MYOFIBRILLER: EGENSKAPER, STRUKTUR, SAMMANSÄTTNING, FUNKTIONER - BIOLOGI - 2025

De myofibriller är de strukturella enheterna av muskelceller, också kända som muskelfibrer. De är mycket rikliga, de är arrangerade parallellt och är inbäddade av cytosolen i dessa celler.

Strierade muskelceller eller fibrer är mycket långa celler och mäter upp till 15 cm långa och 10 till 100 μm i diameter. Dess plasmamembran är känt som sarkolemma och dess cytosol som sarkoplasma.

Diagram över en människas muskulära struktur (Källa: Deglr6328 ~ commonswiki, via Wikimedia Commons)

Inom dessa celler finns, förutom myofibriller, flera kärnor och mitokondrier som är kända som sarkosomer, såväl som en framträdande endoplasmatisk retikulum känd som sarkoplasmatisk retikulum.

Myofibriller är erkända som "kontraktila element" i muskler hos ryggradsdjur. De består av flera typer av proteiner som är det som ger dem de elastiska och infällbara egenskaperna. Dessutom upptar de en viktig del av muskelfibrernas sarkoplasma.

Skillnader mellan muskelfibrer

Det finns två typer av muskelfibrer: strierade och släta fibrer, var och en med en anatomisk fördelning och en specifik funktion. Myofibriller är särskilt viktiga och tydliga i de strippade muskelfibrerna som utgör skelettmuskeln.

Strierade fibrer uppvisar ett repetitivt mönster av tvärgående band när de ses under mikroskopet och är förknippade med skelettmuskler och en del av hjärtmuskeln.

Släta fibrer, däremot, visar inte samma mönster under mikroskopet och finns i de karakteristiska musklerna i kärlsystemet och matsmältningssystemet (och alla rygg).

Generella egenskaper

Myofibriller består av två typer av kontraktila filament (även känd som myofilament), som i sin tur består av de filamentösa proteinerna myosin och aktin, som kommer att beskrivas senare.

Grafisk representation av myofibriller i skelettmuskeln (Källa: Modifierad från BruceBlaus via Wikimedia Commons)

Olika forskare har fastställt att halveringstiden för de kontraktila proteinerna i myofibrillerna sträcker sig från 5 dagar till 2 veckor, så att musklerna är en mycket dynamisk vävnad, inte bara från kontraktssynpunkt, utan också från syntes och förnyelse. av dess strukturella element.

Den funktionella enheten för varje myofibril i muskelceller eller fibrer kallas sarkomeren och avgränsas av ett område känt som "Z-bandet eller linjen", varifrån aktin-myofilamenten sträcker sig i parallell ordning.

Eftersom myofibrillerna upptar en väsentlig del av sarkoplasman, begränsar dessa fibrösa strukturer platsen för kärnorna i cellerna till vilka de hör till periferin av cellerna, nära sarkolemma.

Vissa mänskliga patologier är relaterade till förskjutningen av kärnorna mot det inre av myofibrillära buntar, och dessa är kända som de centro-nukleära myopatierna.

Bildande av myofibriller eller "myofibrillogenesis"

De första myofibrillerna samlas under utvecklingen av embryonala skelettmuskler.

Proteinerna som utgör sarkomerer (de funktionella enheterna av myofibriller) är inledningsvis inriktade från ändarna och sidorna av "premiofibriller" som består av aktinfilament och små delar av icke-muskulös myosin II och a-specifikt aktin av muskler.

När detta inträffar uttrycks generna som kodar för hjärta- och skelettisoformer av a-aktin i olika proportioner i muskelfibrer. Först är mängden hjärtaisoform som uttrycks större och sedan förändras detta mot skelettet.

Efter bildningen av premiofibrillerna samlas de tilltagande myofibrillerna bakom zonen för premiofibrilbildning och i dessa upptäcks muskel-myosin II-form.

Vid denna punkt anpassas myosinfilamenten till och komplexa med andra specifika myosinbindande proteiner, vilket också är fallet med aktinfilament.

Struktur och sammansättning

Som nämnts för ett ögonblick sedan består myofibriller av kontraktila protein-myofilament: aktin och myosin, som också kallas tunna respektive tjocka myofilament. Dessa syns under ljusmikroskopet.

- Tunna myofilament

De tunna filamenten i myofibrillerna består av proteinaktinet i dess trådformade form (aktin F), som är en polymer i kulaformen (actin G), som är mindre i storlek.

De trådformade trådarna av G-aktin (F-aktin) bildar en dubbel tråd som rullar in i en spiral. Var och en av dessa monomerer väger mer eller mindre 40 kDa och kan binda myosin på vissa ställen.

Dessa trådar har ungefär 7 nm i diameter och löper mellan två områden kända som I-bandet och A-bandet. I A-bandet är dessa filament placerade runt de tjocka filamenten i ett sekundärt sexkantigt arrangemang.

Specifikt är varje tunn filament separerad symmetriskt från tre tjocka filament, och varje tjock filament omges av sex tunna filament.

De tunna och tjocka filamenten interagerar med varandra genom "tvärbroar" som sticker ut från de tjocka filamenten och visas i myofibrilstrukturen med regelbundna intervall på avstånd nära 14 nm.

Schematisk framställning av myofilamenten som utgör myofibrillerna och deras tvärsnitt (Källa: Kamran Maqsood 93 via Wikimedia Commons)

Aktinfilamenten och andra associerade proteiner sträcker sig över Z-linjernas "kanter" och överlappar myosinfilamenten mot mitten av varje sarkom.

- Tjocka myofilament

De tjocka filamenten är polymerer av myosin II-proteinet (510 kDa vardera) och avgränsas av regioner kända som "A-band".

Myosin-myofilament är ungefär 16 nm långa och är arrangerade i hexagonala arrangemang (om ett tvärsnitt av en myofibril observeras).

Varje myosin II-filament består av många packade myosinmolekyler, var och en består av två polypeptidkedjor som har en klubbformad region eller "huvud" och som är arrangerade i "buntar" för att bilda filamenten.

Båda buntarna hålls tvärs över sina ändar i mitten av varje sarkom, så att "huvuden" för varje myosin riktas mot Z-linjen, där de tunna filamenten är fästa.

Myosinhuvudena har mycket viktiga funktioner, eftersom de har bindningsställen för ATP-molekyler och dessutom under muskelkontraktion kan de bilda tvärbroarna för att interagera med de tunna aktinfilamenten.

- Tillhörande proteiner

Aktinfilament "förankras" eller "fixeras" till plasmamembranet i muskelfibrer (sarcolemma) tack vare deras interaktion med ett annat protein som kallas dystrofin.

Dessutom finns det två viktiga aktinbindande proteiner kända som troponin och tropomyosin som tillsammans med aktinfilament bildar ett proteinkomplex. Båda proteinerna är viktiga för att reglera interaktioner som äger rum mellan tunna och tjocka filament.

Tropomyosin är också en tvåsträngad filamentös molekyl som förknippas med aktinhelixar specifikt i området av spåren som förekommer mellan de två strängarna. Troponin är ett trepartit globulärt proteinkomplex som är anordnat i intervaller på aktinfilamenten.

Detta sista komplex fungerar som en kalciumberoende "switch" som reglerar sammandragningsprocesserna för muskelfibrer, varför det är av yttersta vikt.

I den strippade muskeln hos ryggradsdjur finns dessutom två andra proteiner som interagerar med de tjocka och tunna filamenten, kända som titin respektive nebulin.

Nebulin har viktiga funktioner för att reglera längden på aktinfilamenten, medan titin deltar i stödet och förankringen av myosinfilament i en region i sarkomeren som kallas M-linjen.

Andra proteiner

Det finns andra proteiner som associerar med tjocka myofilamenter kända som myosinbindande protein C och myomesin, som ansvarar för fixeringen av myosinfilament i M-linjen.

Funktioner

Myofibriller har elementära konsekvenser för ryggradsdjurens rörelsekapacitet.

Eftersom de utgörs av de fibrösa och sammandragna proteinkomplexen i muskelapparaten är dessa väsentliga för att utföra svar på nervstimuli som leder till rörelse och förskjutning (i skelettstrimade muskler).

De obestridliga dynamiska egenskaperna hos skelettmuskeln, som innefattar mer än 40% av kroppsvikt, tilldelas av myofibrillerna som samtidigt har mellan 50 och 70% av proteinerna i människokroppen.

Myofibrillerna, som en del av dessa muskler, deltar i alla dess funktioner:

- Mekanisk : omvandla kemisk energi till mekanisk energi för att generera kraft, upprätthålla hållning, producera rörelser etc.

- Metabolisk : eftersom muskeln deltar i basal energimetabolism och fungerar som en lagringsplats för grundläggande ämnen som aminosyror och kolhydrater; det bidrar också till produktion av värme och till förbrukning av energi och syre som används under fysiska aktiviteter eller sportövningar.

Eftersom myofibriller huvudsakligen består av proteiner, representerar de ett lagrings- och frisättningsställe för aminosyror som bidrar till att bibehålla blodglukosnivåerna under fastande eller svält.

Dessutom är frisättningen av aminosyror från dessa muskulära strukturer viktigt med tanke på de biosyntetiska behoven hos andra vävnader såsom hud, hjärna, hjärta och andra organ.

referenser

1. Despopoulos, A., & Silbernagl, S. (2003). Färgatlas av fysiologi (5: e upplagan). New York: Thieme.
2. Friedman, AL, & Goldman, YE (1996). Mekanisk karaktärisering av myofibriller i skelettmuskler. Biophysical Journal, 71 (5), 2774–2785.
3. Frontera, WR, & Ochala, J. (2014). Skelettmuskel: en kort översyn av struktur och funktion. Calcif Tissue Int, 45 (2), 183–195.
4. Goldspink, G. (1970). Förökningen av Myofibrils under muskelfibertillväxt. J. Cell Sct. 6, 593-603.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28: e upplagan). McGraw-Hill Medical.
6. Rosen, JN, & Baylies, MK (2017). Myofibriller satte pressen på kärnor. Nature Cell Biology, 19 (10).
7. Sanger, J., Wangs, J., Fan, Y., White, J., Mi-Mi, L., Dube, D., … Pruyne, D. (2016). Montering och underhåll av Myofibrils i Striated Muscle. I Handbook of Experimental Pharmacology (s. 37). New York, USA: Springer International Publishing Switzerland.
8. Sanger, JW, Wang, J., Fan, Y., White, J., & Sanger, JM (2010). Montering och dynamik av Myofibrils. Journal of Biomedicine and Biotechnology, 2010, 8.
9. Sobieszek, A., & Bremel, R. (1975). Beredning och egenskaper hos ryggradsdjursmycket - muskelmofibriller och aktomyosin. European Journal of Biochemistry, 55 (1), 49–60.
10. Villee, C., Walker, W., & Smith, F. (1963). General Zoology (2: a upplagan). London: WB Saunders Company.