IMMUNOGLOBULINER: STRUKTUR, TYPER OCH FUNKTIONER - ANATOMI OCH FYSIOLOGI

De immunoglobuliner är molekyler producerade B-celler och plasmaceller som biträder försvaret av organismen. De består av en glykoproteinbiomolekyl som tillhör immunsystemet. De är ett av de vanligaste proteinerna i blodserum efter albumin.

Antikropp är ett annat namn för immunoglobuliner, och de betraktas som globuliner på grund av deras beteende i elektrofores i blodserum som innehåller dem. Immunoglobulinmolekylen kan vara enkel eller komplex, beroende på om den presenteras som en monomer eller är polymeriserad.

Den gemensamma strukturen för immunoglobuliner liknar bokstaven "Y". Det finns fem typer av immunoglobuliner som presenterar morfologiska, funktionella och platsskillnader i kroppen. De strukturella skillnaderna mellan antikroppar är inte i form utan i sammansättning; varje typ har ett specifikt mål.

Immunsvaret som främjas av immunoglobuliner är mycket specifikt och en mycket komplex mekanism. Stimulan för dess utsöndring av celler aktiveras i närvaro av främmande medel i kroppen, till exempel bakterier. Immunglobulins roll är att binda till det främmande elementet och eliminera det.

Immunoglobuliner eller antikroppar kan vara närvarande både i blodet och på membranytan på organ. Dessa biomolekyler representerar viktiga element i människans kroppens försvarssystem.

Strukturera

Strukturen för antikroppar innehåller aminosyror och kolhydrater, oligosackariderna. Den dominerande närvaron av aminosyror, deras mängd och fördelning är det som bestämmer strukturen hos immunoglobulinet.

Liksom alla proteiner har immunoglobuliner primära, sekundära, tertiära och kvartära strukturer, vilket bestämmer deras typiska utseende.

Beträffande antalet aminosyror de presenterar, har immunoglobuliner två typer av kedjor: tung kedja och lätt kedja. Enligt aminosyrasekvensen i dess struktur har vardera kedjorna en variabel region och ett konstant område.

Tunga kedjor

De tunga kedjorna av immunglobuliner motsvarar polypeptidenheter bestående av sekvenser av 440 aminosyror.

Varje immunoglobulin har 2 tunga kedjor, och var och en av dessa har i sin tur en variabel region och en konstant region. Den konstanta regionen har 330 aminosyror och de variabla 110 sekvenserade aminosyrorna.

Strukturen för den tunga kedjan är olika för varje immunoglobulin. Det finns totalt 5 typer av tung kedja som bestämmer typerna av immunglobulin.

Tunga kedjetyper identifieras med de grekiska bokstäverna γ, μ, α, δ för immunoglobuliner IgG, IgM, IgA, IgE respektive IgD.

Det konstanta området för de tunga kedjorna ε och μ bildas av fyra domäner, medan de som motsvarar α, γ, δ har tre. Så varje konstant region kommer att vara annorlunda för varje typ av immunoglobulin, men vanligt för immunoglobuliner av samma typ.

Den variabla regionen i den tunga kedjan består av en enda immunoglobulindomän. Denna region har en sekvens på 110 aminosyror och kommer att vara annorlunda beroende på antikroppens specificitet för ett antigen.

I konstruktionen av tunga kedjor kan en vinkling eller böjning observeras - kallas ett gångjärn - som representerar det flexibla området i kedjan.

Lätta kedjor

Immunoglobulin-lätta kedjor är polypeptider som består av cirka 220 aminosyror. Det finns två typer av lätt kedja hos människor: kappa (κ) och lambda (λ), den senare med fyra subtyper. De konstanta och variabla domänerna har sekvenser om 110 aminosyror vardera.

En antikropp kan ha två kedjor med lätta kedjor eller ett par kedjor (λ), men det är inte möjligt för den att ha en av varje typ samtidigt.

Fc- och Fab-segment

Eftersom varje immunoglobulin har en form som liknar en "Y" kan den delas upp i två segment. Det "lägre" segmentet, basen, kallas den kristalliserbara fraktionen eller Fc; medan armarna på «Y» bildar Fab, eller fraktion som binder till antigenet. Var och en av dessa strukturella sektioner av immunglobulin utför en annan funktion.

Segment Fc

Fc-segmentet har två eller tre konstanta domäner för de tunga immunoglobulinkedjorna.

Fc kan binda till proteiner eller en specifik receptor på basofiler, eosinofiler eller mastceller och därigenom inducera det specifika immunsvaret som kommer att eliminera antigenet. Fc motsvarar karboxyländen av immunglobulin.

Fab-segmentet

Fab-fraktionen eller segmentet av en antikropp innehåller de variabla domänerna i dess ändar, förutom de konstanta domänerna för de tunga och lätta kedjorna.

Den tunga kedjans konstant domän fortsätter med domänerna i Fc-segmentet som bildar gångjärnet. Motsvarar den aminoterminala änden av immunglobulin.

Vikten av Fab-segmentet är att det tillåter bindning till antigener, främmande och potentiellt skadliga ämnen.

De variabla domänerna för varje immunoglobulin garanterar dess specificitet för ett givet antigen; denna egenskap tillåter till och med dess användning vid diagnos av inflammatoriska och infektionssjukdomar.

typer

Av Alejandro Porto, via Wikimedia Commons

De hittills kända immunoglobulinerna har en specifik tung kedja som är konstant för var och en av dessa och skiljer sig från de andra.

Det finns fem sorter av tunga kedjor som bestämmer fem typer av immunglobuliner, vars funktioner är olika.

Immunoglobulin G (IgG)

Immunoglobulin G är den mest varierande sorten. Den har en gammatung kedja och förekommer i unimolekylär eller monomer form.

IgG är det vanligaste både i blodserum och i vävnadsutrymme. Minimala förändringar i aminosyrasekvensen i dess tunga kedja bestämmer dess uppdelning i subtyper: 1, 2, 3 och 4.

Immunoglobulin G har en sekvens på 330 aminosyror i sitt Fc-segment och en molekylvikt av 150 000, varav 105 000 motsvarar dess tunga kedja.

Immunoglobulin M (IgM)

Immunoglobulin M är en pentamer vars tunga kedja är μ. Dess molekylvikt är hög, cirka 900 000.

Aminosyrasekvensen för dess tunga kedja är 440 i sin Fc-fraktion. Det finns främst i blodserum, vilket representerar 10 till 12% immunoglobuliner. IgM har bara en subtyp.

Immunoglobulin A (IgA)

Det motsvarar den tunga kedjatypen a och representerar 15% av de totala immunoglobulinerna. IgA finns i både blod och sekret, även i bröstmjölk, i form av en monomer eller dimer. Molekylvikten för detta immunglobulin är 320 000 och har två subtyper: IgA1 och IgA2.

Immunoglobulin E (IgE)

Immunoglobulin E består av den tunga kedjan av typen E och är mycket knapp i serum, cirka 0,002%.

IgE har en molekylvikt av 200 000 och är närvarande som en monomer främst i serum, nässlem och saliv. Det är också vanligt att hitta detta immunglobulin i basofiler och mastceller.

Immunoglobulin D (IgD)

Den tunga kedjesorten 5 motsvarar immunglobulin D, som representerar 0,2% av totala immunglobuliner. IgD har en molekylvikt av 180 000 och är strukturerad som en monomer.

Det är relaterat till B-lymfocyter, fästa vid deras yta. Imidlertid är rollen för IgD oklar.

Ändring av typ

Immunoglobuliner kan genomgå en strukturell förändring på grund av behovet av att försvara mot ett antigen.

Denna förändring beror på B-lymfocyternas roll i att framställa antikroppar genom egenskapen av adaptiv immunitet. Den strukturella förändringen är i den konstanta regionen av den tunga kedjan, utan att ändra det variabla området.

En typ- eller klassändring kan få IgM att bli IgG eller IgE, och detta inträffar som ett svar inducerat av interferon gamma eller interleukiner IL-4 och IL-5.

Funktioner

Den roll som immunoglobuliner spelar i immunsystemet är av avgörande betydelse för kroppens försvar.

Immunoglobuliner är en del av det humorala immunsystemet; det vill säga de är ämnen som utsöndras av celler för skydd mot patogener eller skadliga ämnen.

De tillhandahåller ett effektivt försvarsmedel, effektivt, specifikt och systematiserat och är av stort värde som en del av immunsystemet. De har allmänna och specifika funktioner inom immunitet:

Allmänna funktioner

Antikroppar eller immunoglobuliner uppfyller både oberoende funktioner och aktiverar cellmedierad effektor och sekretionsrespons.

Antigen-antikroppsbindning

Immunoglobuliner har funktionen att binda antigena medel specifikt och selektivt.

Bildningen av antigen-antikroppskomplexet är huvudfunktionen för ett immunoglobulin och därför är det immunsvaret som kan stoppa antigenets verkan. Varje antikropp kan binda två eller flera antigen samtidigt.

Effektorfunktioner

För det mesta tjänar antigen-antikroppskomplexet som initiator för att aktivera specifika cellulära svar eller för att initiera en sekvens av händelser som bestämmer eliminering av antigenet. De två vanligaste effektorresponserna är cellbindning och komplementaktivering.

Cellbindning beror på närvaron av specifika receptorer för Fc-segmentet av immunoglobulinet, när det väl har bundits till antigenet.

Celler såsom mastceller, eosinofiler, basofiler, lymfocyter och fagocyter har dessa receptorer och tillhandahåller mekanismerna för eliminering av antigen.

Aktiveringen av komplementkaskaden är en komplex mekanism som involverar början av en sekvens, så slutresultatet är utsöndring av giftiga ämnen som eliminerar antigen.

Specifika funktioner

Först utvecklar varje typ av immunglobulin en specifik försvarsfunktion:

Immunoglobulin G

- Immunoglobulin G tillhandahåller de flesta försvar mot antigeniska medel, inklusive bakterier och virus.

- IgG aktiverar mekanismer som komplement och fagocytos.

- Sammansättningen av IgG-specifik för ett antigen är hållbar.

- Den enda antikroppen som modern kan överföra till sina barn under graviditeten är IgG.

Immunoglobulin M

- IgM är antikroppen med ett snabbt svar på skadliga och smittämnen, eftersom det ger omedelbar verkan tills den ersätts av IgG.

- Denna antikropp aktiverar cellulära svar inkorporerade i lymfocytmembranet och humorala svar såsom komplement.

- Det är det första immunoglobulinet som syntetiserats av människor.

Immunoglobulin A

- Det fungerar som en försvarsbarriär mot patogener genom att vara belägen på slemhinnorna.

- Det finns i luftvägsslemhinnan, matsmältningssystemet, urinvägarna och även i sekret som saliv, nässlem och tårar.

- Även om dess komplementaktivering är låg, kan den associeras med lysozym för att döda bakterier.

- Närvaron av immunglobulin D i både bröstmjölk och råmjölk gör det möjligt för en nyfödd att få det under amningen.