PEROXIDASER: STRUKTUR, FUNKTIONER OCH TYPER - BIOLOGI - 2025

De peroxidaser är mestadels hemoproteiner med enzymatisk aktivitet som katalyserar oxidationen av en mångfald organiska och oorganiska substrat med användning av för denna väteperoxid eller andra orelaterade substanser.

I sin bredaste betydelse inkluderar termen "peroxidas" enzymer såsom NAD- och NADP-peroxidaser, fettsyra-peroxidaser, cytokrom-peroxidaser, glutation-peroxidaser och många andra icke-specifika enzymer.

Diagram över ett hemberoende peroxidasprotein (Källa: Jawahar Swaminathan och MSD-personal vid European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)

Det är emellertid mer vanligt att hänvisa till icke-specifika enzymer från olika källor som har oxidoreduktasaktivitet och som använder väteperoxid och andra substrat för att katalysera deras oxidationsreduktionsreaktioner.

Hemeperoxidaser är extremt vanliga i naturen. De finns i djur, högre växter, jäst, svamp och bakterier.

Hos däggdjur produceras dessa av vita blodkroppar, livmodern, mjälten och levern, salivkörtlar, magväggar, lungor, sköldkörteln och andra vävnader.

Hos växter är de växtarter som är rikast på peroxidaser pepparrot och fikonträd. Peroxidas renat från pepparrot har studerats och använts för olika ändamål i experimentell biologi och biokemi.

I eukaryota celler finns dessa viktiga enzymer vanligtvis inom specialiserade organeller kända som "peroxisomer", som är omgivna av ett enda membran och är involverade i många cellulära metaboliska processer.

Strukturera

Trots den lilla homologin som finns mellan de olika klasserna av peroxidaser har det fastställts att deras sekundära struktur och hur den är organiserad är ganska bevarad mellan de olika arterna.

Det finns några undantag, men de flesta peroxidaser är glykoproteiner och kolhydrater tros bidra till deras höga temperaturstabilitet.

Dessa proteiner har molekylvikter som sträcker sig från 35 till 150 kDa, vilket motsvarar ungefär 250 och 730 aminosyrarester.

Med undantag av myeloperoxidas innehåller alla molekyler av denna typ en hemgrupp i deras struktur som i vilotillstånd har en järnatom i Fe + 3-oxidationstillståndet. Växter har en protesgrupp känd som ferroporfyrin XI.

Peroxidaser har två strukturella domäner som "sveper runt" hemgruppen och var och en av dessa domäner är produkten från uttrycket av en gen som genomgick en duplikationshändelse. Dessa strukturer är sammansatta av mer än 10 alfa-heliketter kopplade till polypeptidöglor och -varv.

Rätt vikning av molekylen verkar bero på närvaron av konserverade glycin- och prolinrester, liksom en asparaginsyrarest och en argininrest som bildar en saltbrygga mellan dem som förbinder båda strukturella domäner.

Funktioner

Peroxidas-enzymernas huvudfunktion är avlägsnandet av väteperoxid från cellmiljön, som kan produceras med olika mekanismer och som kan utgöra allvarliga hot mot intracellulär stabilitet.

I denna process för avlägsnande av denna reaktiva syresort (där syre har ett mellanliggande oxidationstillstånd) använder emellertid peroxidaser detta ämnes oxidationsförmåga för att utföra andra viktiga funktioner för metabolism.

I växter är dessa proteiner en viktig del av lignifieringsprocesserna och försvarsmekanismerna i vävnader infekterade med patogener eller som har lidit fysisk skada.

I det vetenskapliga sammanhanget har nya applikationer framkommit för peroxidaser och dessa inkluderar behandling av avloppsvatten som innehåller fenolföreningar, syntes av aromatiska föreningar och avlägsnande av peroxid från livsmedel eller avfallsmaterial.

I analytiska och diagnostiska termer är pepparrotsperoxidas kanske det mest använda enzymet för framställning av konjugerade antikroppar som används för immunologiska absorptionsundersökningar såsom ELISA (enzymbunden immunosorbentanalys) och även för bestämning av olika typer av föreningar.

Handlingsmekanism

Det katalytiska förfarandet med peroxidaser sker genom sekventiella steg som börjar med interaktionen mellan det aktiva stället för enzymet och väteperoxid, som oxiderar järnatomen i hemgruppen och genererar en instabil mellanförening känd som förening I (COI).

Det oxiderade proteinet (CoI) har sedan en hemgrupp med en järnatom som gick från oxidationstillstånd III till tillstånd IV och för denna process reducerades väteperoxid till vatten.

Förening I kan oxidera ett elektroniskt donerande substrat, bilda ett substratradikal och bli en ny kemisk art känd som förening II (CoII), som därefter reduceras av en andra substratmolekyl, regenererar järn i tillstånd III och producerar en annan radikal.

typer

- Enligt kroppen

Peroxidaser grupperas i tre klasser beroende på organismen där de finns:

- Klass I: intracellulära prokaryota peroxidaser.

- Klass II: extracellulära svampperoxidaser.

- Klass III: utsöndrade vegetabiliska peroxidaser.

Till skillnad från klass I-proteiner har de i klass II och III disulfidbroar byggda mellan cysteinrester i deras strukturer, vilket ger dem avsevärt större styvhet.

Klass II och III-proteiner skiljer sig också från klass I genom att de i allmänhet har glykosyleringar på ytan.

- Enligt den aktiva webbplatsen

Mekaniskt sett kan peroxidaser också kategoriseras beroende på arten av atomerna som finns i deras katalytiska centrum. På detta sätt har hemoperoxidaser (de vanligaste), vanadium-haloperoxidaser och andra beskrivits.

Hemoperoxidases

Som redan nämnts har dessa peroxidaser en protetisk grupp i deras katalytiska centrum, känd som heme-gruppen. Järnatomen på denna plats koordineras av fyra bindningar med kväveatomerna.

Vanadin-haloperoxidaser

Istället för en hemgrupp har vanadium-haloperoxidaser vanadat som en protesgrupp. Dessa enzymer har isolerats från marina organismer och vissa markbundna svampar.

Vanadin i denna grupp koordineras av tre icke-proteinoxygener, ett kväve från en histidinrest och ett kväve från en azidbindning.

Andra peroxidaser

Många bakteriella haloperoxidaser som har andra protesgrupper än heme eller vanadium kategoriseras i denna grupp. I denna grupp finns också glutationperoxidaser, som innehåller en seleno-cysteinprotetisk grupp och några enzymer som kan oxidera lignin.

referenser

1. Alberts, B., Dennis, B., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., … Walter, P. (2004). Väsentlig cellbiologi. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
2. Banci, L. (1997). Strukturella egenskaper hos peroxidaser. Journal of Biotechnology, 53, 253-263.
3. Deurzen, MPJ Van, Rantwijk, F. Van, & Sheldon, RA (1997). Selektiva oxidationer katalyserade av peroxidaser. Tetrahedron, 53 (39), 13183-13220.
4. Dunford, HB, & Stillman, JS (1976). Om funktion och mekanism för verkan av peroxidaser. Coordination Chemistry Reviews, 19, 187–251.
5. Hamid, M., & Rehman, K. (2009). Potentiella tillämpningar av peroxidaser. Food Chemistry, 115 (4), 1177-1186.
6. Rawn, JD (1998). Biokemi. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson förlag.
7. Stansfield, WD, Colomé, JS, & Cano, RJ (2003). Molekylär- och cellbiologi. (KE Cullen, red.). McGraw-Hill e-böcker.