HYDROFOBA INTERAKTIONER: VAD ÄR DET, VIKT OCH EXEMPEL - BIOLOGI - 2025

De hydrofoba interaktionerna (HI) är krafterna som upprätthåller sammanhållningen mellan apolära föreningar nedsänkta i en lösning eller polärt lösningsmedel. Till skillnad från andra icke-kovalenta interaktioner, såsom vätebindningar, joniska interaktioner eller van der Waals-krafter, beror hydrofoba interaktioner inte på de inre egenskaperna hos lösta ämnen, utan snarare på lösningsmedel.

Ett mycket illustrativt exempel på dessa interaktioner kan vara fasseparationen som inträffar när det gäller att blanda vatten med olja. I detta fall "interagerar" oljemolekylerna med varandra som ett resultat av anordningen av vattenmolekylerna runt dem.

Fett i vattenemulsion (Catrin Sohrabi, från Wikimedia Commons)

Begreppet dessa interaktioner har funnits sedan före 1940-talet. Men termen "hydrofob bindning" myntades av Kauzmann 1959, medan han studerade de viktigaste faktorerna för att stabilisera den tredimensionella strukturen för vissa proteiner.

HI är en av de viktigaste icke-specifika interaktioner som sker i biologiska system. De spelar också en viktig roll i en mängd olika tekniska applikationer och den kemiska och farmaceutiska industrin som vi känner idag.

Vad är hydrofoba interaktioner?

Den fysiska orsaken till IH är baserad på oförmågan hos icke-polära substanser att bilda vätebindningar med vattenmolekyler i en lösning.

De är kända som "icke-specifika interaktioner" eftersom de inte är relaterade till affiniteten mellan lösta molekyler, utan snarare till vattenmolekylernas tendens att upprätthålla sina egna interaktioner genom vätebindning.

Vid kontakt med vatten tenderar apolära eller hydrofoba molekyler att aggregeras spontant för att uppnå största stabilitet genom att minska ytområdet för kontakt med vatten.

Denna effekt kan misstas av en stark attraktion, men det är bara en konsekvens av ämnernas icke-polära karaktär i förhållande till lösningsmedlet.

Förklarade ur en termodynamisk synvinkel inträffar dessa spontana föreningar på jakt efter ett energiskt gynnsamt tillstånd, där det finns minst variation av fri energi (∆ G).

Med hänsyn till att ∆ G = ∆ H - T∆S, kommer det mest energiskt fördelaktiga tillståndet att vara det där entropin (∆ S) är större, det vill säga där det finns färre vattenmolekyler vars rotations- och translationella frihet reduceras genom kontakt med en apolär lösning.

När apolära molekyler associeras med varandra, bundna av vattenmolekyler, erhålls ett gynnsammare tillstånd än om dessa molekyler förblir separata, var och en omgiven av en annan "bur" av vattenmolekyler.

Biologisk betydelse

HI: er är mycket relevanta eftersom de förekommer i olika biokemiska processer.

Dessa processer inkluderar konformationella förändringar i proteiner, bindning av substrat till enzymer, föreningen av underenheter av enzymkomplex, aggregering och bildning av biologiska membran, stabilisering av proteiner i vattenhaltiga lösningar och andra.

I kvantitativa termer har olika författare tagit på sig uppgiften att bestämma betydelsen av HI i stabiliteten i strukturen hos ett stort antal proteiner och drog slutsatsen att dessa interaktioner bidrar med mer än 50%.

Många membranproteiner (integrerat och perifert) är associerade med lipid-tvåskikt tack vare HI när dessa proteiner i sina strukturer har hydrofoba domäner. Vidare är stabiliteten i den tertiära strukturen för många lösliga proteiner beroende av HI.

Vissa tekniker i studien av cellbiologi utnyttjar egenskapen som vissa joniska tvättmedel har för att bilda miceller, som är "hemisfäriska" strukturer av amfifila föreningar vars apolära regioner är associerade med varandra tack vare HI.

Miceller används också i farmaceutiska studier som involverar leverans av fettlösliga läkemedel och deras bildning är också avgörande för absorption av komplexa vitaminer och lipider i människokroppen.

Exempel på hydrofoba interaktioner

membran

Ett utmärkt exempel på HI är bildningen av cellmembran. Sådana strukturer är sammansatta av ett fosfolipid-skikt. Dess organisation beror på HI: erna som uppstår mellan de apolära svansarna i "repulsion" till det omgivande vattenhaltiga mediet.

Protein

HIs har ett stort inflytande på vikningen av kulaproteiner, vars biologiskt aktiva form erhålls efter upprättandet av en speciell rumslig konfiguration, styrd av närvaron av vissa aminosyrarester i strukturen.

• Fallet för apomyoglobin

Apomyoglobin (myoglobin som saknar hemgruppen) är ett litet alfa-spiralformat protein som har fungerat som en modell för att studera vikningsprocessen och vikten av IH bland de apolära resterna i dess polypeptidkedja.

I en studie utförd av Dyson et al. 2006, där muterade sekvenser av apomyoglobin användes, visades det att initieringen av apomyoglobinviktshändelser främst beror på HI: erna mellan aminosyror med apolära grupper av alfa-helikterna.

Således betyder små förändringar införda i aminosyrasekvensen viktiga modifikationer i den tertiära strukturen, vilket ger upphov till dåligt bildade och inaktiva proteiner.

tvättmedel

Ett annat tydligt exempel på HI är handlingssättet för kommersiella tvättmedel som vi använder för hushållssyften varje dag.

Tvättmedel är amfipatiska molekyler (med en polär region och en apolär region). De kan "emulgera" fetter eftersom de har förmågan att bilda vätebindningar med vattenmolekyler och har hydrofoba interaktioner med lipider i fetter.

När de är i kontakt med fetter i en vattenhaltig lösning, associerar tvättmedelsmolekylerna med varandra på ett sådant sätt att de apolära svansarna vetter mot varandra och omsluter lipidmolekylerna och de polära områdena exponeras mot ytan på micellen, som kommer in i kontakt med vatten.

referenser

1. Chandler, D. (2005). Gränssnitt och drivkraften för hydrofob montering. Nature, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN, & Zeng, H. (2018). Modulering av hydrofob interaktion genom att förmedla ytan nanoskala struktur och kemi, inte monotoniskt genom hydrofobicitet. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903–11908.
3. Dyson, JH, Wright, PE, & Sheraga, HA (2006). Rollen för hydrofoba interaktioner i initiering och spridning av proteinvikning. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5: e upplagan). Freeman, WH & Company.
5. Luckey, M. (2008). Membranstrukturbiologi: med biokemiska och biofysiska grunder. Cambridge University Press. Hämtad från www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer, EE, Rosenberg, KJ, & Israelachvili, J. (2006). Nya framsteg när det gäller att förstå hydrofoba interaktioner. Proceedings of the National Academy of Sciences, 103 (43), 15739–15746.
7. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger principer för biokemi. Omega Editions (5: e upplagan).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S., & Engberts, JBFN (2003). Hydrofoba interaktioner och kemisk reaktivitet. Organisk och biomolekylär kemi, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Bidrag av hydrofoba interaktioner till proteinstabilitet. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514–528.
11. Silverstein, TP (1998). Den verkliga anledningen till att olja och vatten inte blandas. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116–118.