KVATERNÄRA STRUKTUREN HOS PROTEINER: EGENSKAPER - BIOLOGI - 2025

Den kvaternära strukturen hos proteiner definierar de rumsliga förhållandena mellan var och en av deras polypeptidsubenheter förenade av icke-kovalenta krafter. I polymera proteiner kallas var och en av polypeptidkedjorna som utgör dem underenheter eller protomerer.

Proteiner kan bestå av en (monomer), två (dimer), flera (oligomer) eller många protomerer (polymer). Dessa protomerer kan ha en liknande eller mycket olika molekylstruktur. I det första fallet sägs de vara homotypiska proteiner och i det andra fallet heterotypiska.

Exempel på en kvartärstruktur av ett prolifererande cellkärnantigenprotein. Hämtad och redigerad från: Thomas Shafee.

I vetenskaplig notation använder biokemiker grekiska bokstäver som abonnemang för att beskriva protomersammansättningen för proteiner. Till exempel, är ett tetramert homotypisk protein betecknat α ₄ , medan ett tetramert protein bestående av två distinkta dimerer betecknas α ₂ β ₂ .

Proteinstruktur

Proteiner är komplexa molekyler som tar olika tredimensionella konfigurationer. Dessa konfigurationer är unika för varje protein och gör att de kan utföra mycket specifika funktioner. Nivåerna för strukturell organisation av proteiner är följande.

Primär struktur

Det hänvisar till den sekvens i vilken de olika aminosyrorna är arrangerade i polypeptidkedjan. Denna sekvens ges av DNA-sekvensen som kodar nämnda protein.

Sekundär struktur

De flesta proteiner är inte helt utsträckta långa kedjor av aminosyror, utan har snarare regioner som regelbundet vikas in i helix eller ark. Denna vikning är vad som kallas sekundärstrukturen.

Tertiär struktur

De vikta områdena i sekundärstrukturen kan i sin tur vikas och monteras i mer kompakta strukturer. Den sista vikningen är det som ger proteinet sin tredimensionella form.

Kvaternär struktur

I proteiner som består av mer än en underenhet är kvartära strukturer de rumsliga förhållandena som finns mellan varje underenhet, som är kopplade av icke-kovalenta bindningar.

Primära, sekundära, tertiära och kvartära strukturer hos proteiner, tredimensionell konformation. Hämtad och redigerad från: Alejandro Porto.

Kvaternär strukturstabilitet

Den tredimensionella strukturen hos proteiner stabiliseras genom svaga eller icke-kovalenta interaktioner. Medan dessa bindningar eller interaktioner är mycket svagare än normala kovalenta bindningar, är de många och deras kumulativa effekt är kraftfull. Här kommer vi att titta på några av de vanligaste interaktionerna.

Hydrofoba interaktioner

Vissa aminosyror innehåller hydrofoba sidokedjor. När proteiner har dessa aminosyror, ordnar vikningen av molekylen dessa sidokedjor mot det inre av proteinet och skyddar dem från vatten. Naturen hos de olika sidokedjorna innebär att de bidrar på olika sätt till den hydrofoba effekten.

Van der Waals interaktioner

Dessa interaktioner inträffar när molekyler eller atomer som inte är kopplade med kovalenta bindningar kommer för nära varandra, och på grund av detta bör deras yttersta elektroniska orbitaler överlappa varandra.

Vid den tiden upprättas en avvisande kraft mellan dessa atomer som växer mycket snabbt när deras respektive centra närmar sig. Dessa är de så kallade 'van der Waals-krafterna'.

Interaktioner mellan last och belastning

Det är den elektrostatiska växelverkan som uppstår mellan ett par laddade partiklar. I proteiner inträffar denna typ av interaktion, både på grund av proteinets elektriska laddning, och den individuella laddningen av joner som finns i det. Denna typ av interaktion kallas ibland en saltbro.

Vätebindningar

En vätebindning upprättas mellan en väteatom som är kovalent bunden till en vätebindningsgivargrupp och ett par fria elektroner som tillhör en bindningsacceptorgrupp.

Denna typ av bindning är mycket viktig, eftersom egenskaperna hos många molekyler, inklusive egenskaperna hos vatten och biologiska molekyler, till stor del beror på vätebindningar. Den delar egenskaper hos kovalenta bindningar (elektroner delas) och även icke-kovalenta interaktioner (laddningsladdningsinteraktion).

Dipol-interaktioner

I molekyler, inklusive proteiner, som inte har en nettoladdning, kan ett icke-enhetligt arrangemang av deras interna laddningar uppstå, med det ena extrema något mer negativt än det andra. Detta är vad som kallas en dipol.

Detta dipolära tillstånd hos molekylen kan vara permanent, men det kan också induceras. Dipoler kan lockas till joner eller till andra dipoler. Om dipolerna är permanenta har interaktionen ett större räckvidd än med inducerade dipoler.

Utöver dessa icke-kovalenta interaktioner, stabiliserar vissa oligomera proteiner deras kvartära struktur genom en typ av kovalent bindning, disulfidbindningen. Dessa upprättas mellan sulfhydrylgrupperna i cysteinerna hos olika protomerer.

Disulfidbindningar hjälper också till att stabilisera den sekundära strukturen hos proteiner, men i detta fall kopplar de cysteinylrester inom samma polypeptid (intrapolypeptid-disulfidbindningar).

Interaktioner mellan protomerer

Som noterats ovan, i proteiner som består av flera underenheter eller protomerer, kan dessa underenheter vara liknande (homotypiska) eller olika (heterotypiska).

Homotypiska interaktioner

Underenheterna som utgör ett protein är asymmetriska polypeptidkedjor. Men i homotypiska interaktioner kan dessa underenheter associeras på olika sätt och uppnå olika typer av symmetri.

De samverkande grupperna för varje protomer är vanligtvis belägna i olika positioner, varför de kallas heterologa interaktioner. De heterologa interaktionerna mellan de olika underenheterna inträffar ibland på ett sådant sätt att varje underenhet vrids i förhållande till föregående, för att kunna uppnå en spiralformad struktur.

Vid andra tillfällen inträffar interaktioner på ett sådant sätt att definierade grupper av underenheter är arrangerade runt en eller flera symmetriaxlar, i det som kallas punktgruppssymmetri. När det finns flera symmetriaxlar, roterar varje underenhet med avseende på sin granne 360 ​​° / n (där n representerar antalet axlar).

Bland de typer av symmetri som erhålls på detta sätt är till exempel spiralformade, kubiska och icosahedral.

När två underenheter interagerar genom en binär axel, roterar varje enhet 180 ° i förhållande till den andra, runt den axeln. Denna symmetri är känt som C ₂ symmetri . I den är interaktionssidorna i varje underenhet identiska; i detta fall talar vi inte om en heterolog interaktion, utan snarare en isolog interaktion.

Om tvärtom är associeringen mellan dimerens två komponenter heterolog, kommer en asymmetrisk dimer att erhållas.

Heterotypiska interaktioner

Underenheterna som interagerar i ett protein är inte alltid av samma natur. Det finns proteiner som består av tolv eller flera olika underenheter.

Interaktioner som upprätthåller proteinstabilitet är desamma som för homotypiska interaktioner, men helt asymmetriska molekyler erhålls vanligtvis.

Hemoglobin är till exempel en tetramer som har två olika par av subenheter (a ₂ β ₂ ).

Kvaternär struktur av hemoglobin. Hämtad och redigerad från: Benjah-bmm27. Modifierad av Alejandro Porto. .

referenser

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3: e upplagan. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Harper's Biochemestry. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biochemestry. 5: e upplagan. WH Freeman and Company.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Färgatlas av biokemi. 2: a upplagan. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokemi. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, New York.