THREONINE: EGENSKAPER, FUNKTIONER, NEDBRYTNING, FÖRDELAR - BIOLOGI - 2025

Den treonin (Thr, T) eller syra-Ls-treo α-amino-β-smörsyra, är en av de ingående aminosyrorna i de cellulära proteiner. Eftersom människor och andra ryggradsdjur inte har biosyntetiska vägar för dess produktion, anses treonin vara en av de 9 essentiella aminosyrorna som måste förvärvas genom kosten.

Threonine var den sista av de 20 vanliga aminosyrorna som upptäcktes i proteiner, ett faktum som ägde rum i historien mer än ett sekel efter upptäckten av asparagin (1806), som var den första beskrivna aminosyran.

Strukturen av aminosyran Threonine (Källa: Clavecin via Wikimedia Commons)

Det upptäcktes av William Cumming Rose 1936, som myntade uttrycket "treonin" på grund av den strukturella likheten som han fann mellan denna aminosyra och treonsyra, en förening härrörande från sockertreosen.

Som proteinaminosyra har treonin flera funktioner i celler, bland vilka är bindningsstället för de typiska kolhydratkedjorna av glykoproteiner och igenkänningsstället för proteinkinaser med specifika funktioner (treonin / serinkinasproteiner).

På liknande sätt är treonin en viktig komponent i proteiner såsom tandemaljen, elastin och kollagen och har också viktiga funktioner i nervsystemet. Det används som ett kosttillskott och som en "lindrare" av fysiologiska tillstånd av ångest och depression.

egenskaper

Threonin tillhör gruppen av polära aminosyror som har en R-grupp eller sidokedja utan positiva eller negativa laddningar (oladdade polära aminosyror).

Egenskaperna för dess R-grupp gör den till en mycket vattenlöslig aminosyra (hydrofil eller hydrofil), vilket också är sant för de andra medlemmarna i denna grupp, såsom cystein, serin, asparagin och glutamin.

Tillsammans med tryptofan, fenylalanin, isoleucin och tyrosin är treonin en av de fem aminosyrorna som har både glukogena och ketogena funktioner, eftersom relevanta mellanprodukter som pyruvat och succinyl-CoA produceras från dess metabolism.

Denna aminosyra har en ungefärlig molekylvikt av 119 g / mol; som många av de oladdade aminosyrorna har den en isoelektrisk punkt omkring 5,87 och frekvensen i proteinstrukturer är nära 6%.

Vissa författare grupperar treonin tillsammans med andra aminosyror med en "söt" smak, bland vilka är till exempel serin, glycin och alanin.

Strukturera

Α-aminosyror som treonin har en allmän struktur, det vill säga det är vanligt för alla. Detta kännetecknas av närvaron av en kolatom känd som "a kol", som är chiral och till vilken fyra olika typer av molekyler eller substituenter är bundna.

Detta kol delar en av sina bindningar med en väteatom, en annan med R-gruppen, som är karakteristisk för varje aminosyra, och de andra två är ockuperade av aminogrupperna (NH2) och karboxylgruppen (COOH), som är gemensamma för alla. aminosyror.

R-gruppen av treonin har en hydroxylgrupp som tillåter den att bilda vätebindningar med andra molekyler i vattenhaltiga medier. Dess identitet kan definieras som en alkoholhaltig grupp (en etanol med två kolatomer), som har förlorat en av sina väten för att gå med i a-kolatomen (-CHOH-CH3).

Denna -OH-grupp kan tjäna som en "bro" eller bindningsställe för en mängd olika molekyler (oligosackaridkedjor, till exempel, kan fästas vid den under bildningen av glykoproteiner) och är därför en av de som är ansvariga för bildandet av modifierade derivat av treonin.

Den biologiskt aktiva formen av denna aminosyra är L-treonin och det är denna som deltar både i konformationen av proteinstrukturer och i de olika metaboliska processerna där den verkar.

Funktioner

Som proteinaminosyra är treonin en del av strukturen för många proteiner i naturen, där dess betydelse och rikedom beror på identiteten och funktionen hos det protein som det tillhör.

Förutom sina strukturella funktioner i konformationen av peptidsekvensen för proteiner, utför treonin andra funktioner både i nervsystemet och i levern, där det deltar i metabolismen av fetter och förhindrar deras ansamling i detta organ.

Threonin är en del av de sekvenser som igenkänns av serin / treoninkinaser, som är ansvariga för många proteinfosforyleringsprocesser, väsentliga för reglering av mångfald av funktioner och intracellulära signalhändelser.

Det används också för behandling av vissa tarm- och matsmältningsstörningar och det har visat sig vara användbart för att minska patologiska tillstånd som ångest och depression.

Likaledes är L-treonin en av aminosyrorna som krävs för att bibehålla det pluripotenta tillståndet hos musembryonala stamceller, ett faktum som uppenbarligen är relaterat till metabolismen av S-adenosyl-metionin och histonmetyleringshändelser. , som är direkt involverade i uttrycket av gener.

Inom industrin

En vanlig egenskap för många aminosyror är deras förmåga att reagera med andra kemiska grupper såsom aldehyder eller ketoner för att bilda de karakteristiska "smakerna" hos många föreningar.

Bland dessa aminosyror är treonin, som, precis som serin, reagerar med sackaros under rostningen av vissa livsmedel och ger upphov till ”pyraziner”, typiska aromatiska föreningar av rostade produkter som kaffe.

Threonine förekommer i många läkemedel med naturligt ursprung och även i många näringsämnesberedningar som är förskrivna till patienter med undernäring eller som har dieter som är dåliga i denna aminosyra.

En annan av de mest beryktade funktionerna hos L-treonin, som har ökat över tid, är den för en tillsats i beredningen av koncentrerat foder för svin- och fjäderfäindustri.

L-treonin används i dessa industrier som ett kosttillskott i dåliga formuleringar ur proteinets synvinkel, eftersom det ger ekonomiska fördelar och lindrar bristerna i råprotein som konsumeras av dessa husdjur.

Huvudformen för produktion av denna aminosyra är normalt genom mikrobiell jäsning och världens produktionstal för jordbruksändamål för 2009 överskred 75 ton.

Biosyntes

Threonine är en av de nio essentiella aminosyrorna för människan, vilket innebär att den inte kan syntetiseras av kroppens celler och därför måste den förvärvas från proteiner av animaliskt eller vegetabiliskt ursprung som levereras med den. daglig diet.

Växter, svampar och bakterier syntetiserar treonin genom liknande vägar som kan skilja sig något från varandra. De flesta av dessa organismer börjar dock från aspartat som en föregångare, inte bara för treonin utan också för metionin och lysin.

Biosyntetisk väg i mikrober

L-treoninbiosyntesvägen i mikroorganismer såsom bakterier består av fem olika enzymkatalyserade steg. Utgångssubstratet är, som diskuterat, aspartat, som fosforyleras av ett ATP-beroende aspartatkinasenzym.

Denna reaktion producerar metabolitten L-aspartylfosfat (L-aspartyl-P) som fungerar som ett substrat för enzymet aspartyl semialdehyddehydrogenas, som katalyserar dess omvandling till aspartyl semialdehyd på ett NADPH-beroende sätt.

Aspartyl semialdehyd kan användas både för biosyntes av L-lysin och för biosyntes av L-treonin; i detta fall används molekylen av ett NADPH-beroende homoserin-dehydrogenas-enzym för produktion av L-homoserin.

L-homoserin fosforyleras till L-homoserinfosfat (L-homoserin-P) av ett ATP-beroende homoserinkinas och nämnda reaktionsprodukt är i sin tur ett substrat för enzymet treoninsyntas, som kan syntetisera L-treonin.

L-metionin kan syntetiseras från den L-homoserin som producerats i föregående steg, därför representerar den en "konkurrenskraftig" väg för syntesen av L-treonin.

L-treonin som syntetiseras på detta sätt kan användas för proteinsyntes eller också kan den användas nedströms för syntes av glycin och L-leucin, två aminosyror som också är relevanta ur proteinsynpunkt.

förordning

Det är viktigt att lyfta fram att tre av de fem enzymer som deltar i biosyntesen av L-treonin i bakterier regleras av reaktionsprodukten genom negativ återkoppling. Dessa är aspartat-kinas, homoserin-dehydrogenas och homoserine-kinas.

Vidare beror regleringen av denna biosyntetiska väg också på de cellulära kraven för de andra biosyntetiska produkterna relaterade till den, eftersom bildningen av L-lysin, L-metionin, L-isoleucin och glycin är beroende av produktionsvägen för L-treonin.

Degradering

Treonin kan brytas ned på två olika vägar för att producera pyruvat eller succinyl-CoA. Det senare är den viktigaste produkten av treoninkatabolism hos människor.

Treoninmetabolism förekommer huvudsakligen i levern, men bukspottkörteln, även om den i mindre utsträckning, deltar också i denna process. Denna väg börjar med transport av aminosyran över plasmamembranet i hepatocyter med hjälp av specifika transportörer.

Produktion av pyruvat från treonin

Omvandlingen av treonin till pyruvat sker tack vare dess omvandling till glycin, som sker i två katalytiska steg som börjar med bildningen av 2-amino-3-ketobutyrat från treonin och genom verkan av enzymet treonindehydrogenas.

Hos människor representerar denna väg endast mellan 10 och 30% av treoninkatabolismen, men dess betydelse är relativt den organism som beaktas eftersom den i andra däggdjur, till exempel, är mycket mer kataboliskt relevant. tala.

Produktion av succinyl-CoA från treonin

Liksom med metionin, valin och isoleucin används även kolatomerna i treonin för framställning av succunyl-CoA. Denna process börjar med omvandlingen av aminosyran till a-ketobutyrat, som därefter används som ett substrat för a-ketosyradehydrogenas-enzymet för att ge propionyl-CoA.

Omvandlingen av treonin till a-ketobutyrat katalyseras av enzymet treonindhydratas, vilket involverar förlusten av en molekyl vatten (H2O) och en annan av en ammoniumjon (NH4 +).

Propionyl-CoA karboxyleras till metylmalonyl-CoA genom en tvåstegsreaktion som kräver införandet av en kolatom i form av bikarbonat (HCO3-). Denna produkt tjänar som ett substrat för ett beroende metylmalonyl-CoA-mutas-koenzym B12, som "epimeriserar" molekylen för att producera succinyl-CoA.

Andra kataboliska produkter

Dessutom kan kolskelettet i treonin användas kataboliskt för framställning av acetyl-CoA, vilket också har viktiga konsekvenser ur energisynpunkt i kroppens celler.

I vissa organismer fungerar treonin också som ett underlag för vissa biosyntetiska vägar, t.ex. isoleucin. I detta fall, genom 5 katalytiska steg, kan a-ketobutyratet härrörande från treoninkatabolismen riktas mot bildningen av isoleucin.

Matar rik på treonin

Även om de flesta proteinrika livsmedel innehåller en viss procentandel av alla aminosyror, har ägg, mjölk, sojabönor och gelatin visat sig vara särskilt rika på aminosyran treonin.

Threonine finns också i kött av djur som kyckling, fläsk, kanin, lamm och olika typer av fjäderfä. I livsmedel med vegetabiliskt ursprung finns det rikligt med kål, lök, vitlök, chard och auberginer.

Det finns också i ris, majs, vetekli, baljväxtskorn och i många frukter som jordgubbar, bananer, druvor, ananas, plommon och andra proteinrika nötter som valnötter eller pistagenötter, bland andra.

Fördelarna med dess intag

Enligt expertkommittén från World Food and Agriculture Health Organization (WHO, FAO) är det dagliga behovet av treonin för en genomsnittlig vuxen människa cirka 7 mg per kilo kroppsvikt, vilket borde vara förvärvas från mat intagen med kosten.

Dessa siffror härrör från experimentella data erhållna från studier utförda med män och kvinnor, där denna mängd treonin är tillräcklig för att uppnå en positiv kvävebalans i kroppens celler.

Emellertid har studier som utförts med barn mellan 6 månader och ett års ålder visat att för dessa minimikrav för L-treonin är mellan 50 och 60 mg per kilo vikt per dag.

Bland de viktigaste fördelarna med intag av kosttillskott eller läkemedel med speciella formuleringar rika på L-treonin är behandlingen av amyotrofisk lateral skleros eller Lou Gehrigs sjukdom.

Den ytterligare tillförseln av treonin gynnar absorptionen av näringsämnen i tarmen och bidrar också till att förbättra leverfunktionerna. Det är också viktigt för transport av fosfatgrupper genom celler.

Briststörningar

Hos små barn finns det födda defekter i treoninmetabolismen som orsakar tillväxtfördröjning och andra relaterade metaboliska störningar.

Brister i denna aminosyra har förknippats med vissa misslyckanden i viktökning för spädbarn, liksom andra patologier relaterade till bristen på kvävehållning och dess förlust i urinen.

Människor på dieter som är låg i treonin kan vara mer benägna att fettlever och vissa tarminfektioner relaterade till denna aminosyra.

referenser

1. Barret, G., & Elmore, D. (2004). Aminosyror och peptider. Cambridge: Cambridge University Press.
2. Borgonha, S., Regan, MM, Oh, SH, Condon, M., & Young, VR (2002). Treoninbehov hos friska vuxna, härledda med en 24-timmars indikator för aminosyrabalans. American Journal of Clinical Nutrition, 75 (4), 698–704.
3. Bradford, H. (1931). Historien om upptäckten av aminosyrorna. II. En översyn av aminosyror beskrivna sedan 1931 som komponenter av infödda proteiner. Framsteg inom proteinkemi, 81–171.
4. Champe, P., & Harvey, R. (2003). Aminosyror Aminosyror. I Lippincott's Illustrated Reviews: Biochemistry (3: e upplagan, s. 1–12). Lippincott.
5. De Lange, CFM, Gillis, AM, & Simpson, GJ (2001). Påverkan av treoninintaget på hela kroppens proteinavsättning och treoninanvändning i växande grisar som matas med renade dieter. Journal of Animal Science, 79, 3087–3095.
6. Edelman, A., Blumenthal, D., & Krebs, E. (1987). Protein serin / treoninkinaser. Annu. Rev. 56, 567–613.
7. Edsall, J. (1960). Aminosyror, proteiner och cancerbiokemi (vol. 241). London: Academic Press, Inc.
8. House, JD, Hall, BN, & Brosnan, JT (2001). Treoninmetabolism i isolerade råttahepatocyter. American Journal of Physiology - Endocrinology and Metabolism, 281, 1300–1307.
9. Hudson, B. (1992). Biokemi av matproteiner. Springer-Science + Business Media, BV
10. Kaplan, M., & Flavin, M. (1965). Threonine Biosynthesis. På banan i svampar och bakterier och mekanismen för isomeriseringsreaktionen. Journal of Biologisk kemi, 240 (10), 3928–3933.
11. Kidd, M., & Kerr, B. (1996). L-Threonine för fjäderfä: en recension. Applied Poultry Science, Inc., 358-367.
12. Pratt, E., Snyderman, S., Cheung, M., Norton, P., & Holt, E. (1954). Threonine kravet på det normala spädbarnet. Journal of Nutrition, 10 (56), 231–251.
13. Rigo, J., & Senterre, J. (1980). Optimalt treoninintag för för tidigt födda barn på oral eller parenteral näring. Journal of Parenteral and Enteral Nutrition, 4 (1), 15–17.
14. Shyh-Chang, N., Locasale, JW, Lyssiotis, CA, Zheng, Y., Teo, RY, Ratanasirintrawoot, S., … Cantley, LC (2013). Påverkan av treoninmetabolism på S-adenosylmetionin och histonmetylering. Science, 339, 222–226.
15. Vickery, HB, & Schmidt, CLA (1931). Historien om upptäckten av aminosyrorna. Chemical Reviews, 9 (2), 169-318.
16. Web MD. (Nd). Hämtad 10 september 2019 från www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1083/threonine
17. Wormser, EH, & Pardee, AB (1958). Reglering av treoninbiosyntes i Escherichia coli. Archives of Biochemistry and Biophysics, 78 (2), 416–432.
18. Xunyan, X., Quinn, P., & Xiaoyuan, X. (2012). Research Gate. Hämtad 10 september 2019, från www.researchgate.net/figure/The-biosyntes- väg- av-L-threonine-The-pathway-consists-of-fi-ve-enzymatic-steps_fig1_232320671