TUBULIN: ALFA OCH BETA, FUNKTIONER - BIOLOGI - 2025

Den tubulin är ett dimert protein som består av två globulära polypeptider: alfa- och beta-tubulin. De är anordnade i rörform för att ge upphov till mikrotubuli, som tillsammans med aktinmikrofilamenter och mellanliggande filament utgör cytoskeletten.

Mikrotubuli finns i olika väsentliga biologiska strukturer, såsom flaggor av spermier, förlängningarna av cilierade organismer, cilia i luftrören och fallopian tubes, bland andra.

Dessutom fungerar strukturerna som tubulin bildar som transportvägar - analogt med tågspår - för material och organeller inuti cellen. Förflyttning av ämnen och strukturer är möjlig tack vare motorproteiner associerade med mikrotubuli, kallad kinesin och dynein.

Generella egenskaper

Tubulin subenheter är 55 000 dalton heterodimerer och är byggstenarna i mikrotubuli. Tubulin finns i alla eukaryota organismer och har varit mycket bevarad under utvecklingen.

Dimeren består av två polypeptider som kallas alfa och beta-tubulin. Dessa polymeriserar för att bilda mikrotubuli, som består av tretton protofilamenter anordnade parallellt i form av ett ihåligt rör.

En av de mest relevanta egenskaperna hos mikrotubuli är strukturens polaritet. Med andra ord är de två ändarna på mikrotubulan inte desamma: den ena änden kallas ett snabbväxande eller "mer" slut, och den andra är ett långsamt växande eller "mindre" slut.

Polaritet är viktigt eftersom det bestämmer rörelseriktningen längs mikrotubulan. Tubulindimer kan polymerisera och depolarisera i snabbmonteringscykler. Detta fenomen förekommer också i aktinfilament.

Det finns en tredje typ av underenhet: det är gamma tubulin. Detta är inte en del av mikrotubulerna och ligger i centrosomerna; emellertid deltar den i kärnbildning och bildning av mikrotubuli.

Alpha- och beta-tubulin

Alfa- och beta-subenheterna associerar starkt för att bilda en komplex heterodimer. I själva verket är komplexet mellan komplexet så intensivt att det inte separeras under normala förhållanden.

Dessa proteiner består av 550 aminosyror, mestadels sura. Även om alfa- och beta-tubuliner är ganska lika kodas de av olika gener.

Aminosyrarester med en acetylgrupp finns i alfa tubulin, vilket ger det olika egenskaper hos cellflagella.

Varje underenhet av tubulin är associerad med två molekyler: i alfa-tubulin binder GTP irreversibelt och hydrolys av föreningen inträffar inte, medan det andra bindningsstället i beta-tubulin binder GTP reversibelt och hydrolyserar det .

GTP-hydrolys resulterar i ett fenomen som kallas "dynamisk instabilitet" där mikrotubuli genomgår tillväxt- och minskningscykler, beroende på hastigheten för tubulintillsats och hastigheten för GTP-hydrolys.

Detta fenomen resulterar i en hög omsättningshastighet för mikrotubuli, där halveringstiden för strukturen endast är några minuter.

Funktioner

cytoskelettet

Alfa- och beta-subenheterna för tubulinpolymerisera för att bilda mikrotubuli, som är en del av cytoskeletten.

Förutom mikrotubuli består cytoskeletten av två ytterligare strukturella element: aktinmikrofilamenter med ungefär 7 nm och mellanliggande filament med 10 till 15 nm i diameter.

Cytoskeletten är ramens cell, den stöder och upprätthåller cellformen. Emellertid är membranet och de subcellulära facken inte statiska och är i ständiga rörelser för att kunna utföra fenomenen endocytos, fagocytos och utsöndring av material.

Strukturen i cytoskeletten gör det möjligt för cellen att rymma sig själv för att utföra alla de ovannämnda funktionerna.

Det är det ideala mediet för cellorganeller, plasmamembranet och andra cellkomponenter att utföra sina normala funktioner, förutom att delta i celldelningen.

De bidrar också till fenomen som rörelseförlopp, såsom amoebomomotion, och specialiserade strukturer för rörelse såsom cilia och flagella. Slutligen är det ansvaret för muskelns rörelse.

mitos

Tack vare dynamisk instabilitet kan mikrotubulor omorganiseras fullständigt under celldelningsprocesser. Mikrotubularsuppsättningen under intervallet kan demonteras och tubulinsubenheterna är fria.

Tubulin kan återmontera sig själv och ge upphov till den mitotiska spindeln, som är involverad i separationen av kromosomer.

Det finns vissa läkemedel, såsom kolchicin, taxol och vinblastin som stör processerna för celldelning. Det verkar direkt på tubulinmolekylerna och påverkar fenomenet mikrotubulär montering och dissociation.

centrosom

I djurceller sträcker sig mikrotubuli till centrosomen, en struktur nära kärnan som består av ett par centriolar (vardera orienterade vinkelrätt) och omgiven av en amorf substans, kallad pericentriolarmatris.

Centrioler är cylindriska kroppar som består av nio mikrotubulära tripletter, i en organisation som liknar cellcilia och flagella.

I processen med celldelning sträcker sig mikrotubulerna från centrosomerna och bildar således den mitotiska spindeln, ansvarig för korrekt distribution av kromosomerna till de nya dottercellerna.

Det verkar som att centriolerna inte är väsentliga för montering av mikrotubuli i celler, eftersom de inte finns i växtceller eller i vissa eukaryota celler, som i ägglossarna hos vissa gnagare.

I pericentriolarmatrisen sker initieringen för sammansättningen av mikrotubuli, där kärnbildning inträffar med hjälp av gammatubulin.

Evolutionsperspektiv

De tre typerna av tubulin (alfa, beta och gamma) kodas av olika gener och är homologa med en gen som finns i prokaryoter som kodar för ett 40 000-daltonprotein, kallad FtsZ. Bakterieproteinet är funktionellt och strukturellt likt tubulin.

Det är troligt att proteinet hade en förfäderfunktion i bakterier och modifierades under evolutionära processer och avslutade i ett protein med de funktioner som det utför i eukaryoter.

referenser

1. Cardinali, DP (2007). Tillämpad neurovetenskap: dess grunder. Panamerican Medical Ed.
2. Cooper, GM (2000). The Cell: A Molecular Approach. 2: a upplagan. Sunderland (MA): Sinauer Associates.
3. Curtis, H., & Schnek, A. (2006). Inbjudan till biologi. Panamerican Medical Ed.
4. Frixione, E., & Meza, I. (2017). Levande maskiner: Hur rör sig cellerna? . Fund of Economic Culture.
5. Lodish H, Berk A, Zipursky SL, et al. (2000). Molekylär cellbiologi. 4: e upplagan. New York: WH Freeman.