PROLINE: EGENSKAPER, STRUKTUR, FUNKTIONER, LIVSMEDEL - BIOLOGI - 2024

Den Prolin (Pro, P) tillhör de 22 aminosyrorna som klassificeras som grundläggande. Det är en icke-essentiell aminosyra, eftersom den kan syntetiseras av människor och andra däggdjursdjur.

1900 var den tyska forskaren Richard Willstatter den första att utvinna och observera prolin. Emellertid var det Emili Fischer, 1901, som myntade uttrycket "prolin" baserat på pyrrolidinringen av aminosyran; Denna forskare lyckades också förklara i detalj syntesen av prolin från mjölkkasein.

Kemisk struktur för aminosyran Proline (Källa: Clavecin via Wikimedia Commons)

I proteiner som kasein spelar prolin en viktig roll i strukturella "vändningar" och veck. I detta protein är prolin homogent fördelat över strukturen och binder till ß-kasein och αs1-protein; dessutom förhindrar det att defekta strukturella krökningar eller slingor bildas.

I biokemiska analyser som vanligtvis används för att bestämma den exakta sekvensen av aminosyror som utgör proteiner är prolin en av de svåraste aminosyrorna att upptäcka, eftersom den sekundära aminogruppen av prolin har ett annat beteende och inte lätt kan detekteras. .

Skörbuk är kanske den mest kända sjukdomen relaterad till prolin. Det har att göra med en brist på intaget av C-vitamin, vilket direkt påverkar hydroxyleringen av prolin i kollagenfibrer, vilket orsakar en systemisk försvagning på grund av instabiliteten i kollagenfibrer som finns i hela kroppen.

egenskaper

Den sekundära aminogruppen som är bunden till a-kolet gör uppgiften att klassificera prolin något svårt. I vissa texter klassificeras det dock tillsammans med grenade aminosyror eller med alifatiska sidokedjor, eftersom sidokedjan eller R-gruppen prolin är hydrofob eller alifatisk.

En av de viktigaste egenskaperna hos prolin är att den inte i något fall kan bilda vätebindningar, vilket gör den idealisk för att strukturera de komplexa och intrikata varv i proteins tertiära strukturer.

Precis som alla aminosyror har två isoformer som beror på den centrala kolatomen, kan prolin finns i naturen som L-prolin eller som D-prolin. Emellertid är L-prolinformen den vanligaste i naturen och är den som är en del av proteinstrukturerna.

I proteiner där det finns, upptar prolin ofta platser nära ytan eller till vikning eller "vridning" -platser i polypeptidkedjan, eftersom den styva och stängda strukturen hos prolin gör en stark interaktion med andra aminosyror svår. .

Strukturera

Proline har en speciell struktur bland basiska aminosyror, eftersom den har en sekundär aminogrupp (NH2) och inte den primära aminogruppen som är karakteristisk för alla aminosyror.

R-gruppen eller sidokedjan av prolin är en pyrrolidin- eller tetrahydropyrrolring. Denna grupp bildas av en heterocyklisk amin (utan dubbelbindningar) av fem kolatomer, där var och en av dessa är mättad med väteatomer.

Proline har det speciella att den "centrala" kolatomen ingår i den heterocykliska pyrrolidinringen, så de enda "fria" eller "utskjutande" atomerna är karboxylgruppen (COOH) och väteatomen (H). ) för aminosyrans heterocykliska ring.

Prolins molekylformel är C5H9NO2 och dess IUPAC-namn är pyrrolidin-2-karboxylsyra. Den har en ungefärlig molekylvikt på 115,13 g / mol och dess frekvens av utseende i proteiner är ungefär 7%.

Funktioner

Kollagen- och tropokollagenfibrer är de vanligaste proteinerna i de flesta ryggradsdjur. Dessa utgör huden, senorna, matrisen av ben och många andra vävnader.

Kollagenfibrer består av många upprepande trippeltoppar av polypeptid som i sin tur består av flera prolin- och glycinrester i glycin-prolin-prolin / hydroxiprolin-sekvensen (det senare är ett modifierat derivat av prolin).

I sin ursprungliga form är prolin en del av procollagen, vilket är en föregångare för kollagenpolypeptider och vissa andra bindvävsproteiner. Enzymet procollagen prolinhydroxylas är ansvarigt för hydroxylering av prolinrester för att få ursprung hydroxyprolin och därmed uppnå mognad av procollagen till kollagen själv.

Vilken är huvudfunktionen hos prolin i kollagenfibrer?

Hydroxyproline ger det kännetecknen för resistens mot kollagen, eftersom detta aminosyraderivat har förmågan att bilda ett stort antal vätebindningar mellan kedjorna i trippel spiralen som utgör proteinet.

Enzymerna som katalyserar hydroxyleringen av prolinrester kräver närvaron av C-vitamin (askorbinsyra) och, såsom nämnts ovan, beror skörbock på försvagningen av kollagenfibrer på grund av misslyckande med hydroxyleringen av prolinrester. , vilket orsakar en minskning av vätebindningarna som håller kollagenfibrerna.

Andra funktioner

Proline är viktigt för bildandet av proteinveck och vändningar.

Dess stängda struktur gör denna aminosyra svår att "rymma" inuti proteiner, dessutom eftersom den inte kan bilda vätebindningar för att "interagera" med andra närliggande rester, inducerar den bildningen av "vändningar" eller "vändningar" genom strukturen hos proteiner där de finns.

Alla kortlivade proteiner har minst en region med rikligt med prolin-, glutamat-, serin- och treoninupprepningar. Dessa regioner sträcker sig från 12 till 60 rester och kallas PEST-sekvenser.

Proteiner innehållande PEST-sekvensen markeras med ubikvitinering för efterföljande nedbrytning i proteasomer.

Biosyntes

Många aminosyror kan syntetiseras från mellanprodukter i glykolys, pentosfosfatvägen eller citronsyrecykeln (Krebs-cykel). Proline och arginin bildas i de korta glutamatvägarna.

Den biosyntetiska vägen som är praktiskt taget vanlig för alla levande organismer börjar med omvandlingen av L-glutamat till γ-L-glutamyl-5-fosfat tack vare verkan av enzymet glutamat-5-kinas (i bakterier) eller av-glutamyl -kinas (hos människor).

Denna reaktion involverar ATP-beroende fosforylering, varvid, utöver huvudprodukten, genereras en ADP-molekyl.

Reaktionen katalyserad av glutamat 5-semialdehyddehydrogenas (i bakterier) eller med y-glutamylfosfatreduktas (hos människor) omvandlar γ-L-glutamyl-5-fosfat till L-glutamat-5-semialdehyd och denna reaktion förtjänar närvaro av kofaktorn NADPH.

L-glutamat-5-semialdehyd dehydratiseras reversibelt och spontant till (S) -1-1-pyrrolin-5-karboxylat, som därefter omvandlas till L-prolin av enzymet pyrrolin-5-karboxylatreduktas (i bakterier och människor ), i vars reaktion också en molekyl av NADPH eller NADH är nödvändig.

Degradering

Proline, arginin, glutamin och histidin degraderas ständigt till a-ketoglutarat för att gå in i citronsyrecykeln eller Krebs-cykeln. I det speciella fallet med prolin oxideras det först av enzymet prolinoxidas till pyrrolin-5-karboxylat.

I det första steget, där oxidationen av prolin till pyrrolin-5-karboxylat sker, accepteras de lossade protonerna av E-FAD, vilket reducerar till E-FADH2; detta steg är exklusivt för aminosyran prolin.

Genom en spontan reaktion transformeras pyrrolin-5-karboxylat till glutamat y-semi-aldehyd, som sedan fungerar som ett substrat för enzymet glutamat y-semi-aldehyd dehydrogenas. I detta steg frigörs två protoner, en av dem accepteras av NAD, som reduceras till NADH, och den andra är gratis i form av H +.

Arginin förvandlas, liksom prolin, till y-semialdehydglutamat, men genom en alternativ metabolsväg som involverar två olika enzymer.

Enzymet glutamat y-semialdehyddehydrogenas förvandlar glutamat y-semialdehyd till L-glutamat. Därefter oxideras detta L-glutamat igen av ett glutamatdehydrogenasenzym, med vilket a-ketoglutarat bildas slutligen, vilket kommer att införlivas i citronsyrecykeln.

I glutamatoxidationssteget frigörs en proton (H +) och en aminogrupp (NH3 +). Protonen reducerar en NADP + -grupp och en NADPH-molekyl bildas.

Trots de många likheter som finns mellan nedbrytnings- och biosyntesvägarna för prolin och arginin, syntetiseras och nedbryts dessa aminosyror av helt motsatta vägar med olika enzymer, olika kofaktorer och olika intracellulära fack som förekommer.

Valinrika livsmedel

I allmänhet har alla livsmedel med högt proteinhalt stora mängder prolin. Dessa inkluderar kött, mjölk, ägg och andra. Men när vår kropp är i ett optimalt hälsotillstånd och näring, kan den endogent syntetisera prolin.

Proline finns också i många baljväxter och nötter, och i fullkorn som havre, till exempel. Andra livsmedel som är rika på prolin är vetekli, valnötter, mandel, ärtor och bönor.

Vissa hälsokostbutiker formulerar ofta tabletter av aminosyrorna L-lysin och L-prolin kombinerade för att hjälpa personer med ledproblem eller för att bromsa vävnaderna.

Det har emellertid inte visat sig med säkerhet att när kosttillskott av dessa aminosyror har en signifikant effekt på försening av ålderdom eller andra tillstånd som är typiska för att öka åldern.

Fördelarna med dess intag

Dieter som är rika på prolin föreskrivs vanligtvis för personer med ledsjukdomar som artrit, sprains, ledbandstår, dislokationer, tendinit och andra, och detta beror på dess förhållande till syntesen av kollagenfibrer som finns i bindväv i kroppen.

Många av de farmakologiska lotionerna och tabletterna som används i den estetiska industrin är berikade med L-prolin, eftersom vissa studier har visat att denna aminosyra på något sätt kan öka syntesen av kollagen och därför förbättra hudens struktur, påskynda läkningen av sår, snörningar, sår och brännskador.

I livsmedelsindustrin finns proteiner som har "bioaktiva peptider" som utför funktioner utöver deras näringsegenskaper. Dessa peptider har vanligtvis två till nio aminosyrarester, inklusive prolin, arginin och lysin.

Nämnda bioaktiva peptider kan ha antihypertensiv aktivitet med en viss opioideffekt; de kan fungera som immunmodulatorer genom att stimulera immunresponsen mot vissa patogener och kan till och med orsaka ökningar i vasoaktivitet, vilket förbättrar cirkulationen för dem som konsumerar dem.

Briststörningar

Gluten är ett protein som finns i vete korn som orsakar inflammation i tarmen. Personer som lider av "glutenintolerans" är kända som "celiac" -patienter och detta protein är känt för att vara rikt på prolin och glutamin, vars proteolytiska nedbrytning är svårt för personer med detta tillstånd.

Vissa sjukdomar har att göra med vikning av viktiga proteiner och det är mycket vanligt att dessa defekter har att göra med cis-trans-isomerisering av amidbindningarna i prolinresterna, eftersom till skillnad från andra peptidbindningar där transisomeren är mycket gynnad, i prolin är den ofördelad.

I prolinrester har det observerats att det finns en signifikant tendens till bildandet av cis-isomeren först än transisomeren i amiderna intill prolinresterna, vilket kan generera en "felaktig" konformation av proteinerna.

Metaboliska störningar

Liksom med andra väsentliga och icke-essentiella aminosyror är de huvudsakliga patologiska störningarna relaterade till prolin vanligtvis relaterade till defekter i vägarna för assimilering av denna aminosyra.

Hyperprolinemi är till exempel ett typiskt fall av brist i ett av enzymerna som deltar i nedbrytningsvägen för prolin, specifikt i 1-pyrrolin-5-karboxylat-dehydrogenas, vilket leder till en ansamling av dess substrat, vilket slutligen inaktiverar rutten.

Denna patologi diagnostiseras vanligtvis med högt prolininnehåll i blodplasma och genom närvaron av 1-pyrrolin-5-karboxylatmetaboliten i urinen hos drabbade patienter.

De viktigaste symtomen på denna sjukdom består av neurologiska störningar, njursjukdomar och hörselnedsättning eller dövhet. Andra allvarligare fall inkluderar allvarlig mental retardering och markerade psykomotoriska svårigheter.

referenser

1. Abu-Baker, S. (2015). Granskning av biokemi: begrepp och anslutningar
2. Delauney, AJ, & Verma, DPS (1993). Prolinbiosyntes och osmoregulering i växter. Anläggningsdagbok, 4 (2), 215-223.
3. List, B., Lerner, RA, & Barbas, CF (2000). Prolinkatalyserade direkta asymmetriska aldolreaktioner. Journal of the American Chemical Society, 122 (10), 2395-2396
4. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Lehninger-principerna för biokemi. Macmillan.
5. Plimmer, RHA (1912). Proteinernas kemiska sammansättning (vol. 1). Longmans, Green.
6. Szabados, L., & Savouré, A. (2010). Proline: en multifunktionell aminosyra. Trender inom växtvetenskap, 15 (2), 89-97.