MYOFILAMENTS: TYPER, STRUKTUR OCH ORGANISATION - BIOLOGI - 2025

De myofilament är kontraktila proteiner av myofibriller, vilka är strukturella enheter med muskelceller, celler långsträckta benämnda muskelfibrer.

Muskelfibrer och deras komponenter har särskilda namn. Till exempel är membranet, cytoplasma, mitokondrier och endoplasmatisk retikulum känt som sarkolemma, sarkoplasma, sarkosomer respektive sarkoplasma retikulum.

Myofilamenters struktur (Källa: Mikael Häggström, används med tillstånd. Via Wikimedia Commons)

På samma sätt kallas de kontraktila elementen inuti gemensamt myofibriller; och de kontraktila proteiner som utgör myofibriller kallas myofilament.

Det finns två typer av myofilament: tunn och tjock. De tunna filamenten består huvudsakligen av tre proteiner: F-aktin, tropomyosin och troponin. De tjocka filamenten består för sin del enbart av ett annat protein känt som myosin II.

Utöver dessa finns det andra proteiner associerade med både tjocka och tunna filament, men dessa har inte kontraktila funktioner, utan snarare strukturella, bland vilka är, för att nämna några, titin och nebulin.

Typer av muskelfibrer

Det speciella arrangemanget av myofilamenten som utgör myofibrillerna ger upphov till två typer av muskelfibrer: strierade muskelfibrer och glatta muskelfibrer.

Strierade muskelfibrer, när de undersöks under ett optiskt mikroskop, visar ett mönster av striationer eller tvärgående band som upprepas genom hela ytan och som ger namnet till den muskel som innehåller dem, av strippad muskel. Det finns två typer av strippade muskelfibrer, skelett och hjärta.

Muskelfibrer som inte visar detta mönster av tvärgående band kallas släta fibrer. Det är de som utgör musklerna i kärlväggarna och ryggmargen.

Strukturera

Tunna myofilament

Dessa myofilament består av F-aktin och två associerade proteiner: tropomyosin och troponin, som har reglerande funktioner.

F-aktin, eller filamentöst aktin, är en polymer av ett annat mindre kulaprotein som kallas G-aktin eller kulaaktin med en molekylvikt av cirka 42 kDa. Den har ett bindningsställe för myosin och är anordnat i två kedjor anordnade som en dubbel spiral sammansatt av ungefär 13 monomer per varv.

F-aktinfilament kännetecknas av att ha två poler: en positiv, riktad mot Z-skivan, och den andra negativ, anordnad mot mitten av sarkomeren.

Tropomyosin består också av en dubbel-helix polypeptid dubbelkedja. Det är ett 64 kDa-protein som bildar filament som finns i spåren kvar av de dubbla spiralkedjorna i de tunna F-aktinfilamenten, som om "fyller" de tomma utrymmena i spiralen.

I vila täcker eller "täcker" tropomyosin bindningsställena för aktin för myosin, vilket förhindrar interaktion mellan båda proteinerna, vilket är vad som orsakar muskelkontraktion. Runt varje tunt filament och cirka 25-30 meter från början av varje tropomyosin finns ett annat protein som kallas troponin.

Troponin (Tn) är ett proteinkomplex som består av tre kulaformiga polypeptidsubenheter som kallas troponin T, C och I. Varje tropomyosinmolekyl har ett tillhörande troponinkomplex som reglerar det, och tillsammans ansvarar de för regleringen av initiering och avslutning. av muskelkontraktion.

Tjocka myofilament

De tjocka filamenten är polymerer av myosin II, som väger 510 kDa och består av två tunga kedjor om 222 kDa vardera och fyra lätta kedjor. Lättkedjor är av två typer: 18 kDa viktiga lätta kedjor och 22 kDa lätta kedjor.

Varje tung myosin II-kedja har formen av en stång med ett litet kugghuvud i änden som projicerar nästan 90⁰ och har två bindningsställen, ett för aktin och ett för ATP. Det är därför dessa proteiner tillhör ATPas-familjen.

Ett tjockt glödtråd består av mer än 200 myosin II-molekyler. Kulhuvudet på var och en av dessa molekyler fungerar som en "paddel" under sammandragning och trycker på aktinet till vilket det är fästet så att det glider mot sarkomers centrum.

Organisation

I en skelettstrippad muskelfiber upptar myofibriller större delen av sarkoplasman och är ordnade i ordnade, längsgående kluster i hela cellen.

I ett längdsnitt sett med ett optiskt mikroskop observeras ljusband, kallade band I, och mörka band, kallade band A. Dessa band motsvarar det ordnade arrangemanget av myofibrillerna, och därför av de myofilament som komponerar dem.

I mitten av Band I finns en mörk och tunn linje som kallas Line eller Z Disk. Mitten av varje Band A har ett ljusare område som kallas Band H, som delas centralt av en mörkare linje som kallas Line M .

Avgränsad mellan två Z-linjer beskrivs en struktur som kallas sarcomere, som är den funktionella enheten i skelettmuskulaturen. En sarcomere består av kontraktila myofilament ordnade på ett ordnat sätt i band A, H och ett hemi-band I i varje ände.

I-bandet innehåller endast tunna filament, A-bandet innehåller tjocka filament sammanflätade i sina två ändar med fina filament, och H-bandet innehåller endast tjocka filament.

Hur organiseras myofilament inom sarkomerer?

Både tjocka och tunna myofilament kan ses genom att undersöka ett skelett i skelettmuskeln under ett elektronmikroskop. Dessa sägs "interdigitera" eller "sammanflätas" med varandra i ett sekventiellt, ordnat och parallellt arrangemang.

De tunna filamenten kommer från Z-skivorna och sträcker sig på varje sida i motsatt riktning och mot mitten av varje angränsande sarkomere. Från Z-skivorna i varje ände av sarkomeren, i avslappnad muskel, reser aktin till början av H-bandet på varje sida.

Således upptar de tjocka myofilamentema i muskelfibrerna i avslappnade skelettmuskler det centrala området som bildar de mörka banden eller A-bandet och de tunna filamenten sträcker sig till båda sidorna av sarkomeren utan att nå mitt i den.

I ett tvärsnitt i området där de tjocka och tunna filamenten överlappar kan ett hexagonalt mönster observeras som inkluderar det tjocka filamentet i mitten och sex tunna filament som omger det, och som är belägna på var och en av sexkantens kanter .

Denna organisation av myofilament i sarkomeren bevaras genom funktionen av en serie proteiner associerade med myofilament och som har strukturella funktioner, bland vilka titin, alfa-aktin, nebulin, myomesin och protein C kan belysas. .

Mekanism för sammandragning

När acetylkolin (en neurotransmitter) frigörs i den neuromuskulära plattan genom stimulering av en motorisk neuron, upphetsas muskelfibrerna och spänningsgrindade kalciumkanaler i sarkoplasmatisk retikulum öppnas.

Kalcium binder till troponin C, vilket orsakar en konformationell förändring i tropomyosin och utsätter de aktiva platserna för actin, och därmed initierar en sammandragning. När kalciumnivåerna sjunker återgår tropomyosin till sin ursprungliga position och sammandragningen upphör.

Att exponera aktinbindningsställena för myosin tillåter både proteiner att binda och myosinet att pressa aktinet mot mitten av sarkomeren och glida över myosinet.

Under muskelkontraktion närmar sig Z-linjerna för varje sarcomere mot mitten, närmar sig M-linjen, ökar interdigitationen mellan actin och myosin och minskar storleken på I- och H-bandet. Graden av förkortning beror på summeringen av förkortningen av var och en av sarkomererna i den sammandragna muskeln.

referenser

1. Berne, R., & Levy, M. (1990). Fysiologi. Mosby; Internationell utgåva.
2. Fox, SI (2006). Human Physiology (9: e upplagan). New York, USA: McGraw-Hill Press.
3. Gartner, L., & Hiatt, J. (2002). Text Atlas of Histology (2: a upplagan). Mexico DF: McGraw-Hill Interamericana Editores.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28: e upplagan). McGraw-Hill Medical.
5. Rawn, JD (1998). Biokemi. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson förlag.
6. Ross, M., & Pawlina, W. (2006). Histologi. En text och atlas med korrelerad cell- och molekylärbiologi (femte upplagan). Lippincott Williams & Wilkins.
7. West, J. (1998). Fysiologiska baser för medicinsk praxis (12: e upplagan). Mexico DF: Redaktion Médica Panamericana.