH

Vid mycket extrema pH-värden, oavsett om det är surt eller basiskt, kan proteinet tappa sin tredimensionella konfiguration. Överskottet av H ⁺ och OH ^- joner i mediet destabiliserar proteininteraktionerna.

Denna förändring i jonmönster orsakar denaturering. Denaturering med pH kan i vissa fall vara reversibel och i andra irreversibel.

Temperatur

Termisk denaturering sker med ökande temperatur. I organismer som lever i genomsnittliga miljöförhållanden börjar proteiner destabiliseras vid temperaturer över 40 ° C. Det är uppenbart att proteinerna från termofila organismer tål dessa temperaturintervall.

Temperaturökningar innebär ökade molekylrörelser som påverkar vätebindningar och andra icke-kovalenta bindningar, vilket resulterar i förlust av den tertiära strukturen.

Dessa temperaturökningar leder till en minskning av reaktionshastigheten, om vi talar om enzymer.

Kemiska substanser

Polära ämnen - som urea - i höga koncentrationer påverkar vätebindningar. Icke-polära ämnen kan också ha liknande konsekvenser.

Tvättmedel kan också destabilisera proteinstrukturen; emellertid är det inte en aggressiv process och de är mestadels reversibla.

Minskningsmedel

Β-Mercaptoethanol (HOCH2CH2SH) är ett kemiskt medel som ofta används i laboratoriet för att denaturera proteiner. Det är ansvarigt för att minska disulfidbryggor mellan aminosyrarester. Det kan destabilisera proteinets tertiära eller kvartära struktur.

Ett annat reduktionsmedel med liknande funktioner är ditiotreitol (DTT). Andra faktorer som bidrar till förlusten av naturlig struktur i proteiner är tungmetaller i höga koncentrationer och ultraviolett strålning.

konsekvenser

När denaturering inträffar, förlorar proteinet sin funktion. Proteiner fungerar optimalt när de är i sitt ursprungsstat.

Funktionsförlust är inte alltid förknippat med en denatureringsprocess. Det kan vara så att en liten förändring i proteinstrukturen leder till funktionsförlust utan att destabilisera hela den tredimensionella strukturen.

Processen kan eller inte vara irreversibel. Om laborationerna är omvända i laboratoriet kan proteinet återgå till sin initiala konfiguration.

Renaturering

Ett av de mest berömda och slutgiltiga experimenten på renaturering bevisades i ribonukleas A.

När forskarna adderade denatureringsmedel som urea eller p-merkaptoetanol, denaturerades proteinet. Om dessa medel avlägsnades återvände proteinet till dess ursprungliga konformation och kunde utföra sin funktion med 100% effektivitet.

En av de viktigaste slutsatserna av denna forskning var att demonstrera experimentellt att den tredimensionella konformationen av proteinet ges av dess primära struktur.

I vissa fall är denatureringsprocessen helt oåterkallelig. När vi till exempel tillagar ett ägg applicerar vi värme på proteinerna (det främsta är albumin) som utgör det, det vita får ett fast och vitaktigt utseende. Intuitivt kan vi dra slutsatsen att även om vi kyler den, kommer den inte att återgå till sin ursprungliga form.

I de flesta fall åtföljs denatureringsprocessen av förlust av löslighet. Det minskar också viskositeten, diffusionshastigheten och kristalliseras lättare.

Chaperonproteiner

Chaperonerna eller chaperoninsproteinerna ansvarar för att förhindra denaturering av andra proteiner. De undertrycker också vissa interaktioner som inte är lämpliga mellan proteiner för att säkerställa korrekt vikning av samma.

När temperaturen på mediet ökar ökar dessa proteiner deras koncentration och verkar för att förhindra denaturering av andra proteiner. Det är därför de kallas också "värmechockproteiner" eller HSP: er (Heat Shock Proteins).

Chaperoniner är analoga med en bur eller en fat som skyddar proteinet av intresse inuti.

Dessa proteiner som svarar på situationer med cellstress har rapporterats i olika grupper av levande organismer och är mycket bevarade. Det finns olika klasser av chaperoniner och de klassificeras enligt deras molekylvikt.

referenser

1. Campbell, NA, & ​​Reece, JB (2007). Biologi. Panamerican Medical Ed.
2. Devlin, TM (2004). Biokemi: lärobok med kliniska tillämpningar. Jag vänt.
3. Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Biokemi: text och atlas. Panamerican Medical Ed.
4. Melo, V., Ruiz, VM, & Cuamatzi, O. (2007). Biokemi av metaboliska processer. Reverte.
5. Pacheco, D., & Leal, DP (2004). Medicinsk biokemi. Redaktionell Limusa.
6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). Biokemi. Redaktionell Limusa.
7. Sadava, D., & Purves, WH (2009). Life: The Science of Biology. Panamerican Medical Ed.
8. Tortora, GJ, Funke, BR, & Case, CL (2007). Introduktion till mikrobiologi. Panamerican Medical Ed.
9. Voet, D., Voet, JG, & Pratt, CW (2007). Fundamentals of Biochemistry. Panamerican Medical Ed.