Den myoglobin är ett globulärt protein intracellulär hittas i cytosolen av skelett och hjärtmuskelceller. Dess huvudfunktion är att utgöra en syrereserv och att främja den intracellulära transporten av syre.
John Kendrew och Max Perutz fick Nobelpriset i kemi 1962 för sina studier på kulaproteiner. Dessa författare klargjorde respektive den tredimensionella strukturen av myoglobin och hemoglobin. Historiskt sett var myoglobin ett av de första proteinerna från vilka den tredimensionella strukturen bestämdes.
Grafisk representation av molekylstrukturen för tre syrgaserade proteiner: leghemoglobin, hemoglobin och myoglobin (Källa: Veronica Stafford / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0) via Wikimedia Commons)
Globulära proteiner är kompakta molekyler med en sfärisk form; de är lösliga i cytosolen eller i lipiddelen av cellmembranen. De ansvarar för de viktigaste biologiska verkningarna, i motsats till fibrösa proteiner, vars huvudfunktioner är strukturella.
Myoglobin ger färskt kött sin röda färg. Detta inträffar när myoglobin oxideras som oxymyoglobin och järnet som komponerar det är i form av järnjärn: Mb-Fe2 + O2.
När köttet utsätts för miljön oxiderar det instabila järnjärnet och blir järn och under dessa förhållanden förändras färgen till bruna toner på grund av bildandet av metamyoglobin (Mb-Fe3 + + O2-).
Normalt är myoglobinnivåerna i blodet mycket små, de är i storleksordningen mikrogram per liter (μg / L). Dessa nivåer ökar när muskelnedbrytning sker som vid skelettmuskelrabdomyolys eller vid hjärtinfarkt med vävnadsförstörelse och i vissa myopatier.
Dess närvaro i urinen observeras under vissa förhållanden där vävnadsskada är mycket viktig. Dess tidiga diagnostiska värde för hjärtattack kan diskuteras.
Struktur av myoglobin
Myoglobin har en molekylvikt på nästan 18 kDa inklusive hemgruppen. Det består av fyra spiralformade segment förenade med "skarpa svängar". Dessa myoglobinhjälmar är tätt packade och bibehåller sin strukturella integritet även när hemgruppen avlägsnas.
Strukturen för kulaproteiner, liksom för alla cellulära proteiner, är hierarkisk så strukturen för myoglobin är också hierarkisk. Den första nivån är den primära strukturen som bildas av den linjära sekvensen av aminosyror och myoglobin utgörs av en kedja av 153 aminosyror.
Grafiskt schema för myoglobins spiralformade och kulaformade struktur (Källa: Dcrjsr / CC BY (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0) via Wikimedia Commons)
Den sekundära strukturen av myoglobin består av konformationen av alfa-helikterna. Myoglobin innehåller 8 alfa-spiraler bildade av upprepande polypeptidpartier som är förenade med korta segment av aperiodisk arrangemang.
Den tertiära strukturen består av den tredimensionella konformationen med biologisk aktivitet. De viktigaste egenskaperna hos denna struktur är vikarna. Den kvartära strukturen hänför sig till sammansättningen av två eller flera polypeptidkedjor separerade och länkade genom icke-kovalenta bindningar eller interaktioner.
Myoglobin och dess hemprotetiska grupp (Källa: Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) via Wikimedia Commons)
Myoglobin har en mycket kompakt struktur, med hydrofoba rester riktade inåt och hydrofila eller polära rester riktade utåt. De inre apolära resterna består av leucin, valin, metionin och fenylalanin. De enda inre polära resterna är två histidiner som har funktioner på den aktiva platsen.
Den protetiska hemgruppen är belägen i en klyftan i den apolära inre delen av polypeptidkedjan i myoglobin. Denna grupp innehåller järn i form av järnjärn, som binder till syre och bildar oxymyoglobin.
Fungera
Myoglobinets funktion är att binda syre till hemgruppen i dess struktur och att bilda en syrereserv för muskelfunktion. När syre fångas i myoglobinstrukturen i muskelcellens cytoplasma, förblir dess intracellulära tryck, bestämt av fritt syre, lågt.
Lågt intracellulärt syretryck upprätthåller gradienten för syreinträde i cellen. Detta gynnar passagen av syre från blodomloppet till muskelcellen. När myoglobin är mättat ökar intracellulärt syre, vilket gradvis minskar lutningen och därmed minskar överföringen.
Syrens bindningskurva till myoglobin är hyperbolisk. I de initiala delarna av kurvan ger små förändringar i partiellt tryck av syre stora förändringar i mättnaden av myoglobin med syre.
Sedan, då partiellt syretryck ökar, fortsätter mättnaden att öka, men långsammare, det vill säga en mycket större ökning av partiellt syretryck behövs för att öka mättnaden av myoglobin, och gradvis kurvan plattas ut.
Det finns en variabel som mäter affiniteten hos kurvan som kallas P50, detta representerar det partiella syretrycket som är nödvändigt för att mätta det myoglobin som finns i en lösning med 50%. Således, om P50 ökar, sägs det att myoglobin har en lägre affinitet och om P50 minskar, sägs det att myoglobin har en högre affinitet för syre.
När syrebindningskurvorna för myoglobin och hemoglobin undersöks observeras att för varje partiellt syretryck som undersöks är myoglobin mer mättat än hemoglobin, vilket indikerar att myoglobin har en högre affinitet för syre än hemoglobin.
Typer av muskelfibrer och myoglobin
Skelettmuskler har olika typer av muskelfibrer i sin sammansättning, vissa kallas långsam ryck och andra snabb ryckningar. Snabba ryckfibrer anpassas strukturellt och metaboliskt för att dra sig snabbt och kraftfullt och anaerobt.
Långsamma rykningar är anpassade för långsam, men längre, sammandragningar som är typiska för aerob motståndskraft. En av de strukturella skillnaderna i dessa fibrer är koncentrationen av myoglobin, vilket ger dem namnet på vita och röda fibrer.
Röda fibrer har ett högt innehåll av myoglobin, vilket ger dem den röda färgen, men som också låter dem hålla stora mängder syre, vilket är viktigt för deras funktion.
Normala värden
Normala blodvärden för män är 19 till 92 μg / l och för kvinnor 12 till 76 μg / l, det finns dock skillnader i värdena i olika laboratorier.
Dessa värden ökar när muskelnedbrytning sker, som inträffar vid skelettmuskelrabdomyolys, vid omfattande brännskador, elektriska chocker eller vid omfattande muskelnekros på grund av arteriell ocklusion, vid hjärtinfarkt och i vissa myopatier.
Under dessa förhållanden förekommer myoglobin i urin och ger den en karakteristisk färg.
referenser
- Fauci, AS, Kasper, DL, Hauser, SL, Jameson, JL, & Loscalzo, J. (2012). Harrisons principer för internmedicin. DL Longo (red.). New York: Mcgraw-hill
- Ganong WF: Central Regulation of Visceral Function, in Review of Medical Physiology, 25th ed. New York, McGraw-Hill Education, 2016.
- Guyton AC, Hall JE: Kroppsvätskeutrymmen: Extracellulära och intracellulära vätskor; Ödem, i Textbook of Medical Physiology, 13th ed, AC Guyton, JE Hall (eds). Philadelphia, Elsevier Inc., 2016.
- McCance, KL, & Huether, SE (2018). Pathophysiology-Ebook: den biologiska grunden för sjukdom hos vuxna och barn. Elsevier Health Sciences.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Harpers illustrerade biokemi. McGraw-Hill.