8 FAKTORER SOM PÅVERKAR ENZYMAKTIVITET - BIOLOGI - 2025

De faktorer som påverkar enzymaktivitet är de medel eller betingelser som kan ändra funktionen hos enzymer. Enzymer är en klass proteiner vars uppgift är att påskynda biokemiska reaktioner. Dessa biomolekyler är viktiga för alla livsformer, växter, svampar, bakterier, protister och djur.

Enzymer är viktiga i flera viktiga reaktioner för organismer, såsom att ta bort giftiga föreningar, bryta ner mat och generera energi.

Representation av enzymet Polyneuridine-Aldehyde Esterase.

Således är enzymer som molekylära maskiner som underlättar cellernas uppgifter och vid många tillfällen påverkas eller föredras deras funktion under vissa förhållanden.

Lista över faktorer som påverkar enzymaktivitet

Enzymkoncentration

När enzymkoncentrationen ökar ökar reaktionshastigheten proportionellt. Detta är emellertid bara upp till en viss koncentration, eftersom hastigheten i ett visst ögonblick blir konstant.

Den här egenskapen används för att bestämma aktiviteterna hos serumenzymer (från blodserum) för diagnos av sjukdomar.

Substratkoncentration

Att öka substratkoncentrationen ökar reaktionshastigheten. Detta beror på att fler substratmolekyler kommer att kollidera med enzymmolekylerna, så produkten kommer att bildas snabbare.

När man överskrider en viss koncentration av substrat kommer det emellertid inte att påverka reaktionens hastighet, eftersom enzymerna skulle vara mättade och arbeta med sin maximala hastighet.

pH

Förändringar i koncentrationen av vätejoner (pH) påverkar i hög grad aktiviteten hos enzymer. Eftersom dessa joner är laddade genererar de attraktiva och avvisande krafter mellan väte- och jonbindningarna i enzymer. Denna störning ger förändringar i formen av enzymerna, vilket påverkar deras aktivitet.

Varje enzym har ett optimalt pH vid vilket reaktionshastigheten är maximal. Således beror det optimala pH för ett enzym beroende på var det normalt fungerar.

Tarmenszymer har till exempel ett optimalt pH av cirka 7,5 (något basiskt). Däremot har enzymer i magen ett optimalt pH på cirka 2 (mycket surt).

Salthalt

Koncentrationen av salter påverkar också den joniska potentialen och följaktligen kan de interferera i vissa bindningar av enzymerna, som kan vara en del av det aktiva stället för samma. I dessa fall, som med pH, påverkas enzymaktiviteten.

Temperatur

När temperaturen ökar, ökar enzymaktiviteten och följaktligen reaktionshastigheten. Men mycket höga temperaturer denaturerar enzymer, vilket innebär att överskott av energi bryter bindningarna som upprätthåller deras struktur, vilket gör att de inte fungerar optimalt.

Således minskar reaktionshastigheten snabbt när värmeenergin denaturerar enzymerna. Denna effekt kan observeras grafiskt i en klockformad kurva, där reaktionshastigheten är relaterad till temperaturen.

Temperaturen vid vilken den maximala reaktionshastigheten inträffar kallas den optimala enzymtemperaturen, som observeras vid kurvens högsta punkt.

Detta värde är olika för de olika enzymerna. Emellertid har de flesta enzymer i människokroppen en optimal temperatur på cirka 37,0 ° C.

Kort sagt, när temperaturen ökar, kommer initialt reaktionshastigheten att öka på grund av ökningen av kinetisk energi. Effekten av sammanslagningen kommer dock att bli större och större och reaktionshastigheten börjar minska.

Produktkoncentration

Ackumulering av reaktionsprodukter bromsar vanligtvis enzymet. I vissa enzymer kombineras produkterna med deras aktiva plats för att bilda ett löst komplex och därmed hämma enzymets aktivitet.

I levande system förhindras denna typ av hämning generellt genom snabbt avlägsnande av de bildade produkterna.

Enzymaktivatorer

Vissa av enzymerna kräver närvaro av andra element för att fungera bättre, dessa kan vara oorganiska metallkationer såsom Mg ²⁺ , Mn ²⁺ , Zn ²⁺ , Ca ²⁺ , Co ²⁺ , Cu ²⁺ , Na ⁺ , K ⁺ , etc.

I sällsynta fall krävs anjoner också för enzymatisk aktivitet, till exempel kloridanjonen (CI-) för amylas. Dessa små joner kallas enzymkofaktorer.

Det finns också en annan grupp av element som främjar aktiviteten hos enzymer, kallad koenzym. Koenzym är organiska molekyler som innehåller kol, som vitaminer som finns i livsmedel.

Ett exempel skulle vara vitamin B12, som är koenzym av metioninsyntas, ett enzym som är nödvändigt för metabolismen av proteiner i kroppen.

Enzymhämmare

Enzymhämmare är ämnen som negativt påverkar enzymernas funktion och därmed bromsar eller i vissa fall stoppar katalys.

Det finns tre vanliga typer av enzymhämning: konkurrenskraftig, icke-konkurrenskraftig och substratinhibering:

Konkurrenskraftiga hämmare

En konkurrerande hämmare är en kemisk förening liknande ett substrat som kan reagera med det aktiva stället för enzymet. När det aktiva stället för ett enzym har bundit till en konkurrerande hämmare kan inte substratet binda till enzymet.

Icke-konkurrenskraftiga hämmare

En icke-konkurrenskraftig hämmare är också en kemisk förening som binder till en annan plats på ett enzyms aktiva ställe, kallad allosteriskt ställe. Följaktligen förändrar enzymet form och kan inte längre lätt binda till dess underlag, så enzymet kan inte fungera korrekt.

referenser

1. Alters, S. (2000). Biologi: Förstå livet (3: e upplagan). Jones och Bartlett Learning.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokemi (8: e upplagan). WH Freeman and Company.
3. Russell, P .; Wolfe, S .; Hertz, P .; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Biologi: Den dynamiska vetenskapen (1: a upplagan). Thomson Brooks / Cole.
4. Seager, S .; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Kemi för idag: Allmän, organisk och biokemi (9: e upplagan). Cengage Learning.
5. Stoker, H. (2013). Organisk och biologisk kemi (6: e upplagan). Brooks / Cole Cengage Learning.
6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life on the Molecular Level (5: e upplagan). Wiley.