ISOLEUCIN: EGENSKAPER, FUNKTIONER, BIOSYNTES, MAT - BIOLOGI - 2025

Den isoleucin (lie, I) är en av de 22 naturligt förekommande aminosyrorna som en del av proteiner. Eftersom den mänskliga kroppen, liksom den hos vissa andra däggdjur, inte kan syntetisera den, är isoleucin bland de nio essentiella aminosyrorna som måste erhållas från kosten.

Denna aminosyra isolerades för första gången 1903 av forskaren F. Ehrlich från kvävehaltiga beståndsdelar av rödbetor eller rödbetor melass. Senare separerade samma författare isoleucin från nedbrytningsprodukterna av fibrin och andra proteiner.

Kemisk struktur för aminosyran Isoleucine (Källa: Clavecin via Wikimedia Commons)

Det är en icke-polär aminosyra som finns i en stor del av de cellulära proteinerna från levande organismer, dessutom är den en del av gruppen av grenade aminosyror BCAA (från den engelska B-ranched C hain A mino A-ciderna), tillsammans med leucin och valin.

Det har funktioner i upprättandet av den tertiära strukturen för många proteiner och dessutom deltar det i bildandet av olika metaboliska prekursorer relaterade till cellulär energimetabolism.

egenskaper

Isoleucin klassificeras i gruppen av icke-polära aminosyror med R-grupper eller kedjor av en alifatisk natur, det vill säga med hydrofoba kolvätekedjor.

På grund av detta kännetecken tenderar aminosyrorna i denna grupp, såsom alanin, valin och leucin, att förbli nära varandra, vilket bidrar till stabiliseringen av de proteiner som de är en del av genom hydrofoba interaktioner.

Denna icke-polära aminosyra väger ungefär 131 g / mol och finns i proteiner i en andel nära 6%, ofta "begravd" i mitten av dem (tack vare dess hydrofoba egenskaper).

Strukturera

Isoleucin är en a-aminosyra som, liksom de andra aminosyrorna, har en central kolatom som kallas α kol (som är chiral), till vilken fyra olika grupper är bundna: en väteatom, en aminogrupp (-NH2), en karboxylgrupp (-COOH) och en sidokedja eller R-grupp.

R-gruppen av isoleucin består av ett enda grenat kolväte med 4 kolatomer (-CH3-CH2-CH (CH3)) i vars kedja det också finns en chiral kolatom.

På grund av denna egenskap har isoleucin fyra möjliga former: två av dem är de optiska isomererna kända som L-isoleucin och D-isoleucin och de andra två är diastereoisomerer av L-isoleucin. Den dominerande formen i proteiner är L-isoleucin.

Molekylformeln för isoleucin är C6H13NO2 och dess kemiska namn är a-amino-p-metyl-p-etylpropionsyra eller 2-amino-3-metyl-pentatonsyra.

Funktioner

Isoleucin har flera fysiologiska funktioner hos djur inklusive

- Sårläkning

- Avgiftning av kväveavfall

- Stimulering av immunfunktioner och

- Främjande av utsöndring av olika hormoner.

Det betraktas som en glukogen aminosyra, eftersom den fungerar som en föregångarmolekyl för syntesen av mellanprodukter i citronsyrecykeln (Krebs-cykeln) som senare bidrar till bildandet av glukos i levern.

Av denna anledning tros isoleucin delta i regleringen av plasmaglukosnivåer, vilket har viktiga konsekvenser ur kroppens energisynpunkt.

Isoleucin bidrar till syntesvägarna av glutamin och alanin och arbetar för att balansera mellan grenade aminosyror.

I den kliniska miljön påpekar vissa författare att en ökning i koncentrationerna av isoleucin, leucin, tyrosin och valin kan vara karakteristiska markörer för celler som påverkas av tumörer, följt av en ökning av nivåerna av glutamin.

Andra funktioner

Olika vetenskapliga undersökningar har visat att isoleucin är nödvändigt för syntesen av hemoglobin, det protein som ansvarar för att transportera syre i många djur i blodet.

Dessutom aktiverar denna aminosyra inträde av näringsämnen i cellerna; Vissa studier avslöjar att det under långvarig fasta kan ersätta glukos som energikälla och dessutom är det en ketogen aminosyra.

Ketogena aminosyror är de vars kolskelett kan förvaras som fettsyror eller kolhydrater, varför de fungerar i energireserven.

Isoleucin och de andra grenade aminosyrorna (förutom tillväxtfaktorer och miljöförhållanden) arbetar med aktiveringen av Rapamycin-målsignalvägen, mTOR (m echanistic T arget of R apamycin).

Denna väg är en viktig signalväg i eukaryoter som kan kontrollera celltillväxt och metabolism, såväl som proteinsyntes och autofagihändelser. Dessutom kontrollerar det utvecklingen av åldrande och vissa patologier som cancer eller diabetes.

Biosyntes

Människor och andra djur kan inte syntetisera isoleucin, men detta är en del av cellproteiner tack vare dess förvärv från maten vi konsumerar dagligen.

Växter, svampar och de flesta mikroorganismer kan syntetisera denna aminosyra från något komplexa vägar som i allmänhet är sammankopplade med de från andra aminosyror som också anses nödvändiga för människan.

Det finns till exempel vägar för produktion av isoleucin, lysin, metionin och treonin från aspartat.

I bakterier framställs specifikt isoleucin från aminosyran treonin, via pyruvat, genom en väg som involverar kondensation av 2 av pyruvatkolhydrat med en a-ketobutyratmolekyl härrörande från treonin.

Reaktionen börjar med verkan av enzymet treonindhydratas, som katalyserar dehydratiseringen av treonin för att producera a-ketobutyrat och ammonium (NH3). Därefter bidrar samma enzymer som deltar i biosyntesen av valin till stegen i

- Transaminering

- Oxidativ dekarboxylering av motsvarande ketosyror och

- Dehydrogenering.

I denna typ av mikroorganismer är syntesen av aminosyror såsom lysin, metionin, treonin och isoleucin starkt koordinerad och reglerad, särskilt genom negativ återkoppling, där produkterna från reaktionerna hämmar aktiviteten hos de involverade enzymerna.

Trots att isoleucin, som leucin och valin, är väsentliga aminosyror för människan, kan aminotransferasenzymerna som finns i kroppsvävnader reversibelt omvandla dem till deras motsvarande a-ketosyror, som så småningom kan ersätta dem i dieten.

Degradering

Liksom många av aminosyrorna som är kända i naturen, kan isoleucin brytas ned för att bilda mellanhänder av olika metaboliska vägar, bland vilka Krebs-cykeln sticker ut (vilket ger den största mängden koenzym som arbetar för produktion av energi eller för biosyntes av andra föreningar).

Isoleucin, tryptofan, lysin, fenylalanin, tyrosin, treonin och leucin kan alla användas för att producera acetyl-CoA, en viktig metabolisk mellanprodukt för flera cellulära reaktioner.

Till skillnad från andra aminosyror bryts grenade aminosyror (leucin, isoleucin och valin) inte ned i levern utan oxideras som bränslen i muskel, hjärna, njurar och fettvävnad.

Dessa organ och vävnader kan använda dessa aminosyror tack vare närvaron av ett aminotransferasenzym som kan verka på alla tre och producera deras motsvarande a-keto-aminosyror.

När dessa oxiderade aminosyraderivat har framställts, katalyserar a-ketosyradehydrogenas-enzymkomplexet deras oxidativa dekarboxylering, där det frisätter en koldioxidmolekyl (CO2) och producerar ett acyl-CoA-derivat av aminosyrorna i fråga.

Patologier relaterade till isoleucin metabolism

Defekter i metabolismen av isoleucin och andra aminosyror kan orsaka en mängd konstiga och komplexa patologier, till exempel sjukdomen "Maple Syrup Urine" (urin med lukten av lönnsirap) eller grenad ketoaciduri.

Som namnet antyder, kännetecknas denna sjukdom av den särskiljande aromen i urinen hos patienter som lider av den, såväl som kräkningar, anfall, mental retardering och för tidig död.

Det har speciellt att göra med fel i enzymkomplexet a-ketosyradehydrogenas, med vilket grenade aminosyror som isoleucin och dess oxiderade derivat utsöndras i urinen.

Sammantaget är patologier relaterade till katabolismen av grenade aminosyror såsom isoleucin kända som organiska syror, även om de som är direkt relaterade till denna aminosyra är ganska sällsynta.

Livsmedel rika på isoleucin

Denna aminosyra finns rikligt i musklerna hos djur, varför kött av animaliskt ursprung som nötkött, fläsk, fisk och andra liknande sådana som lamm, kyckling, kalkon, wild, bland andra , är rika på det.

Det finns också i mejeriprodukter och deras derivat såsom ost. Det är i ägg och även i olika typer av frön och nötter, som en viktig del av proteinerna som utgör dem.

Det finns gott om sojabönor och ärter, såväl som i jästextrakt som används för olika livsmedelsändamål.

Plasmanivåerna av isoleucin för en vuxen människa är mellan 30 och 108 μmol / l, för barn och ungdomar mellan 2 och 18 år är den mellan 22 och 107 μmol / l och för spädbarn mellan 0 och 2 år är de ungefär mellan 26 och 86 μmol / l.

Dessa uppgifter tyder på att konsumtionen av livsmedel som är rika på denna och andra relaterade aminosyror är nödvändiga för att upprätthålla många av de fysiologiska funktionerna hos organismen, eftersom människor inte kan syntetisera den de novo.

Fördelarna med dess intag

Isoleucin-näringstillskott innehåller vanligtvis andra väsentliga grenade aminosyror som valin eller leucin eller andra.

Bland de vanligaste exemplen på isoleucinförbrukning är kosttillskott som används av idrottare för att öka andelen muskelmassa eller proteinsyntes. Men de vetenskapliga grunderna som dessa metoder stöds diskuteras ständigt och deras resultat är inte helt garanterade.

Isoleucin används emellertid för att motverka de metaboliska effekterna av vitaminbrist (pellagra) som är karakteristiska för patienter som har dieter som är rika på sorghum och majs, som är livsmedel med mycket leucin, vilket kan påverka metabolismen av tryptofan och av nikotinsyra hos människor.

Effekterna av pellagra i experimentella råttor involverar till exempel tillväxtförseningar som övervinns med tillskott av isoleucin.

- I djurproduktionsindustrin

Inom djurproduktionen har aminosyror såsom lysin, treonin, metionin och isoleucin använts i pilotförsök för utfodring av svin som växer under kontrollerade förhållanden.

Isoleucin verkar särskilt ha effekter på kväveassimilering, även om det inte bidrar till viktökningen hos dessa husdjur.

- I vissa kliniska tillstånd

Vissa publikationer tyder på att isoleucin kan sänka glukosnivån i plasma, så det rekommenderas att det tas till patienter som lider av sjukdomar som diabetes eller låga insulinproduktionshastigheter.

Virala infektioner

Isoleucintillskott har visat sig vara användbart hos patienter infekterade med rotavirus som orsakar sjukdomar såsom gastroenterit och diarré hos små barn och andra unga djur.

Nyligen genomförda studier drar slutsatsen att konsumtionen av denna aminosyra av försöksdjur med ovan nämnda egenskaper (infekterad med rotavirus) hjälper till att växa och prestera det medfödda immunsystemet tack vare aktiveringen av PRR-signalvägar eller receptorer med erkännande av mönster.

Briststörningar

Isoleucinbrist kan leda till problem med syn, hud (såsom dermatit) och tarmar (tydligt som diarré och andra gastrointestinala manifestationer).

Eftersom det är en essentiell aminosyra för bildning och syntes av hemoglobin, liksom för regenerering av erytrocyter (blodceller), kan allvarliga isoleucinbrister få allvarliga fysiologiska konsekvenser, särskilt relaterade till anemi och andra hematologiska sjukdomar. .

Detta har demonstrerats experimentellt i "normala" gnagare som har fått dieter som är dåliga i detta isoleucin, vilket slutar med utvecklingen av betydande anemiska tillstånd.

Emellertid deltar isoleucin i bildandet av hemoglobin endast hos spädbarn, eftersom proteinet från den vuxna människan inte har betydande mängder av sådan aminosyra; detta innebär att isoleucinbrist är mest tydlig under de tidiga utvecklingsstadierna.

referenser

1. Aders Plimmer, R. (1908). Proteins kemiska konstitution. Del I. London, Storbritannien: Longmans, Green och CO.
2. Aders Plimmer, R. (1908). Proteins kemiska konstitution. Del II. London, Storbritannien: Longmans, Green och CO.
3. Barret, G., & Elmore, D. (2004). Aminosyror och peptider. Cambridge: Cambridge University Press.
4. Blau, N., Duran, M., Blaskovics, M., & Gibson, K. (1996). Läkarguide för laboratoriediagnos av metabola sjukdomar (2: a upplagan).
5. Bradford, H. (1931). Historien om upptäckten av aminosyrorna. II. En översyn av aminosyror beskrivna sedan 1931 som komponenter av infödda proteiner. Framsteg inom proteinkemi, 81–171.
6. Campos-Ferraz, PL, Bozza, T., Nicastro, H., & Lancha, AH (2013). Särskilda effekter av leucin eller en blandning av grenade aminosyror (leucin, isoleucin och valin) på komplettering mot trötthet och nedbrytning av muskel- och leverglykogen hos tränade råttor. Nutrition, 29 (11–12), 1388–1394.
7. Champe, P., & Harvey, R. (2003). Aminosyror Aminosyror. I Lippincott's Illustrated Reviews: Biochemistry (3: e upplagan, s. 1–12). Lippincott.
8. Chandran, K., & Damodaran, M. (1951). Aminosyror och proteiner i hemoglobinformation 2. Isoleucin. Biochemical Journal, 49, 393-398.
9. Chung, AS, & Beames, RM (1974). Lysin, treonin, metionin och isoleucin tillskott av fredsflodkorn för odling av svin. Hund. J. Anim. Sci., 436, 429-436.
10. Dejong, C., Meijerink, W., van Berlo, C., Deutz, N., & Soeters, P. (1996). Minskade plasmakoncentrationer av isoleucin efter övre gastrointestinal blödning hos människor. Gut, 39, 13-17.
11. Edsall, J. (1960). Aminosyror, proteiner och cancerbiokemi (vol. 241). London: Academic Press, Inc.
12. Encyclopaedia Britannica. (2012). Hämtad 30 augusti 2019 från https://www.britannica.com/science/isoleucine
13. Gelfand, R., Hendler, R., & Sherwin, R. (1979). Dietkolhydrat och metabolism av insatt protein. The Lancet, 65–68.
14. Hudson, B. (1992). Biokemi av matproteiner. Springer-Science + Business Media, BV
15. Knerr, I., Vockley, J., & Gibson, KM (2014). Störningar i Leucine, Isoleucine och Valine Metabolism. I N. Blau (red.), Läkarhandbok för diagnos, behandling och uppföljning av ärvda metabola sjukdomar (s. 103–141).
16. Korman, SH (2006). Födda fel med isoleucin nedbrytning: En översyn. Molecular Genetics and Metabolism, 89 (4), 289–299.
17. Krishnaswamy, K., & Gopalan, C. (1971). Effekt av isoleucin på hud och elektroencefalogram i Pellagra. The Lancet, 1167–1169.
18. Martin, RE, & Kirk, K. (2007). Transport av det essentiella näringsämnet isoleucin i mänskliga erytrocyter infekterade med malariaparasiten Plasmodium falciparum. Blood, 109 (5), 2217–2224.
19. National Center for Biotechnology Information. PubChem-databas. l-Isoleucine, CID = 6306, https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/l-Isoleucine (åtkomst 31 aug 2019)
20. Nuttall, FQ, Schweim, K., & Gannon, MC (2008). Effekt av oralt administrerat isoleucin med och utan glukos på insulin-, glukagon- och glukoskoncentrationer hos icke-diabetiska personer. European E-Journal of Clinical Nutrition and Metabolism, 3 (4), 152–158.
21. van Berlo, CLH, van de Bogaard, AEJM, van der Heijden, MAH, van Eijk, HMH, Janssen, MA, Bost, MCF, & Soeters, PB (1989). Är ökad frigörelse av ammoniak efter blödning i matsmältningskanalen en följd av fullständig frånvaro av isoleucin i hemoglobin? En studie på grisar. Hepatologi, 10 (3), 315–323.
22. Vickery, HB, & Schmidt, CLA (1931). Historien om upptäckten av aminosyrorna. Chemical Reviews, 9 (2), 169-318.
23. Wolfe, RR (2017). Grenade aminosyror och muskelsproteinsyntes hos människor: myt eller verklighet? Journal of the International Society of Sports Nutrition, 14 (1), 1–7.
24. Wu, G. (2009). Aminosyror: Metabolism, funktioner och näring. Aminosyror, 37 (1), 1–17.