TERTIÄR STRUKTUR FÖR PROTEINER: HUVUDSAKLIGA EGENSKAPER - BIOLOGI - 2025

Den tertiära strukturen hos proteiner är den tredimensionella konformationen som polypeptidkedjorna får när de fälls tillbaka på sig själva. Denna konformation uppträder genom interaktioner mellan sidokedjorna av aminosyraresterna i polypeptiden. Sidokedjor kan interagera oavsett deras position på proteinet.

Eftersom det beror på interaktioner mellan R-grupperna visar den tertiära strukturen icke-repetitiva aspekter av kedjan, eftersom dessa grupper är olika för varje aminosyrarest. Den sekundära strukturen, å andra sidan, beror på karboxyl- och aminogrupperna, som finns i alla aminosyror.

Tertiär struktur för proteinkinasfosfatas, med sekundära strukturer i alfa-helix och beta-ark. Hämtad och redigerad från: A2-33. Modifierad av Alejandro Porto. .

Vissa författare föreslår att fibrösa proteiner har en enkel tertiär struktur, men ändå påpekar andra författare att denna struktur är typisk för kulaproteiner.

Fibrösa proteiner

I fibrösa proteiner är polypeptidkedjorna anordnade i form av långa filament eller långa ark; de består i allmänhet av en enda typ av sekundärstruktur. Denna sekundära struktur är i de flesta fall viktigare än den tertiära strukturen vid bestämning av proteinets form.

Dess biologiska funktion är strukturell, vilket ger styrka och / eller elasticitet till de organ och strukturer där de finns, samtidigt som de hålls ihop. Alla fibrösa proteiner är olösliga i vatten på grund av den stora mängden hydrofoba aminosyrarester som de uppvisar.

Bland dessa fibrösa proteiner är keratiner och kollagen. De förstnämnda finns i bindväv och i strukturer som hår, naglar (a-keratiner), våg och fjädrar (ß-keratiner). Kollagen, för sin del, finns bland annat i ben, senor och hud.

α-Keratiner

Dessa proteiner är en del av de så kallade intermediära filamentproteinerna, som spelar en viktig roll i cytoskeletten för flercelliga organismer. Dessutom är de huvudbeståndsdelen i hår, naglar, ull, horn, hovar och ett av de viktigaste proteinerna i djurhud.

Strukturen för molekylen är en α-spiral. Två trådar av a-keratin kan arrangeras parallellt och lindas på varandra med deras hydrofoba R-grupper interagerar med varandra. På detta sätt skapas en superhelisk struktur eller boll med vänsterlindning.

Den tertiära strukturen för a-keratin är enkel och domineras av sekundärstrukturen i a-spiralen. Å andra sidan är den kvartära strukturen också närvarande, eftersom två molekyler deltar i den superheliska strukturen, som samverkar genom icke-kovalenta bindningar.

β-Keratiner

Den primära strukturen liknar den för a-keratiner, men deras sekundära struktur domineras av p-ark. De är huvudbeståndsdelen i reptilskalor och fågelfjädrar.

Kollagen

Detta protein kan representera mer än 30% av den totala proteinmassan hos vissa djur. Det finns bland annat brosk, ben, senor, hornhinnan och huden.

Den sekundära strukturen av kollagen är unik och representeras av en vänsterhändig spiral med 3,3 aminosyrarester för varje varv. Tre vänsterhänderna spiralkedjor (α-kedjor) lindas runt varandra och ger en högerhänt super-spiralmolekyl, kallat av vissa författare tropocollagen.

Tropocollagen-molekyler samlas för att bilda en kollagenfiber som har en hög hållfasthet, överlägsen den för stål och jämförbar med den för högstyrka koppar.

Andra fibrösa proteiner

Andra typer av fibrösa proteiner är fibroin och elastin. Den första består av ß-ark, som huvudsakligen består av glycin, alanin och serin.

Sidokedjorna på dessa aminosyror är små i storlek, så att de kan packas tätt. Resultatet är en fiber som är både mycket resistent och mycket lite töjbar.

I elastin, för sin del, ersätter valin serin bland dess huvudbestående aminosyror. Till skillnad från fibroin är elastin mycket töjbart, därav dess namn. Vid sammansättningen av molekylen verkar lysin också, som kan delta i tvärbindningar som gör att elastin kan återfå sin form när spänningen upphör.

Globulära proteiner

Globulära proteiner, till skillnad från fibrösa, är lösliga och har i allmänhet flera typer av sekundära strukturer. I dessa är emellertid de tredimensionella konformationerna som de får när de fälls på sig själva viktigare (tertiär struktur).

Dessa speciella tredimensionella konformationer ger specifik biologisk aktivitet på varje protein. Dessa proteins huvudfunktion är reglerande, eftersom det händer med enzymer.

Egenskaper för den tertiära strukturen hos kulaproteiner

Den tertiära strukturen för kulaproteiner har några viktiga egenskaper:

- Globulära proteiner är kompakta tack vare packning genom att vika polypeptidkedjan.

- De avlägsna aminosyraresterna i den primära strukturen i polypeptidkedjorna är nära varandra och kan interagera med varandra på grund av vikning.

- Större kulaproteiner (mer än 200 aminosyror) kan ha flera kompakta segment, oberoende av varandra och med särskilda funktioner, och vart och ett av dessa segment kallas ett domän. En domän kan ha mellan 50 och 350 aminosyrarester.

Myoglobins tertiära struktur. Hämtad och redigerad från: Thomas Splettstoesser. Modifierad av Alejandro Porto. .

Allmänna regler för vikning av kulaproteiner

Som redan påpekats uppvisar proteiner vissa former av vikning, vilket också ger dem särskilda egenskaper. Denna vikning är inte slumpmässig och gynnas både av den primära och sekundära strukturen och av vissa icke-kovalenta interaktioner, och det finns också några fysiska begränsningar för vikningen, för vilka vissa regler har formulerats:

- Alla kulaproteiner har definierade fördelningsmönster, med de hydrofoba R-grupperna riktade mot det inre av molekylen och de hydrofila resterna i det yttre skiktet. Detta kräver minst två lager av sekundär struktur. Ss-α-ß slingan och α-α toppunktet kan tillhandahålla dessa två lager.

- P-bladen är vanligtvis anordnade i en vänsterhänt valsad form.

- I en polypeptidkedja kan olika vändningar inträffa att passera från en sekundär struktur till en annan, såsom p- eller y-svängarna, vilket kan vända kedjans riktning med fyra aminosyrarester eller mindre.

- Globulära proteiner har α-spiraler, β-ark, varv och oregelbundet strukturerade segment.

Protein denaturering

Om ett protein förlorar sin ursprungliga (naturliga) tredimensionella struktur förlorar det sin biologiska aktivitet och de flesta av sina specifika egenskaper. Denna process är känd under namnet denaturering.

Denaturering kan uppstå när naturliga miljöförhållanden förändras, till exempel genom att variera temperatur eller pH. Processen är irreversibel i många proteiner; andra kan emellertid spontant återfå sin naturliga struktur när normala miljöförhållanden återställs.

referenser

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3: e upplagan. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Harper's Biochemestry. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biochemestry. 5: e upplagan. WH Freeman and Company.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith & J. Hardin (2006) World of the Cell. 6: e upplagan. Pearson Education Inc.
5. A. Lehninger (1978). Biokemi. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee & JR McKee (2003). Biokemi: Livets molekylära bas. 3: e upplagan. McGraw-HiII Companies, Inc.