SEKUNDÄRSTRUKTUR AV PROTEINER: EGENSKAPER - BIOLOGI - 2025

Den sekundära strukturen hos proteiner är namnet genom vilket den lokalt vikta konformationen av vissa delar av polypeptidkedjan definieras. Denna struktur består av flera mönster som upprepas regelbundet.

Det finns många sätt på vilket proteinkedjor viks. Emellertid är endast ett fåtal av dessa former mycket stabila. I naturen är de vanligaste formerna som proteiner är a-spiralen och β-arket. Dessa strukturer kan beskrivas med bindningsvinklarna ps (psi) och φ (phi) för aminosyraresterna.

Diagram och modell av bollar och stavar av alfa-helix av proteiner (sekundär struktur). Hämtad och redigerad från: Alejandro Porto.

Interaktioner som upprättas mellan sidokedjorna av aminosyrarester kan hjälpa till att stabilisera eller, omvänt, destabilisera den sekundära strukturen hos proteiner. Den sekundära strukturen kan observeras i sammansättningen av många fibrösa proteiner.

Historia

På 30-talet av förra århundradet fann William Atsbury, som arbetade med röntgenstrålar, att hårets protein, såväl som hos grisskalv, hade segment i sin struktur som regelbundet upprepades.

Baserat på dessa resultat, och med kunskap om vikten som vätebindningar representerar i orienteringen av de polära grupperna av peptidbindningar, bestämde följaktligen William Pauling och kollaboratorier hypotetiskt de möjliga regelbundna konformationer som proteiner kunde ha.

Pauling och hans kollaboratörer etablerade under tiotalet av 50-talet flera postulater som måste uppfyllas i polypeptidkedjornas bindningar, bland dem, och i första hand, att två atomer inte kan närma sig varandra på ett avstånd mindre än deras respektive radio av Van der Waals.

De indikerade också att icke-kovalenta bindningar behövs för att stabilisera vikningen av kedjorna.

Baserat på dessa postulater och tidigare kunskaper och med hjälp av molekylära modeller kunde de beskriva några regelbundna konformationer av proteiner, inklusive de som senare visade sig vara de vanligaste i naturen, till exempel α-spiralen och β-arket. .

Α helix

Det är den enklaste sekundära strukturen, där polypeptidkedjan är arrangerad i valsad och komprimerad form runt en imaginär axel. Dessutom sticker sidokedjorna för varje aminosyra ut från denna spiralformade ryggrad.

Aminosyrorna är i detta fall anordnade så att de har bindningsvinklar ψ--45 ° till -50 ° och,--60 °. Dessa vinklar avser bindningen mellan a-kolet och syre i karbonylen och bindningen mellan kväve respektive a-kolet i varje aminosyra.

Dessutom har forskare fastställt att för varje varv av α helix 3,6 aminosyrarester är närvarande och att denna tur alltid är dextrorotatory i proteiner. Förutom att den är den enklaste strukturen är a-spiralen den dominerande formen i a-keratiner, och cirka 25% av aminosyrorna i kulaproteiner använder denna struktur.

A-spiralen är stabiliserad på grund av dess många vätebindningar. I varje varv av spiralen upprättas således tre eller fyra länkar av denna typ.

I vätebindningar interagerar kvävet i en peptidbindning och syreatomen i karbonylgruppen i den efterföljande fjärde aminosyran, i riktning mot den aminoterminala sidan av den kedjan.

Forskare har visat att en a-spiral kan bildas av polypeptidkedjor som består av L- eller D-aminosyror, förutsatt att alla aminosyror har samma stereoisomera konfiguration. Dessutom kan naturliga L-aminosyror bilda α-spiraler som roterar både till höger och till vänster.

Emellertid kan inte alla polypeptider bilda stabila a-spiraler, eftersom deras primära struktur påverkar dess stabilitet. R-kedjorna för vissa aminosyror kan destabilisera strukturen och förhindra konformationen av a-helikterna.

Β ark

I p-arket, eller p-vikta arket, har var och en av aminosyraresterna en 180 ° rotation med avseende på föregående aminosyrarest. På detta sätt är resultatet att skelettet i polypeptidkedjan förblir utsträckt och i en sicksack eller dragspelform.

Dragspelvikta polypeptidkedjor kan placeras intill varandra och alstra linjära vätebindningar mellan båda kedjorna.

Två angränsande polypeptidkedjor kan arrangeras parallellt, det vill säga båda kan vara orienterade i aminokarboxylriktningen och bilda det parallella p-arket; eller de kan vara belägna i motsatta riktningar, varvid det antiparallella p-arket bildas.

Sidokedjor av intilliggande aminosyrarester sticker ut från kedjekedjan i motsatta riktningar, vilket resulterar i ett växlande mönster. Vissa proteinstrukturer begränsar aminosyratyperna i p-strukturerna.

I tätt packade proteiner är till exempel korta R-kedjiga aminosyror, såsom glycin och alanin, oftare vid deras kontaktytor.

P-arket för de sekundära strukturerna hos proteiner. Hämtad och redigerad från: Preston Manor School + JFL.

Andra konformationer av sekundärstrukturen

Propeller 3

Denna struktur kännetecknas av att presentera 3 aminosyrarester per varv, istället för de 3,6 som presenteras av a-spiralen och en vätebindningsslinga som består av 10 element. Denna struktur har observerats i vissa proteiner, men den är inte särskilt vanlig i naturen.

Π helix

Denna struktur har å andra sidan 4,4 aminosyrarester per spiralvarv och en 16-ledad slinga av vätebindningar. Även om denna konfiguration är steriskt möjlig har den aldrig observerats i naturen.

Den möjliga orsaken till detta kan vara dess ihåliga centrum, för stor för att låta Van der Waals-krafterna agera, vilket skulle bidra till att stabilisera strukturen, och ändå är den för liten för att tillåta passage av vattenmolekyler.

Super sekundär struktur

Supersekundära strukturer är kombinationer av sekundära strukturer av a-helices och p-vikta ark. Dessa strukturer kan förekomma i många kulaproteiner. Det finns olika möjliga kombinationer, var och en har sina egna egenskaper.

Några exempel på supersekundära strukturer är: ααβ-enheten, i vilken två parallella ß-ark är förenade med ett α-helix-segment; a-enheten, kännetecknad av två på varandra följande a-helices men åtskilda av ett icke-spiralformigt segment, associerat med kompatibilitet av deras sidokedjor.

Flera ß-ark kan vikas på sig själva vilket ger en ß-tunnkonfiguration, medan ett antiparallellt ß-ark viks på sig själv utgör en supersekundär struktur som kallas en grekisk nyckel.

referenser

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3: e upplagan. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Harper's Biochemestry. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biochemestry. 5: e upplagan. WH Freeman and Company.
4. J.Koolman & K.-H. Roehm (2005). Färgatlas av biokemi. 2: a upplagan. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokemi. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee & JR McKee (2003). Biokemi: Livets molekylära bas. 3 ^{: e} upplagan. McGraw-HiII Companies, Inc.