ENZYM: HUR DET FUNGERAR OCH EXEMPEL - BIOLOGI - 2025

Ett enzym , biologisk katalysator eller biokatalysator är en molekyl, vanligtvis av proteinets ursprung, som har förmågan att påskynda de kemiska reaktionerna som uppstår i levande varelser. De katalytiska proteinmolekylerna är enzymer, och de av RNA-art är ribozymer.

I frånvaro av enzymer kunde det enorma antalet reaktioner som äger rum i cellen och som tillåter liv inte uppstå. Dessa är ansvariga för att påskynda processen med storleksbeställningar nära 10 ⁶ - och i vissa fall mycket högre.

Schematiskt diagram över en nyckellåskorsning av ett enzym-substratkomplex. Källa: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: Författad av Jerry Crimson Mann, modifierad av TimVickers, vektoriserad av Fvasconcellosderivativt arbete: Retama (samtal) derivatarbete: Bekerr

Katalys

En katalysator är en molekyl som kan förändra hastigheten för en kemisk reaktion utan att konsumeras i nämnda reaktion.

Kemiska reaktioner involverar energi: de initiala molekylerna som är involverade i reaktionen eller reaktanter börjar med en grad av energi. En ytterligare mängd energi absorberas för att nå "övergångstillståndet". Därefter frigörs energin med produkterna.

Energiförskjutningen mellan reaktanter och produkter uttrycks som ∆G. Om produkternas energinivåer är högre än reaktanterna är reaktionen endergonic och är inte spontan. Däremot, om produkternas energi är lägre, är reaktionen exergonisk och spontan.

Bara för att en reaktion är spontan betyder emellertid inte att den kommer att ske i en märkbar takt. Reaktionens hastighet beror på ∆G * (asterisken avser aktiveringsenergin).

Läsaren måste ha dessa koncept i åtanke för att förstå hur enzymer fungerar.

enzymer

Vad är ett enzym?

Enzymer är biologiska molekyler med otrolig komplexitet som huvudsakligen består av proteiner. Proteiner är i sin tur långa kedjor av aminosyror.

En av de mest framträdande egenskaperna hos enzymer är deras specificitet på målmolekylen - denna molekyl kallas ett substrat.

Egenskaper hos enzymer

Enzymer finns i olika former. Vissa består helt och hållet av proteiner, medan andra har regioner av en icke-proteinig natur som kallas kofaktorer (metaller, joner, organiska molekyler, etc.).

Således är ett apoenzym ett enzym utan dess kofaktor, och kombinationen av apoenzymet och dess kofaktor kallas ett holoenzym.

Det är molekyler med en betydligt stor storlek. Emellertid är endast ett litet ställe på enzymet direkt involverat i reaktionen med substratet, och detta område är det aktiva stället.

När reaktionen börjar ingriper enzymet sitt underlag som en nyckel griper in i dess lås (denna modell är en förenkling av den faktiska biologiska processen, men det tjänar till att illustrera processen).

Alla kemiska reaktioner som inträffar i vår kropp katalyseras av enzymer. I själva verket, om dessa molekyler inte existerade, måste vi vänta hundratals eller tusentals år på att reaktionerna slutfördes. Därför måste regleringen av enzymaktivitet kontrolleras på ett mycket specifikt sätt.

Nomenklatur och klassificering av enzymer

När vi ser en molekyl vars namn slutar i –as kan vi vara säkra på att det är ett enzym (även om det finns undantag från denna regel, till exempel trypsin). Detta är namnkonventionen för enzymer.

Det finns sex grundläggande typer av enzymer: oxidoreduktaser, transferaser, hydrolaser, lyaser, isomeraser och ligaser; ansvarig för: redoxreaktioner, atomöverföring, hydrolys, tillsats av dubbelbindningar, isomerisering respektive sammansättning av molekyler.

Hur fungerar enzymer?

I katalysavsnittet nämnde vi att reaktionens hastighet beror på värdet på ∆G *. Ju högre detta värde, desto långsammare är reaktionen. Enzymet ansvarar för att minska denna parameter - och därmed öka reaktionens hastighet.

Skillnaden mellan produkterna och reaktanterna förblir identisk (enzymet påverkar inte det), liksom deras distribution. Enzymet underlättar bildandet av övergångstillståndet.

Enzymhämmare

I samband med studien av enzymer är hämmare ämnen som lyckas minska katalysatorens aktivitet. De klassificeras i två typer: konkurrenskraftiga och icke-konkurrenskraftiga hämmare. De av den första typen tävlar med underlaget och de andra inte.

Generellt är inhiberingsprocessen reversibel, även om vissa hämmare kan förbli bundna till enzymet nästan permanent.

exempel

Det finns stora mängder enzymer i våra celler - och i cellerna i alla levande saker. De mest kända är emellertid de som deltar i metaboliska vägar som glykolys, Krebs-cykeln och elektrontransportkedjan, bland andra.

Succinatdehydrogenas är ett enzym av oxidoreduktas-typen som katalyserar oxidationen av succinat. I detta fall involverar reaktionen förlust av två väteatomer.

Skillnad mellan biologiska katalysatorer (enzymer) och kemiska katalysatorer

Det finns kemiska katalysatorer som, liksom biologiska, ökar reaktionshastigheten. Det finns emellertid märkbara skillnader mellan de två typerna av molekyler.

Enzymkatalyserade reaktioner sker snabbare

Först kan enzymer öka reaktionshastigheten med storleksordningar nära 10 ⁶ till 10 ¹² . Kemiska katalysatorer ökar också hastigheten, men endast med några få storleksordningar.

De flesta enzymer fungerar under fysiologiska förhållanden

När biologiska reaktioner genomförs i levande varelser, omger deras optimala förhållanden de fysiologiska värdena för temperatur och pH. Kemister, för sin del, behöver drastiska förhållanden med temperatur, tryck och surhet.

specificitet

Enzymer är mycket specifika i de reaktioner de katalyserar. I de flesta fall fungerar de bara med ett eller några få underlag. Specificiteten gäller också den typ av produkter de producerar. Substratområdet för kemiska katalysatorer är mycket bredare.

De krafter som bestämmer specificiteten för interaktionen mellan enzymet och dess substrat är samma som dikterar konformationen av själva proteinet (Van der Waals interaktioner, elektrostatisk, vätebindning och hydrofob).

Enzymreglering är exakt

Slutligen har enzymer en större regleringsförmåga och deras aktivitet varierar beroende på koncentrationen av olika ämnen i cellen.

Reglerande mekanismer inkluderar allosterisk kontroll, kovalent modifiering av enzymer och variation i mängden enzym som syntetiseras.

referenser

1. Berg, JM, Stryer, L., & Tymoczko, JL (2007). Biokemi. Jag vänt.
2. Campbell, MK, & Farrell, SO (2011). Biokemi. Sjätte upplagan. Thomson. Brooks / Cole.
3. Devlin, TM (2011). Lärobok för biokemi. John Wiley & Sons.
4. Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Biokemi: text och atlas. Panamerican Medical Ed.
5. Mougios, V. (2006). Träna biokemi. Mänsklig kinetik.
6. Müller-Esterl, W. (2008). Biokemi. Grunder för medicin och biovetenskap. Jag vänt.
7. Poortmans, JR (2004). Principer för övningsbiokemi. Karger.
8. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biokemi. Panamerican Medical Ed.