FENYLALANIN: EGENSKAPER, FUNKTIONER, BIOSYNTES, MAT - BIOLOGI - 2025

Den fenylalanin (Phe, F) är en av de nio essentiella aminosyrorna, dvs. inte syntetiseras endogent av den mänskliga kroppen. I sin sidokedja har denna aminosyra en icke-polär aromatisk förening som kännetecknar den.

Fenylalanin, eller ß-fenyl-a-aminopropionsyra, identifierades först 1879 av forskarna JH Schulze och M. Barbieri från en anläggning i Fabaceae-familjen känd som Lupinus luteus eller "gul lupin."

Kemisk struktur för aminosyran fenylalanin (Källa: Clavecin via Wikimedia Commons)

L-fenylalanin-L-aspartyldipeptiden är känd som aspartam eller "NutraSweet", som är ett syntetiskt framställt sötningsmedel som ofta används i restauranger och kaféer, vanligtvis för att sötna drycker som kaffe, te, saft och andra. dricker.

I frukter med klimakteriska egenskaper är omvandlingen av L-fenylalanin till fenolestrar, såsom eugenol och dess metylderivat, den som ger upphov till den söta blommiga eller honungliknande lukten som är typisk för banan- och plantainfrukter när den är mogen.

Beroende på form kan fenylalanin ha olika smaker. Till exempel har L-fenylalaninformen en söt arom och smak, medan D-fenylalaninen är något bitter och vanligtvis luktfri.

Eftersom den har en stark hydrofob karaktär är fenylalanin en av huvudbeståndsdelarna i många av hartserna i naturen, såsom polystyren. Dessa hartser, när de är i kontakt med vattenmolekyler, bildar en skyddande eller täckande struktur känd som "clathrate".

De gener som kodar för fenylalanin-biosyntesvägen används av botaniker som evolutionära klockor, eftersom de har visat sig vara relaterade till den morfologiska diversifieringen av landplanter.

Funktioner och

Fenylalanin delar med alla aminosyror karboxylgruppen (-COOH), aminogruppen (-NH2) och väteatomen (-H) som är bundna till en central kolatom känd som a-kol. Dessutom har den naturligtvis en karakteristisk R-grupp eller sidokedja.

Fenylalanin är en av de tre aminosyrorna som har aromatiska eller bensenringar som substituenter på sidokedjorna. Dessa föreningar är icke-polära och därför mycket hydrofoba.

Aminosyran i fråga är särskilt hydrofob, eftersom den, till skillnad från tyrosin och tryptofan (de andra två aminosyrorna med aromatiska ringar) inte har amino- eller hydroxylgrupper bundna till sin bensenring.

Den aromatiska, bensoiska eller arengruppen av fenylalanin har den typiska strukturen för bensen: den cykliska ringen är strukturerad av 6 kolatomer som har resonans med varandra på grund av närvaron av tre dubbelbindningar och tre enkelbindningar inuti.

Till skillnad från tyrosin och tryptofan, som vid basiska pH-värden kan erhålla en positiv respektive negativ laddning, behåller fenylalanin sin neutrala laddning, eftersom bensenringen inte joniseras och laddningarna på karboxyl- och aminogrupperna neutraliserar varandra.

Klassificering

Aminosyror klassificeras i olika grupper beroende på de egenskaper som deras sidokedjor eller R-grupper har, eftersom dessa kan variera i storlek, struktur, funktionella grupper och till och med i elektrisk laddning.

Som nämnts klassificeras fenylalanin i gruppen av aromatiska aminosyror, tillsammans med tyrosin och tryptofan. Alla dessa föreningar har aromatiska ringar i sin struktur, men tyrosin och tryptofan har joniserbara grupper i substituenterna i deras R-grupper.

Ljusabsorptionsegenskaperna hos proteiner vid en våglängd av 280 nm beror på närvaron av aminosyror klassificerade inom fenylalaningruppen, eftersom de lätt absorberar ultraviolett ljus genom sina aromatiska ringar.

Det har emellertid visats att fenylalanin absorberar mycket mindre än tyrosin och tryptofan, så att i analysen av vissa proteiner är dess absorbans förutsägbar.

Stereo

Alla aminosyror har ett chiralt centralt kol, som har fyra olika atomer eller grupper anslutna och, som redan nämnts, identifieras denna atom som a-kolet. Baserat på detta kol kan åtminstone två stereoisomerer av varje aminosyra hittas.

Stereoisomerer är spegelbildsmolekyler som har samma molekylformel, men är inte överlagrade med varandra, till exempel händer och fötter. Föreningar som experimentellt roterar planet för polariserat ljus till höger betecknas med bokstaven D, och de som roterar till vänster med bokstaven L.

Det är viktigt att notera att skillnaden mellan D-fenylalanin- och L-fenylalaninformerna är nyckeln till att förstå metabolismen av denna aminosyra i ryggradsstrukturen.

L-fenylalaninformen metaboliseras och används för konstruktion av cellproteiner, medan D-fenylalanin har hittats i blodomloppet som ett skyddande medel mot reaktiva syrearter (ROS).

Funktioner

Under 1990-talet trodde man att fenylalanin bara hittades i vissa växter. Idag är det emellertid känt att det finns nästan alla hydrofoba domäner av proteiner, faktiskt är fenylalanin huvudkomponenten i aromatiska kemiska arter av proteiner.

I växter är fenylalanin en viktig komponent i alla proteiner; Vidare är det en av föregångarna till sekundära metaboliter såsom fenylpropanoider (som är en del av pigment) av defensiva molekyler, flavonoider, biopolymerer såsom lignin och suberin, bland andra.

Fenylalanin är den grundläggande strukturen för att bilda många av molekylerna som upprätthåller neuronal homeostas, inklusive peptider såsom vasopressin, melanotropin och enkefalin. Dessutom är denna aminosyra direkt involverad i syntesen av adrenokortikotropiskt hormon (ACTH).

Liksom en stor del av proteinaminosyrorna är fenylalanin en del av gruppen ketogena och glukogena aminosyror, eftersom det tillhandahåller kolskelettet för mellanprodukter i Krebs-cykeln, nödvändigt för cell- och kroppsenergimetabolism.

När det är i överskott förvandlas fenylalanin till tyrosin och senare till fumarat, en mellanprodukt av Krebs-cykeln.

Biosyntes

Fenylalanin är en av få aminosyror som inte kan syntetiseras av de flesta ryggradsorganismer. För närvarande är biosyntetiska vägar för denna aminosyra endast kända i prokaryota organismer, jäst, växter och vissa svamparter.

De gener som ansvarar för syntesvägen är mycket konserverade mellan växter och mikroorganismer, därför har biosyntesen liknande steg i nästan alla arter. Även vissa enzymer av vägen finns i vissa djur, men de kan inte syntetisera den.

Fenylalaninbiosyntes i växter

I växtarter syntetiseras fenylalanin genom en inre metabolisk väg i kloroplast som kallas "prephenatvägen." Denna väg är metaboliskt relaterad till "den shikima vägen", genom L-arogenat, en av de metaboliter som producerats under den senare.

Enzymet arogenatdehydratas katalyserar en trestegsreaktion, i vilken den omvandlar den aromatiska ringen av hydrogenat till den karakteristiska bensenringen av fenylalanin.

Detta enzym katalyserar transaminering, dehydrering och dekarboxylering för att rena den aromatiska ringen av arogenatet och erhålla en ring utan substituenter.

Prephenatet, tillsammans med fenylpyruvat som ackumuleras inuti (ljuset) i kloroplasten, kan omvandlas till fenylalanin genom reaktionen katalyserad av enzymet profenat-aminotransferas, som överför en aminogrupp till fenylpyruvat så att det känns igen av arogenatdehydrataset och införlivas till syntes av fenylalanin.

I vissa Pseudomonas-arter har alternativa vägar beskrivits som profenatet, som använder olika enzymer men vars substrat för syntes av fenylalanin också är prefenat och hydrat.

Degradering

Fenylalanin kan metaboliseras på flera sätt från mat. De flesta studier fokuserar dock på deras öde i celler i centrala nervvävnad och njurvävnader.

Levern är det huvudsakliga organet för nedbrytning eller katabolism av fenylalanin. I hepatocyter finns det ett enzym känt som fenylalaninhydroxylas, som kan transformera fenylalanin till tyrosin eller föreningen L-3,4-dihydroxifenylalanin (L-DOPA).

Föreningen L-DOPA är en föregångare till noradrenalin, epinefrin och andra hormoner och peptider med aktivitet i nervsystemet.

Fenylalanin kan oxideras i hjärnceller av enzymet tyrosinhydroxylas, som ansvarar för att katalysera omvandlingen av fenylalanin till dopakrom i närvaro av L-askorbinsyra.

Tidigare trodde man att enzymet tyrosinhydroxylas hydroxylerade endast tyrosin, men det visade sig att denna hydroxylering av fenylalanin och tyrosin i samma förhållande och att hydroxyleringen av fenylalanin hämmar hydroxyleringen av tyrosin.

Höga nivåer av tyrosin är nu kända för att hämma den enzymatiska aktiviteten av tyrosinhydroxylas, men detsamma är inte sant för fenylalanin.

Livsmedel rik på fenylalanin

Alla livsmedel som är rika på protein har ett fenylalanininnehåll på mellan 400 och 700 mg per portion mat som äts. Livsmedel som torskolja, färsk tonfisk, hummer, ostron och andra musslor innehåller mer än 1 000 mg per portion mat som äts.

Nötkött och fläsk har också höga nivåer av fenylalanin. De är emellertid inte så höga som de koncentrationer som finns i marina djur. Till exempel har bacon, nötkött, lever, kyckling och mejeri 700-900 mg fenylalanin per portion mat.

Nötter som jordnötter och valnötter av olika slag är andra livsmedel som har en bra mängd fenylalanin. Spannmål som sojabönor, kikärter och andra baljväxter kan ge 500-700 mg fenylalanin per portion.

Som en alternativ källa kan fenylalanin metaboliseras från aspartam i läsk, tuggummi, gelatiner och vissa godisar eller desserter där denna dipeptid används som sötningsmedel.

Fördelarna med dess intag

Fenylalanin finns i alla de proteinrika livsmedel vi äter. Den minsta dagliga konsumtionen för vuxna med medelvikt och höjd är cirka 1000 mg, nödvändig för syntes av proteiner, hormoner som dopamin, olika neurotransmittorer, etc.

Förbrukningen av överskott av aminosyror föreskrivs för personer som har depressionssjukdomar, ledvärk och hudsjukdomar, eftersom dess konsumtion ökar syntesen av proteiner och transmitterbiomolekyler såsom epinefrin, norepinefrin och dopamin.

Vissa studier tyder på att fenylalanin som konsumeras i överskott inte ger betydande förbättringar av någon av dessa störningar, men dess omvandling till tyrosin, som också används för syntes av signalmolekyler, kan förklara de positiva effekterna på cellsignaler i nervsystemet.

Läkemedel formulerade mot förstoppning har kärnor strukturerade av fenylalanin, tyrosin och tryptofan. I allmänhet innehåller dessa läkemedel blandningar av dessa tre aminosyror i deras L- och D-former.

Briststörningar

Fenylalaninnivåer i blodet är viktiga för att upprätthålla korrekt hjärnfunktion, eftersom fenylalanin, tyrosin och tryptofan är substrat för montering av olika neurotransmittorer.

Snarare är vissa störningar relaterade till underskott i metabolismen av denna aminosyra, som genererar ett överskott av den, snarare än en brist.

Fenylketonuri, en sällsynt ärftlig sjukdom hos kvinnor, påverkar leverhydroxyleringen av fenylalanin och orsakar överdrivna plasmanivåer av denna aminosyra, vilket inducerar neuronal apoptos och påverkar normal hjärnutveckling.

Om en kvinna med fenylketonuri blir gravid kan fostret utveckla det som kallas "fetalt maternellt hyperfenylalaninemi-syndrom."

Detta beror på det faktum att fostret har höga koncentrationer av fenylalanin i blodet (nästan dubbelt så mycket som standarderna), vars ursprung är relaterat till frånvaron av leverfenylalaninhydroxylas i fostret, som inte utvecklas förrän 26 veckors dräktighet .

Fosterets syndrom på grund av hyperfenylalaninemi hos mödrarna ger fostrets mikrocefali, återkommande missfall, hjärtsjukdomar och till och med njurmissbildningar.

referenser

1. Biondi, R., Brancorsini, S., Poli, G., Egidi, MG, Capodicasa, E., Bottiglieri, L., … & Micu, R. (2018). Detektion och rensning av hydroxylradikal via D-fenylalaninhydroxylering i humana vätskor. Talanta, 181, 172-181
2. Cho, MH, Corea, OR, Yang, H., Bedgar, DL, Laskar, DD, Anterola, AM, … & Kang, C. (2007). Fenylalaninbiosyntes i Arabidopsis thaliana-identifiering och karakterisering av Arogenatdehydrataser. Journal of Biologisk kemi, 282 (42), 30827-30835.
3. Fernstrom, JD, & Fernstrom, MH (2007). Tyrosin, fenylalanin och katekolaminsyntes och fungerar i hjärnan. Journal of Nutrition, 137 (6), 1539S-1547S.
4. Hou, J., Vázquez-González, M., Fadeev, M., Liu, X., Lavi, R., & Willner, I. (2018). Katalyserad och elektrokatalyserad oxidation av l-tyrosin och l-fenylalanin till dopakrom av Nanozymes. Nano-bokstäver, 18 (6), 4015-4022.
5. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Lehninger principer för biokemi. Macmillan.
6. Perkins, R., & Vaida, V. (2017). Fenylalanin ökar membranpermeabiliteten. Journal of the American Chemical Society, 139 (41), 14388-14391.
7. Plimmer, RHA (1912). Proteins kemiska konstitution (vol. 1). Longmans, Green.
8. Tinsley, G. (2018). Health. Hämtad 5 september 2018 från www.healthline.com/nutrition/phenylalanine
9. Tohge, T., Watanabe, M., Hoefgen, R., & Fernie, AR (2013). Shikimate och fenylalanin biosyntes i den gröna linjen. Frontiers in Plant Science, 4, 62.