PROTEINS PRIMÄRA STRUKTUR: EGENSKAPER - BIOLOGI - 2025

Den primära strukturen hos proteiner är i vilken ordning aminosyrorna i polypeptiden eller polypeptiderna som gör dem är arrangerade. Ett protein är en biopolymer som består av a-aminosyramonomerer som är bundna med peptidbindningar. Varje protein har en definierad sekvens av dessa aminosyror.

Proteiner utför en mängd olika biologiska funktioner, inklusive formning och upprätthållande av integriteten av celler genom cytoskeletten, försvara kroppen från främmande medel genom antikroppar och katalysera kemiska reaktioner i kroppen genom enzymer.

Primära, sekundära, tertiära och kvartära strukturer hos proteiner, tredimensionell konformation. Hämtad och redigerad från: Alejandro Porto.

Idag är bestämningen av proteinsammansättningen och i vilken ordning aminosyrorna är arrangerade (sekvensering) snabbare än för år sedan. Denna information deponeras i internationella elektroniska databaser, som kan nås via internet (bland annat GenBank, PIR).

Aminosyror

Aminosyror är molekyler som innehåller en aminogrupp och en karboxylsyragrupp. När det gäller a-aminosyror har de en central kolatom (a kol) till vilken både aminogruppen och karboxylgruppen är bundna, förutom en väteatom och en distinkt R-grupp, som kallas Sidokedja.

På grund av denna konfiguration av a-kolet är aminosyrorna som bildas, kända som a-aminosyror, kirala. Två former produceras som är spegelbilder av varandra och kallas L- och D-enantiomerer.

Alla proteiner i levande varelser består av 20 a-aminosyror med L-konfigurationen. Sidokedjorna på dessa 20 aminosyror är olika och har en stor mångfald av kemiska grupper.

I grunden kan a-aminosyror grupperas (godtyckligt) beroende på typen av sidokedja på följande sätt.

Alifatiska aminosyror

I denna grupp ingår, enligt vissa författare, Glycin (Gli), Alanine (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu) och Isoleucine (Ile). Andra författare inkluderar också metionin (Met) och Proline (Pro).

Aminosyror med hydroxyl- eller svavelinnehållande sidokedjor

Den innehåller Serine (Ser), Cystein (Cys), Threonine (Thr) och även metionin. Enligt vissa författare bör gruppen endast inkludera Ser och Thr.

Cykliska aminosyror

Består endast av Proline, som, som redan nämnts, inkluderas av andra författare bland de alifatiska aminosyrorna.

Aromatiska aminosyror

Fenylalanin (Phe), Tyrosin (Tyr) och Tryptophan (Trp).

Basiska aminosyror

Histidin (His), Lysine (Lys) och Arginine (Arg)

Syra aminosyror och deras amider

Den innehåller asparaginsyror (Asp) och glutaminsyra (Glu) och även amiderna Aspargine (Asn) och Glutamine (Gln). Vissa författare delar den sista gruppen i två; å ena sidan sura aminosyror (de första två) och å andra sidan de som innehåller karboxylamid (de återstående två).

Peptidbindningar

Aminosyror kan kopplas till varandra genom peptidbindningar. Dessa bindningar, även kallade amidbindningar, upprättas mellan a-aminogruppen i en aminosyra och a-karboxylgruppen i en annan. Denna förening bildas med förlust av en vattenmolekyl.

Sambandet mellan två aminosyror resulterar i bildandet av en dipeptid, och om nya aminosyror tillsätts kan tripeptider, tetrapeptider och så vidare bildas i följd.

Polypeptider som består av ett litet antal aminosyror kallas vanligtvis oligopeptider, och om antalet aminosyror är stort kallas de polypeptider.

Varje aminosyra som sätts till polypeptidkedjan frisätter en molekyl vatten. Den del av aminosyran som har tappat H + eller OH- under bindning kallas aminosyraresten.

De flesta av dessa oligopeptid- och polypeptidkedjor har i ena änden en aminoterminal grupp (N-terminal) och i den andra en terminal karboxyl (C-terminal). Dessutom kan de innehålla många joniserbara grupper mellan sidokedjorna av aminosyraresterna som utgör dem. På grund av detta betraktas de som polyampolit.

Bildande av en peptidbindning mellan två aminosyror. Hämtad och redigerad från: Alejandro Porto.

Aminosyrasekvens

Varje protein har en viss sekvens av sina aminosyrarester. Denna ordning är vad som kallas proteinets primära struktur.

Varje enskilt protein i varje organism är artsspecifikt. Det vill säga myoglobinet hos en människa är identiskt med det för en annan människa, men det har små skillnader med myoglobinerna hos andra däggdjur.

Mängden och typerna av aminosyror som ett protein innehåller är lika viktigt som placeringen av dessa aminosyror i polypeptidkedjan. För att förstå proteiner måste biokemiker först isolera och rena varje specifikt protein, sedan göra en aminosyrainnehållsanalys och slutligen bestämma dess sekvens.

För att isolera och rena proteiner finns det olika metoder, bland vilka är: centrifugering, kromatografi, gelfiltrering, dialys och ultrafiltrering, samt användning av löslighetsegenskaperna för proteinet som studeras.

Bestämningen av aminosyror som finns i proteiner utförs enligt tre steg. Den första är att bryta peptidbindningar genom hydrolys. Därefter separeras de olika typerna av aminosyror i blandningen; och slutligen kvantifieras var och en av de erhållna aminosyrorna.

För att bestämma den primära strukturen för proteinet kan olika metoder användas; men för närvarande är den mest använda Edman-metoden, som i princip består av att märka och separera den N-terminala aminosyran från resten av kedjan upprepade gånger, och identifiera varje aminosyra som frisätts individuellt.

Proteinkodning

Den primära strukturen för proteiner kodas i generna hos organismer. Genetisk information finns i DNA, men för dess översättning till proteiner måste den först transkriberas till mRNA-molekyler. Varje nukleotid-triplett (kodon) koder för en aminosyra.

Eftersom det finns 64 möjliga kodoner och endast 20 aminosyror används vid konstruktion av proteiner kan varje aminosyra kodas av mer än ett kodon. Praktiskt taget alla levande saker använder samma kodoner för att koda för samma aminosyror. Därför anses den genetiska koden vara ett nästan universellt språk.

I den här koden finns kodoner som används för att starta och även stoppa översättningen av polypeptiden. Stopkodonerna kodar inte för några aminosyror utan stoppar translation vid kedjans C-ände och representeras av tripletterna UAA, UAG och UGA.

Å andra sidan fungerar AUG-kodonet normalt som en startsignal och koder också för metionin.

Efter översättning kan proteiner genomgå en viss bearbetning eller modifiering, såsom förkortning genom fragmentering, för att uppnå sin slutliga konfiguration.

referenser

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern. 2002. Biokemi. 3: ^e upplagan. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell. 1996. Harper's Biochemestry. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (nd). Biochemestry. 5: ^e upplagan. WH Freeman and Company.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Färgatlas av biokemi. 2: ^a upplagan. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokemi. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, New York.